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生化第一章蛋白质的结构与功能笔记，包括蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质的分类、蛋白质结构与功能的关系等内容。
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蛋白质的结构与功能
分子组成
氨基酸
结构
氨基酸是蛋白质的基本组成单位
100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数x6.25x100
除甘氨酸外都是L-α氨基酸 甘氨酸为对称结构
组成蛋白质的原料氨基酸有20种
分类及性质
非极性脂肪族氨基酸
甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异Ile、脯Pro、蛋Met
特征：侧链含烃基、化学性质稳定
极性中性氨基酸
丝Ser、半胱Cys、天胺Asn（N）、谷胺Gln（Q）、苏Thr
特征：侧链有极性但不带电荷
芳香族氨基酸
苯Phe（F）、色Trp（W）、酪Try（Y）
酪氨酸在紫外线280mm处有最大吸收峰---快速简便地分析溶液中蛋白质含量
侧链含芳香基团、共轭双键
碱性氨基酸
赖Lys（K）、精Arg（R）、组His（H)
侧链含正性解离基团、氨基、胍基、咪挫基
K侧链长，伸张变化
R有胍基，碱性max
H含两个氢原子，易与金属离子结合
酸性氨基酸
氨酸
天冬氨酸Asp（D）、谷氨酸Glu（E）
中性环境带负电荷，显酸性两个羧基
酰胺
天胺Asn（N）、谷胺Gln（Q）
侧链有极性但不带电荷
侧链含负性解离基团
含羟基氨基酸
苏Thr、丝Ser
易被磷酸化
含硫氨基酸
半胱Cys、蛋Met、胱氨酸
C的硫基为功能基团，是二硫键形成的基础
亚氨基酸
脯氨酸
理化性质
两性解离性质
等电点
pI=1/2（pK1+pK2）
紫外吸收性质
含共轭双键、芳香环 max=280mm（酪)
茚三酮反应
弱碱、加热、蓝紫色化合物、570mm
生物活性肽
谷胱甘肽GSH：硫基具有还原性
催产素、加压素、促肾上腺皮质激素···
两性解离
在一定的溶液pH条件下都可解离成带 负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解 质。
胶体性质
蛋白质胶体稳定的因素
颗粒表面电荷、水化膜
变性与复性
变性
含义
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理性质改变和生物活性的丧失
本质
空间构象破坏，次级键（非共价键和二硫键）断裂；一级结构不变，肽键不断裂
影响因素
高温、高压、紫外线、剧烈振荡、强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素及重金属离子等
复性
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性
分类
变性有可逆、不可逆之分
紫外吸收
在280nm波长处有特征性吸收峰
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定
呈色反应
最大峰值570mm
吸收峰值与氨基酸含量成正比
双缩脲反应
蛋白质和三肽以上的多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色
分子结构
一级结构
多肽链N端到C端的氨基酸残基排列顺序
一级结构是蛋白质空间构象的和特异生物学功能的基础
但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素
主要化学键：肽键、特殊二硫键
空间构象
二级结构
肽单元
是肽键折叠盘曲的基本单位
有一定程度的双键性能，不能自由旋转
主要形式
α-螺旋
每圈螺旋含3.6个氨基酸残基 螺距为0.54mm
右手螺旋
氢键方向与螺旋轴平行
侧链伸向螺旋外侧
肽单位与螺旋长轴平行
β-折叠
结构特点
锯齿状
氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方
锯齿状结构一般比较短，只含5-8个氨基酸残基
小侧链的AA有利于形成
类型
平行式
反平行式
β-转角
发生于肽链进行180°回折时的转角上
由4个氨基酸残基组成
球形蛋白
常见Pro和Gly
Ω环
出现在蛋白质分子的表面，以亲水残基为主
在分子识别中起重要作用
超二级结构
有规则的二级结构组合体
模体
具有特定空间结构和特定构象
其特殊构象是特殊功能的结构基础
维系二级结构的化学键：氢键
三级机构
整条肽链全部氨基酸残基的相对空间位置
三级结构是蛋白质功能的基础
结构域
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧 密的区域，并各行其功能
稳定蛋白质三维构象的作用力：疏水键、盐键、氢键、范德华力
四级结构
亚基
两个以上具有三级结构的多肽链组合
单独的亚基一般没有生物学功能
结合力：主要是氢键和离子键
结构和功能的关系
主要功能
构成细胞和生物体结构
维持机体酸碱平衡
维持正常血浆渗透压
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化供能
一级结构是空间构象和功能的基础
一级结构不能直接决定功能，需要通过空间结构来间接决定功能
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能
氨基酸序列提供重要的生物进化信息
重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病
人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨丁 顿舞蹈病、疯牛病等
