导图社区 酶与酶促反应
生物化学与分子生物学之酶与酶促反应笔记，包括酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶的调节、酶促反应动力学等内容。
错颌畸形的临床症状对应的原因,主要包含双颌前突、 颌骨发育不全、 唇腭裂、 覆合覆盖、下颌前突、 上颌后缩等。
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酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
定义
一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
酶的分子组成中常含有辅助因子酶的活性
酶的不同形式
单体酶
寡聚酶
多酶体系
多功能酶
酶的分子组成
单纯酶
结合酶
全酶
蛋白质部分
酶蛋白（决定反应特异性）
辅助因子（决定反应种类与性质）
多为小分子有机化合物和金属离子
小分子有机化合物
金属离子：最常见
作用
参与催化反应，传递电子
在酶与底物间起桥梁作用
稳定酶的构象
中和阴离子，降低反应中的静电斥力等
辅助因子分类（与酶蛋白结合紧密程度）
辅酶
结合疏松，透析或超滤除去
辅基
结合紧密
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
酶的活性中心（活性部位）
酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域
必需基团
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团
活性中心内的必需基团
结合基团（与底物结合）
催化基团（催化底物转变为产物）
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需
同工酶催化相同的化学反应
同工酶
指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的酶
由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质
存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构
检测组织器官同工酶的变化临床意义
在代谢调节上起着重要的作用
用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征
同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断
同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究
酶的工作原理
酶与一般催化剂的共同点
在反应前后没有质和量的变化
只能催化热力学允许的化学反应
只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
酶对底物具有极高的催化效率（提供特殊场所）
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。（红色标注为次方）
酶的催化不需要较高的反应温度
酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能，且比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
酶对底物具有高度的特异性
酶的特异性（专一性）
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物
绝对特异性
只能作用于特定结构的底物，进行一种专一反应，生成一种特定结构的产物
立体特异性
有些具有绝对专一性的酶可以区分光学异构体和立体异构体，只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应
相对专一性（依据底物分子中的特定的化学键或特定基团，不是根据整个底物分子结构）
酶的活性与酶的含量具有可调节性
酶生成、降解量的调节
酶活性的调节
通过改变底物浓度对酶调节
酶具有不稳定性
在某些理化因素（如高温、强酸、强碱等）的作用下，酶会发生变性而失去催化活性
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
邻近效应与定向排列实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surface effect)。
酶的催化机制呈现多元催化作用
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度成正比；反应为一级反应
随着底物浓度的增高，反应速率不再成正比例加速；反应为混合级反应
当底物浓度高达一定程度，反应速率不再增加，达最大速率；反应为零级反应
米-曼氏方程式揭示单反应的动力学特性
【S】：底物浓度 V：不同【S】时的反应速率 Km：米氏常数
Km与Vm是重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数
与酶的结构、底物结构、反应环境的PH、温度和离子强度有关，与酶的浓度无关
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
Km越大，酶对底物的亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
酶的转换数（表示酶的催化效率）
Km值与Vmax常通过林-贝氏作图法求取
双倒数作图法
Hanes作图法
底物饱和时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
PH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质成为激活剂（常见的有金属阳离子、阴离子、有机化合物）
种类
必需激活剂
非必需激活剂
抑制剂可降低酶促反应速率
酶的抑制剂
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白质变性的物质称为酶的抑制剂
酶的抑制区别与酶的变性
抑制剂对酶有一定的选择性
引起变性的因素对酶没有选择性
抑制作用的类型（根据抑制剂和酶结合的紧密程度）
不可逆性抑制
与酶共价结合
有机磷化合物抑制羟基酶
解毒剂：解磷定(碘化醛肟甲基吡啶，PAM)、阿托品
重金属离子及砷化合物抑制巯基酶
二巯基丙醇（BAL）解救砷化物中毒
可逆性抑制
与酶非共价结合
概念
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物可逆性结合，使酶的活性降低或消失
典型类型
竞争性抑制（竞争酶的活性中心）
竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
竞争性抑制剂特点
I与S相似，竞争酶的活性中心
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及【S】
表观Km增大，Vmax不变
非竞争性抑制（活性中心之外的必需基团）
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
非竞争性抑制剂特点
抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系
抑制程度取决于抑制剂的浓度
动力学特点：Vmax降低，表观Km不变
反竞争性抑制（与酶和底物形成的中间产物结合）
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
反竞争性特点
抑制剂只与一种酶-底物复合物结合
抑制程度取决于抑制剂的浓度及底物的浓度
动力学特点：Vmax降低，表观Km降低
酶的调节调节
调节对象:关键酶 调节方式 1、酶的活性调节（快速调节） 2、酶含量的调节（缓慢调节）
酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性
别构调节
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性
别构酶
多含偶数亚基，有催化亚基和调节亚基（有的别构酶的催化和调节位点在同一亚基上），亚基间有协同效应
别构部位
别构酶正协同效应的反应速率与底物浓度作图呈S形曲线
酶的别构调节是体内代谢途径的重要快速调节方式之一
别构效应剂
别构激活剂、别构抑制剂。可以是终产物、中间产物、酶的底物、其他物质
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
共价修饰
常见类型（酶的化学修饰是体内快速调节的另一种重要方式）
磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化
甲基化和脱甲基化
腺苷化和脱腺苷化
-SH与-S-S互变
酶原需要通过激活过程才能产生有活性的酶
酶原
有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称为酶原
酶原的激活
在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程，其本质为酶活性中心形成或暴露
酶原激活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并在酶特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
诱导作用
在转录水平上能促进酶合成的物质称之为诱导物（inducer），诱导物诱发酶蛋白合成的作用称为诱导作用。
阻遏作用
在转录水平上能减少酶蛋白合成的物质称为辅阻遏物（co-repressor），辅阻遏物与无活性的阻遏蛋白结合而影响基因的转录，这种作用称为阻遏作用。
酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
溶酶体蛋白酶降解途径（不依赖ATP的降解途径）
非溶酶体蛋白酶的降解途径（依赖ATP和泛素的降解途径）
酶的分类与命名
酶可根据其催化的反应类型予以分类
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
每一种酶均有其系统名称和推荐名称
酶在医学中的应用
酶与疾病的发生、诊断及治疗密切相关
