导图社区 酶学习笔记
本导图介绍酶的结构、酶的工作原理、酶促反应动力学、酶的调节、酶在医学中的应用、酶的分类与命名，适用于临床医学！
大学临床医学生物化学与分子生物学氨基酸的代谢，包含定义：氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程；脱氨基作用；氨的安全转运和解毒；氨的主要去路（肝脏合成尿素）。
临床医学下肢肌肉，主要分为臀区、大腿、胭窝、小腿、踝部等区域，整理了神经，动脉，静脉的结构以及相互关系。
临床医学 生物化学与分子生物学神经组织的知识整理，主要有神经元、突触、神经胶质细胞、神经干细胞、神经纤维、神经末梢、神经纤维的溃变与再生等内容。包括其组织的组成、分类、功能等内容。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
酶
酶分子的结构与功能
酶具有不同的蛋白结构和组织形式
单体酶
寡聚酶
多酶体系
多功能酶（串联酶）
辅助因子是结合酶的重要部分
酶的分类
单纯酶：仅氨基酸残基组成
结合酶：仅蛋白和非蛋白质部分构成
全酶
酶蛋白：决定特异性和机制
辅助因子：决定催化反应性质和类型
辅助因子
按与蛋白酶结合的紧密程度
辅酶：较疏松
辅基：较紧密
按化学本质
有机化合物
金属离子
酶活性中心是酶分子结合 底物并催化反应的特定部位
必需基团
活性中心内必需基团
结合基团
结合底物
催化基团
催化反应
活性中心外必需基团
维持构象
同工酶
催化的化学反应相同，酶的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶（多个亚基组成）
酶的工作原理
化学反应具有热力学和动力学特征
酶具有与一般催化剂相似的催化原理
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
酶对底物具有极高的催化效率
酶对底物具有高度的特异性
绝对特异性
立体异构特异性
相对特异性
酶的活性与酶的含量具有可调节性
酶具有不稳定性
酶的催化机制呈现多元催化作用
酶与底物相互结合课产生多种效应
酶与底物相互作用形成复合物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
形成酶-底物过渡态的过程中释放结合能
邻近效应与定向排列：使诸多底物正确的 定位于酶的活性中心
表现效应使底物分子去溶剂化
酶与底物多元催化
共价催化：亲核、亲电子
酸碱催化：质子转移
酶促反应动力学
采用研究酶促反应动力学
酶促反应速率
酶促反应初速率
底物（S） 酶浓度（E）
底物浓度对酶促反应速率的影响
酶促反应速率-底物浓度 作图呈矩形双曲线
米-曼方程揭示单底物反应的动力学特征
V=（Vmax*[S]）/（Km+S）
Km=（K1+K3)/K1
Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
Km与酶浓度无关，但与酶的结构，底物结构，反应环境有关
Km在数值上等于酶促反应达到Vmax一半时的底物浓度
Km可近似表示酶对底物的亲和力（负相关）
林-贝方程
酶浓度升高增加酶促反应速率
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
酶的最适温度受反应时间的影响
pH影响酶促反应速率
酶的最适pH受缓冲液的种类、浓度的影响
激活剂可加速酶促反应速率
按需求分类
必需抑制剂
非必需抑制剂
常见激活剂
无机离子
小分子（胆汁酸盐）
抑制剂可降低酶促反应速率
按可逆分类
可逆性抑制剂（非共价键）
竞争性抑制
与底物竞争酶的活性中心
Km增大，Vmax不变
非竞争性抑制
结合活性中心之外的调节位点
Km不变，Vmax下降
反竞争性抑制
结合位点由底物诱导产生
Km减小，Vmax下降
不可逆性抑制剂（共价键）
以共价键与酶活性中心结合，降低酶浓度
动力学行为类似于非竞争性抑制剂
作用机制
基团特异性试剂
底物类似物
自杀型抑制剂
酶的调节
调节对象：关键酶（调节酶）
酶活性的调节
变构效应
变构效应剂调节变构酶活性
一些代谢物通过与酶分子活性中心外的部分 可逆地结合，使酶空间构象改变，从而改变酶 的催化活性，此种调节方式称变构调节
变构效应剂：变构激活剂，变构抑制剂
体内代谢途径的重要快速调节方式之一
变构效应可引起协同效应
变构酶动力学不遵循米-曼氏方程
共价修饰
与化学基团共价可逆结合
最常见为磷酸化和去磷酸化
可引起级联放大效应
酶原激活
酶原在特定条件下断裂一个或几个特定的肽键，导致分子构象改变，暴露出酶的活性中心
酶原存在和激活的意义
酶存储
酶在特定部位、环境发挥作用
保护机体（急性胰腺炎）
酶含量的调节
酶合成的调节
酶蛋白的合成可被诱导或阻遏
酶降解的调节
酶的降解与一半蛋白质降解途径相同
酶的分类与命名
酶在医学中的应用
本章知识点
思考题
