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生物化学第一章蛋白质讲述了蛋白质定义、蛋白质分类、结构与功能的关系、氨基酸、性质与分离、分析技术等,收藏下图学习吧!
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蛋白质
定义
蛋白质是由多种L-α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有一定生物学功能的生物大分子
分类
形状和溶解度
纤维状蛋白质
分子形状呈细棒或纤维状,大多不溶于水
球状蛋白质
分子形状接近球状或椭球形,水溶性较好
膜蛋白
分子形状一般为近球形或椭球形
化学组成
简单蛋白质
水解产物为AA
清蛋白
球蛋白
醇溶蛋白
谷蛋白
精蛋白
组蛋白
硬蛋白
结合蛋白质
水解产物为AA、糖与其它组成
核蛋白
糖蛋白与蛋白聚糖
色蛋白
金属蛋白
功能
酶
调节蛋白
贮存蛋白
转运蛋白
运动蛋白
防御蛋白和毒蛋白
受体蛋白
支架蛋白
结构蛋白
异常功能蛋白
组成单位—氨基酸
氨基酸广义上是指既有氨基又有羧基的化合物
结构通式
蛋白质中常见的氨基酸
非极性R基氨基酸
丙、缬、亮、异亮、脯、甲硫、苯丙、色、甘
极性不带电荷的R基氨基酸
丝、苏、酪、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺
极性带负电荷的R基氨基酸
天冬氨酸和谷氨酸
极性带正电荷的R基氨基酸
组、精、赖
蛋白质中不常见的氨基酸
非蛋白质氨基酸和氨基酸衍生物
理化性质
物理性质
溶解性
能溶于水不溶于有机溶剂
熔点
200℃以上,两性解离导致
旋光性
L-型,不对称碳原子,除甘氨酸均有旋光性
光吸收
构成天然蛋白质的20种氨基酸在可见光均无吸收
味感
D-型AA多甜味
L-型AA味感复杂
两性解离和等电点
两性解离
氨基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以游离的羧基或氨基形式存在,而是解离成两性离子。
等电点
对某种氨基酸在某一特定的P时,氨基酸以两性离子的形式存在,正负电荷相等,净电荷为零,在电场中不向任意一方移动。
化学性质
与水合茚三酮反应
与甲醛反应
Sanger反应(与2,4-二硝基氟苯的反应)
用于蛋白质N端的测定
Edman反应(与异硫氰酸苯酯反应)
用于测定多肽链N端的氨基酸排列顺序
与亚硝酸反应
与荧光胺反应
与5,5-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应
肽
结构
一个AA的α-羧基与另一个AA的α-氨基脱水缩合而成的化合物
肽链
1分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基之间缩水形成的键,又称酰胺键
20以下-低聚肽
20以上-多肽
生物活性肽
生物体内具有特殊生物活性的肽。是一种游离状态,分子量较小的肽类。
性质与分离、分析技术
性质
蛋白质的分子量
蛋白质的两性电离及等电点
蛋白质的变性
因受物理或化学因素的影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但蛋白质的一级结构不被破坏。
实质
肽链从卷曲变伸展的过程
理化性质的改变
溶解度降低
易形成沉淀析出
结晶能力丧失
球状蛋白质变性后分子性状发生改变
蛋白质的胶体性质
特征
布朗运动
丁达尔效应
电泳现象
不能透过半透膜
具有吸附能力
蛋白质的沉淀
加高浓度盐类
加有机溶剂
加重金属盐类
加某些酸类
加热
蛋白质的颜色反应
双缩脲反应
酚试剂反应
蛋白质的含量检测
考马斯亮蓝染色法
紫外吸收法
凯式定氮法
其他方法
分离和分析技术
根据溶解度不同
盐析
等电点沉淀法
低温有机溶剂沉淀法
根据分子大小
透析与超滤
凝胶过滤法
根据蛋白质带电性质
电泳法
离子交换层析法
根据配体特异性
蛋白质分子中氨基酸序列的确定
多肽链的分离
二硫键的断裂
氨基酸组成的分析
N端残基的鉴定
C端残基的鉴定
多肽链的裂解
肽段氨基酸序列的测定
Edman降解法
质谱法
核苷酸序列推定法
肽段的拼接
二硫键位置的确定
结构与功能的关系
一级结构与功能的关系
结构是功能体现的前提条件
种属差异
分子病
多肽键的AA残基的化学修饰与切割
构象与功能的关系
构象是功能体现的必要条件
别构效应
某些蛋白质表现其生物功能时,构象发生改变,从而改变了整个分子的性质
一级结构
指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置,是多肽链具有共价键的主链结构,氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和的功能的多样性。
空间结构
指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向
二级结构
定义:多肽链的主链在空间螺旋、折叠而成
α螺旋、β折叠、β凸起、无规卷曲
超二级结构和结构域
超二级结构:指若干相邻的二级结构中的构像单元彼此相互作用,形成有规则的, 在空间上能辨认的二级结构组合体。
结构域:指多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成的近似球状的紧密结构
三级结构
定义:球状蛋白质的多肽链在二级结构超二级结构和结构域等结构层次的基础上,组装而成的结构单元
四级结构
定义:许多蛋白质有两个或两个以上具有三级结构的亚单位组成,其中每一个亚单位成为亚基,亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象