导图社区 蛋白质学习笔记
下图梳理了蛋白质的结构与功能的知识点，包括氨基酸的化学结构、氨基酸的理化性质、肽和肽键、蛋白质结构、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的理化性质。
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蛋白质的结构与功能
组成蛋白质的氨基酸化学结构和分类
氨基酸的化学结构
人体均由 α氨基酸 构成
与羧基直接相连的C称为α碳原子
除甘氨酸外另19种均为L型氨基酸（手性分子）
一般分类
非极性脂肪族氨基酸（疏水）
脂肪烃链
R侧链由C、H构成
7种
父携一两假饼干
极性中性氨基酸（亲水）
R侧链可解离释放H（硫基、巯基、酰胺键）
5种
半天思苏谷
芳香族氨基酸（吸收紫外线）
R侧链含苯环
3种
老本色
酸性氨基酸
R侧链含羧基
谷天
碱性氨基酸
R侧链含含氮基团
懒猪精
特殊分类
含硫氨基酸
半（个假）蛋
含羟基氨基酸
可形成磷酸酯键
死老苏
可被羟基化氨基酸
脯氨酸，赖氨酸。
九种必需氨基酸
携一两本蛋色书来组
生成一碳单位的氨基酸
四色猪肝
生糖兼生酮氨基酸
一本老色书
支链氨基酸
一两只鞋
氨基酸的理化性质
两性解离和等电点
解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等
紫外吸收
含有共轭双键，吸收峰在280nm
颜色反应
与茚三酮加热，570nm处蓝紫色化合物，吸收值大小与氨基酸含量成正比
肽和肽键
氨基，羧基脱水形成酰胺键（不能旋转）
肽单元（蛋白质高级结构的基本单位）：构成肽键的6个原子位于同一平面（C C O N C C）
生物活性肽
谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸γ-羧基和半光氨酸氨基缩合成肽键，-SH具有还原性，是体内重要的还原剂
蛋白质的结构
一级结构
N端道到C端的氨基酸排列顺序（氨基酸合成方向）
肽键及二硫键（酶催化共价键）
二级结构
局部肽段主链原子的空间结构
氢键
α螺旋：右手螺旋，外侧R侧链，螺旋每圈3.6个氨基酸残基，氢键与长轴基本平行
β折叠、β转角（脯氨酸）、Ω环
三级结构
整条肽链所有原子的排布
氢键，离子键，疏水键，范德华力
结构模体（具有功能的超二级结构）
锌指结构
亮氨酸拉链
α环α、α转α
结合DNA必需（转录因子）
结构域：分子量大的蛋白质折叠成的多个结构紧密且稳定的功能区域
四级结构
两条或两条以上多肽链各形成的三级结构（亚基）的空间排布及相互作用
离子键、氢键
蛋白质结构和功能的关系
一级结构是高级结构和功能的基础
一级结构是空间构象的基础（核糖核苷酸酶A的变性和复性）
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能（GH和PRL、ADH和缩宫素）
基因的点突变或大片段碱基缺失导致重要的蛋白质的氨基酸序列改变引起的疾病 （镰刀状红细胞性贫血：谷-缬氨酸、肌营养不良症：基因大片段碱基缺失）
蛋白质的功能依赖特定的空间结构
血红蛋白亚基和肌红蛋白结构相似，都含有血红素辅基
血红蛋白（变构蛋白：T紧张态、R松弛态）的正协同效应
一级结构未改变，但空间构象改变（蛋白质构象病） （老年痴呆、疯牛病）
蛋白质的理化性质
两性解离与PI
人体平均PH值高于蛋白质的等电点
胶体性质
水化膜、带电荷（蛋白质不发生聚集和沉淀的基础）
蛋白质的变性（蛋白质高级结构被破坏）
变性本质：非共价键与二硫键破坏，不破坏肽键（分子量不变）
变性的特点
生物学活性丧失
溶解度降低
易被蛋白酶水解
粘度增加
结晶能力消失（纯度相关）
蛋白质的紫外吸收性质（280nm，定量测试蛋白质含量）
呈色反应
茚三酮反应
蛋白质水解后产生氨基酸
双缩脲反应
肽键与碱性硫酸铜共加热，呈现紫色或红色，检测蛋白质水解程度
尿素：破坏氢键 β-巯基乙醇：破坏二硫键
分子病：重要蛋白质的编码基因的点突变或大片段碱基缺失 分子伴侣：指导新生肽链按特定方式正确折叠
