导图社区 生化第一章蛋白质的结构与功能
生化第一章蛋白质的结构与功能笔记，包括蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质的分类、蛋白质结构与功能的关系等内容。
本图梳理了核酸的化学组成以及一级结构、DNA的空间结构与功能、RNA的空间结构与功能、核酸的理化性质等内容。
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蛋白质的结构与功能
蛋白质的分子组成
蛋白质的基本结构单位
参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L-α-氨基酸（除甘氨酸外）
L-α-氨基酸的通式
蛋白质的元素组成
主要元素
碳氢氧氮硫
其他元素
磷铁铜锌铁钴铬钼碘
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%
氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸（侧链含烃链）
甘氨酸G,丙氨酸A,缬氨酸V,亮氨酸L,异亮氨酸I,脯氨酸P,甲硫氨酸M
极性中性氨基酸（侧链有极性但不含电荷）
丝氨酸S,半胱氨酸C,天冬酰胺N,谷氨酰胺Q,苏氨酸T
含芳香环的氨基酸（侧链含芳香基团）
苯丙氨酸F,酪氨酸Y,色氨酸W
酸性氨基酸（侧链含负性解离基团）
天冬氨酸D,谷氨酸E
碱性氨基酸（侧链含正性解离基团）
精氨酸R,赖氨酸K,组氨酸H
氨基酸的理化性质
两性解离
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为该氨基酸的等电点pI
含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
含共轭双键的色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近
测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
茚3酮水合物与氨基酸共热生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处 此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法
氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽
多肽链的两端
氨基末端（N-端）
羧基末端（C-端）
氨基酸残基
肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全
分类
寡肽：2~20个氨基酸
多肽：20~50个氨基酸
蛋白质：50个以上氨基酸
蛋白质
有许多氨基酸残基组成，折叠成特定空间结构，并具有特定生物学功能的多肽
生物活性肽具有生理活性及多样性
谷胱甘肽GSH
是由谷氨酸,半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽
第一个肽键是非α肽键，由谷氨酸γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成
半胱氨酸巯基的性质
还原性
作为还原剂保护体内的蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化
嗜核特性
保护机体免遭毒物损害
多肽类激素及神经肽
蛋白质的分子结构
一级结构
主要化学键
肽键，二硫键（链间，链内）
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但蛋白质的一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
如：牛胰岛素
二级结构
氢键
概念
分子中某一段肽链的局部空间结构（即不涉及氨基酸残基侧链的构象）
碳链主链骨架原子
N（氨基氮原子）,Cα（α-碳原子）,C(羰基碳原子)
肽单元
参与肽键的六个原子Cα₁、C、O、N、H、Cα₂位于同一平面，构成所谓的肽单元
α-螺旋
右手螺旋
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈
螺距为0.54nm
α-螺旋的每个肽键的N-H与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行
如：毛发的角蛋白，肌组织的肌球蛋白，血凝块中的纤维蛋白
β-折叠
每个肽单元以Cα为旋转电，依次折叠形成锯齿状结构
如：蚕丝蛋白
β-转角
常发生于肽链进行180°回折时的转角上，通常由4个氨基酸残基组成，第二个常为脯氨酸
Ω环
存在于球状蛋白质中，以亲水残基为主，在分子识别中可能起重要作用
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置
次级键（疏水键，盐键，氢键，范德华力）
超二级结构
在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构（αα，βαβ，ββ）
结构模体
是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分
结构模体可由2个或2个以上二级结构肽段组成
如：亮氨酸拉链，锌指结构
结构域
结构域是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域，分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域
分子伴侣
在这类蛋白质的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象，只有形成正确的空间构象的蛋白质才具有生物学功能
四级结构
含两条或两条以上多肽链的蛋白质可具有四级结构
概念：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构
亚基：每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基
非共价键（氢键，离子键）
对于2个以上亚基构成的蛋白质，单一亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证
蛋白质的分类
根据组成成分分类
单纯蛋白质
结合蛋白质
根据形状分类
纤维状蛋白质
球状蛋白质
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质的主要功能
构成细胞和生物体结构
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化功能
维持机体的酸碱平衡
维持正常的血浆渗透压
蛋白质执行功能的主要方式
蛋白质与小分子相互作用
蛋白质与核酸的相互作用
蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式
蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构是空间构象的基础
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
氨基酸序列与生物进化信息
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
分子病
蛋白质的功能依赖特定的空间结构
肌红蛋白
血红蛋白
别构效应
一个氧分子与Hb亚基结合后引起其他亚基构象变化，称为别构效应
蛋白质构象疾病
若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生
如：人纹状体脊髓变性病，阿尔茨海默病，亨廷顿病，疯牛病等
疯牛病
蛋白质构象病
由朊病毒蛋白引起
特点：传染性，遗传性或散在发病
蛋白质的理化性质
两性电离
胶体性质
维持蛋白质胶体稳定的因素
颗粒表面电荷
水化膜
蛋白质的变性与复性
变性
有序的空间结构变为无序的空间结构（一级结构一般不会变化）
影响因素：加热，有机溶剂，强酸强碱等
蛋白质沉淀：变性后，疏水侧链暴露在外，从溶液中析出，更容易沉淀
复性
变性较轻，可以恢复其原有构象
蛋白质在紫外光谱区有特征性光吸收
茚三酮反应
双缩脲反应
蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色
可用来检测蛋白质的水解程度
蛋白质的分离、纯化与结构分析
蛋白质沉淀用于蛋白质浓缩分离
有机溶剂沉淀蛋白质
丙酮乙醇等有机溶剂可以使蛋白质沉淀，再将其溶解在小体积溶剂中即可获得浓缩的蛋白质溶液
为保持蛋白质的结构和生物活性，需要在0~4℃低温下进行丙酮或乙醇沉淀，沉淀后应立即分离，否则蛋白质会发生变性
盐析分离蛋白质
将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀
如：血清中的清蛋白和球蛋白
免疫沉淀分离蛋白质
蛋白质具有抗原性，利用特异抗体识别相应抗原并形成抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白
透析和超滤法去除蛋白质溶液中的小分子化合物
透析
利用透析袋将大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法称为透析
超滤法
应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的，称为超滤法
电泳分离蛋白质
原理
蛋白质在高于或低于其pI的溶液中成为带电颗粒 在电场中能向正极或负极方向移动
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳
等点聚焦电泳
双向凝胶电泳
层析分离蛋白质
待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等 使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的
种类
离子交换层析
凝胶过滤
又称分子筛层析
亲和层析
蛋白质颗粒沉降腥味与超速离心分离
超速离心法
分离纯化蛋白质
测定蛋白质的分子量
沉降系数（S)
与蛋白质的密度和形状相关
