导图社区 生化C1-蛋白质
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第14章DNA的生物合成读书笔记
蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子组成
元素组成
N：16％（计算）
氨基酸AA
氨基酸是组成蛋白质的基本单位
AA通式
参与人体蛋白质合成的20种氨基酸
L-α-氨基酸（除Gly）
Gly无手性C
硒代半胱氨酸
近年发现其也可用于蛋白质的合成（密码子UGA，原属终止密码子）
氨基酸分类
酸性
Asp、Glu
两个羧基
天冬谷
碱性
Lys、Arg、His
只有Lys含有两个氨基
赖精组
芳香族
Tyr、Trp、Phe
酪色苯
极性中性
Gln、Cys、Asn、Ser、Thr
Cys：含硫AA（Met）、官能团-SH巯基
姑半天始苏
非极性疏水性
Ile、Leu、Met、Ala、Gly、Pro、Val
Pro：亚AA，β-转角2号位
一两假饼干腹泻
其他常考分类
不参与人体合成AA
瓜鸟同型
鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸、同型半胱氨酸
必需
His、Ile、Leu、Phe、Met、Trp、Thr、Lys、Val
租一两本淡色书来写
可以被磷酸化（-OH）
Tyr、Ser、Thr
支链AA
Val、Ile、Leu
不参与转氨基
Pro、羟脯、Thr、Lys
生糖兼生酮
Ile、Phe、Tyr、Trp、Thr
一本落色书
生酮AA
同样来
Leu、Lys
一碳单位
施舍竹竿
Ser、Trp、His、Gly
修饰氨基酸
胱氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸（没有遗传密码，修饰而来）
氨基酸理化特性
1、两性解离
2、紫外线吸收
含共轭双键的色氨酸（最强）、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近
Tips：Phe太弱
核酸：260nm
3、茚三酮反应
蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm波长处
肽键和肽
肽链
酰胺键
谷胱甘肽（GSH）
γ-谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸
主要功能基团：巯基
还原性、可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活化状态
两种分子形式：GSH（还原性）、GSSG（氧化型）
蛋白质的分子结构
一级
氨基酸排列顺序
维系键
肽键（主）、二硫键
意义
一级结构是蛋白质空间构象、特异生物学功能的基础
但一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素（分子伴侣）
二级（氢键）
局部链
α-螺旋
顺时针方向，右手螺旋
侧链R外侧，肽键内侧
每3.6个AA残基1圈，螺距0.54nm
氢键的方向与螺旋长轴平行
a-螺旋中肽键N-H和第4个肽键的羰基氧形成氢键
2、β-折叠
3、β-转角
结构
B转角通常由4个氨基酸残基组成，第2个残基常为脯氨酸（亚氨基酸）
4、Ω环
超二级结构（属三级结构）模体
亮氨酸拉链、锌指结构、α—Ω—α、α—β转角—α
亮氨酸拉链：亮氨酸有规律地每隔6个氨基酸就出现一次 含锌指结构的蛋白质能与DNA或RNA结合
三级
整条链
结构域/亚基
主要依靠次级键：氢键、盐键/离子键、疏水键、范德华力
四级
多条链
非共价键相连
氢键、离子键
蛋白质结构与功能关系
一级结构
分子病
eg：镰状细胞贫血：血红蛋白β亚基的第6位氨基酸由谷氨酸转变成缬氨酸（碱基错配：A→T）
高级结构
eg
血红蛋白（Hb）亚基与肌红蛋白（Mb）结构相似
Mb
由一条肽链组成的蛋白质，只有三级结构，可与氧结合、解离
Hb（α2β2）
由4个亚基（2α2β）组成的蛋白质，具有四级结构，可与氧结合、解离
构象病（蛋白质空间构象发生改变）
疯牛病
是朊病毒蛋白（PrP）引起的
机制：正常a-螺旋转变成了异常的β-折叠
人纹状体脊髓变性病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈症
蛋白质理化性状
1、AA三点
2、胶体性质
机制
水化膜+表面电荷
盐析
去除蛋白质表面电荷、水化膜，则蛋白质极易从溶液析出
3、双缩脲反应
肽键在稀碱溶液中与硫酸铜加热，可呈现紫色或红色（肽键）
此反应可检测蛋白质的水解程度
4、变性和复性
变性
构象破坏，破坏二硫键，不破坏肽键
变性后性质
溶解度↓、结晶能力丧失、黏度↑、生物活性丧失、易被蛋白酶水解、280nm吸光度↑
沉淀与凝固
沉淀
沉淀的蛋白质不一定变性
凝固
加热，变性pr凝集成固体，不可逆，凝固一定变性
复性
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