生物化学与分子生物学思维导图

这是一篇关于生物化学与分子生物学第一章生物分子结构与功能的思维导图。该思维导图归纳总结了关于这一部分的知识点。

生化第一章—生物分子结构与功能

• 蛋白质的结构与功能
  • 蛋白质的分子组成
    • 蛋白质的元素组成
      • 主要有C、H、O、N和S。
      • 有些蛋白质还含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。
    • 蛋白质的基本组成单位一氨基酸
      • 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-a-氨基酸(Gly除外)
  • 蛋白质的分子结构
    • 一级结构
      • 定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
      • 主要的化学键: 肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
      • 体内存在多种重要的生物活性肽
        • 谷胱甘肽（GSH）
        • 多肽类激素及神经肽
    • 二级结构
      • 定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
      • 主要的化学键:氢键
      • 肽单元 参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、Cn位于同一平面,Ca1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptide unit)。
      • 主要形式
        • α-螺旋 α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
          • 基本特点
            • a、单链、右手螺旋
            • b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧
            • c、每一螺旋由3.6氨基酸残基组成螺距0.54nm
            • d、相邻2圈螺旋间1个肽键的N-H与氨基酸残基第4个肽键的C=O形成氢键
            • e、氢键方向与螺旋纵轴平行,链内氢键是α螺旋稳定的主要因素
        • β-折叠 β-折叠使多肽链形成片层结构
          • 基本特征
            • a、肽键平面充分伸展,折叠成锯齿状
            • b、氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方
            • c、肽链内若干肽段的锯齿状结构,若N末端在同一侧顺向平行,反之为反向平 行
            • d、维系依靠肽链间的氢键,氢键的方向与肽链长轴垂直。
        • β-转角
          • 基本特征
            • a、肽链出现1800转回折的“U结构
            • b、由第1个氨基酸残基的C=0与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键
        • Ω环
      • 氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成
        • 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成α-螺旋或β-折叠,它就会出现相应的二级结构。
    • 三级结构
      • 定义: 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
      • 主要的化学键: 氢键、离子键、疏水键和范德华力等。
      • 超二级结构 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肤段,在空间上相互接近,形成一个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构。
        • 3种组合形式：αα，αβα，ββ
      • 蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构部分,称为模体(motif)。
        • 特点：具有特征性氨基酸序列; 特殊功能
        • 例子：①钙结合蛋白中 结合钙离子的模体 ②锌指结构
      • 结构域是三级结构层次上的独立功能区 分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,称为结构域(domain)
    • 四级结构
      • 许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链,每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基(subunit)
      • 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基之 间相互作用,称为蛋白质的四级结构。
      • 亚基之间的结合主要是氢键和离子键。
  • 蛋白质空间构象与功能的关系
    • 蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础
      • 一级结构是空间构象的基础
      • 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
      • 氨基酸序列提供重要的生物进化信息
      • 重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
        • 例如：镰刀型红细胞贫血 这种由蛋白质分子组成发生变异所导致的疾病，称为“分子病”
    • 蛋白质的功能依赖特定空间结构
      • 蛋白质空间构象决定生物学功能
      • 蛋白质空间构象变化影响生物学功能
      • 蛋白质构象改变可引起疾病
        • 蛋白质构象疾病:若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生。
  • 蛋白质的理化性质及其分离纯化
    • 蛋白质的理化性质
      • 蛋白质具有两性电离的性质
        • 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
        • 蛋白质的等电点( isoelectric point,pl） 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
      • 蛋白质的变性
        • 在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
        • 变性的本质 破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质氨基酸残基的连接。
        • 造成变性的因素
          • 物理因素:加热、干燥、紫外线或放射线照射、超声波、震荡等。
          • 化学因素:强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、尿素、乙醇、丙酮等。
        • 复性
          • 若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性(renaturation)
      • 蛋白质的亲水胶体性质
        • 蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自1万至100万之巨,其分子的直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。
        • 蛋白质胶体稳定的因素:
          • 颗粒表面电荷
          • 水化膜
      • 蛋白质的紫外吸收
        • 由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收 峰。蛋白质的A280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。
      • 应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量
        • 茚三酮反应 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
        • 双缩脲反应
          • 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,此反应称为双 缩脲反应。
          • 双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
        • 酚试剂反应
          • 可用来测蛋白质含量