酶促反应动力学

这是一篇关于酶促反应动力学的思维导图，包括酶促反应动力学的概念、反应速度、酶抑制剂及其应用、酶的作用机理等内容。

酶促反应动力学

• 概念：研究酶促反应速度的速度以及影响酶促反应速度的因素
• 酶促反应速度：用单位时间内底物的消耗或产物的生成量表示
• 初速度：反应速度与时间呈正比的阶段
• Km的意义及应用
  • Km可近似表示E与S的亲和力
  • 活性中心被S占据一半时的［S］当反应速度V=½Vmax时Km=[S]
  • 特征常数：与酶反应无关，只与酶性质，底物种类及反应条件有关
  • 已知Km可根据[S]是→V或V是→[S]
  • 了解酶的Km及[S]推测是否受到[S]的调节
    • Km＜[S]十倍以上，S饱和，酶活力不受[S]调节
    • Km＞[S],V受[S]调节（酶没有与[S]完全结合）
  • 用于鉴别原级同工酶，次级同工酶
    • Km不同，原级同工酶（不同基因调控的同种酶）
    • Km相同，次级同工酶（相同基因，编码的蛋白质受不同修饰）
  • Km与天然底物
    • 一种酶可能有几种S,Km最小或者最高Vm/Km比值的底物称该酶的最适底物或天然底物
  • 测定不同抑制剂对某个酶的Km值的影响判断抑制类型
    • Km值增加，是竞争性抑制剂
    • Km值不变，是非竞争性抑制剂
    • Km值减小，是反竞争性抑制剂
• Vm与K3的意义
• 米氏常数的测定
• [E]的影响
  • 当[S]＞＞[E]时，[E]与V呈线性关系
    • 条件：
      • [S]＞＞[E]
      • 初V
      • 最适条件
    • 变弯
      • 酶不纯
      • 辅因子丢失
      • [S]大小
      • 辅蛋白变性
      • 作用时间太长
• 酶抑制剂及其应用
  • 分类
  • 可逆不可逆鉴别
    • 物理：是否用透析法，超滤法等除去
    • 化学：不同量的酶加入等量的I和S，但体积相等
• 酶的作用机理
• 酶的调节机理
• 抑制剂对酶作用的影响
• 激活剂对酶反应速度的影响
• PH影响酶活力的因素
• 温度对反应速度的影响
  • 酶的稳定性温度：在某一温度范围内，酶活性不降低的最高温度
• 模型改进
• 推导过程
• 模型假设
  • ①为了简化起见，假设反应中只有一个中间复合体，反应的第一步 是可逆反应，并保持始终；
• 建立模型
  • • 1913年Michaelis L.和Menten M.根据中间复合体学说提出了单底物酶促反应的快速平衡模型或平衡态模型（equilibrium-state model），也称为米-曼氏模型（Michaelis-Menten model）：
• 多底物的酶促反应