导图社区 蛋白质的结构与功能
生化第一章蛋白质的结构与功能笔记，包括蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质的分类、蛋白质结构与功能的关系等内容。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
蛋白质
分子组成
C H O N P
蛋白质=N*6.25 蛋白质中氮含量为16%
氨基酸
分类（R基影响其性质）
非极性疏水性氨基酸
极性中性氨基酸
芳香族氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
紫外吸收性质（共轭双键）
酪氨酸（Tyr）色氨酸（Trp）280nm 苯丙氨酸260nm
两性电离
等定点pI：氨基酸处于兼性离子状态，净电荷为0，呈电中性
pH>pI：负电荷 pH<pI：正电荷
20种氨基酸属于L氨基酸（甘氨酸除外）
与茚三酮反应生成蓝紫色物质
分子结构
一级结构
定义
蛋白盾多肽链中氨基酸的排列顺序
主要化学键
肽键（二硫键）
二级结构
多肽链主链中某一段肽链的局部空间构象，即蛋白质分子中局部肽段主链骨架原子的相对空间排列位置，并不涉及氨基酸R侧链的空间排布
氢键
参与构成肽键的6个原子形成肽单元（肽平面）
肽键表现部分双键性质
分类
α螺旋（最常见）
结构特点
通过通过α—碳原子右手螺旋上升
每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm垂直距离
c＝o和H形成许多链内氢键
R基团分布在外侧（影响二级结构）
同电荷相斥
较大的R不利于不利于α—螺旋形成
脯氨酸不易形成氢键
甘氨酸R基为H
β—折叠
多肽链依次伸展，折叠成锯齿状结构
β—转角
多肽链中出现180度回折（第一个氨基酸残基的羰基氧和第四个氨基酸的亚氨基氢）（常见脯氨酸Pro）
有序非重复结构（普遍存在）
无规卷曲
模体（超二级结构）
二个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近、相互作用，形成具有特殊功能的空间结构
三级结构
侧链R基团相互作用；整条肽链所有原子在三维空间上的位置
疏水作用 离子键 氢键 范德华力
天然蛋白质均有三级结构
决定盘绕折叠的因素是氨基酸残基
结构域
三级结构中的多个较为紧密的独立折叠单位或局部区域
分子伴侣
结合和稳定另一种蛋白质的不稳定构象，能通过有控制的结合和释放，促进新生多肽链的折叠、多聚体的装配或降解及参与细胞器蛋白的跨膜运输的一类蛋白质
热激蛋白70
伴侣蛋白
核质蛋白
四级结构
蛋白质各分子中亚基的空间排布及亚基间相互作用与接触部位的布局（不包括亚基内部空间结构）
亚基：具有特定功能的多肽链
结合力
疏水作用 氢键 离子键
结构与功能关系
蛋白质一级结构是空间构象和功能的基础
一级结构是空间构象的基础
一级结构相似的蛋白质具有相似的空间构象及功能
一级结构不同，生物学功能各异
一级结构中关键部位氨基酸残基的改变会引起蛋白质功能的异常
分子病：镰刀状红细胞性贫血（β链的第六位谷氨酸被颉氨酸替换）Glu换成Val
蛋白质功能依赖其特定的空间构象
血红蛋白和肌红蛋白结构相似功能相似
都含有血红素辅酶
血红蛋白构象变化影响与氧的结合能力
都能可逆性结合氧
氧饱和度
Mb或Hb实际结合氧气数量与最大可能结合氧气数量的比值
低氧分压时，Mb易与氧气结合
肺部高氧分压时，Hb将氧从肺运送至外周组织，Mb接收Hb释放的氧
协同效应
正协同效应
负协同效应
定义：一亚基与配体结合后会影响另一亚基与配体的结合
变（别）构效应
一个蛋白质亚基与其配体结合后，引起亚基构象变化的现象（伴随其功能的变化）
别构蛋白
别构酶
别构部位
别构效应剂
别构抑制剂
别构激活剂
蛋白质空间构象改变可引起疾病
蛋白质构象病
疯牛病、帕金森、老年痴呆
理化性质及其应用
蛋白质具有与氨基酸相同和特殊的理化性质
紫外吸收（共轭双键）
两性电离（等电点）
呈色反应
沉淀析出
中性盐、有机溶剂、重金属盐、生物碱
变性
蛋白质特点的空间构象被破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物活性丧失
二硫键和共价键被破坏，一级结构中肽键和氨基酸序列不改变
主要特征：理化性质改变，生物学活性丧失
复性
蛋白质变质程度轻，去除变性因素
恢复或部分恢复其原有的构象和功能
凝固
变形后的絮状物加热后生成不溶于强酸强碱的坚固凝块
凝固一定变性，变性不一定凝固
蛋白质具有高分子化合物的胶体性质
表面电荷和水化膜维持稳定
pH=pI时，蛋白质胶体颗粒不稳定
分离纯化
盐析
破坏水化膜，中和电荷
有机溶剂沉淀
破坏水化膜（有机溶剂：脱水剂）
免疫沉淀
电泳
带电粒子在电场中往相反的电极移动
层析
离子交换层析
电荷量和性质
凝胶层析
分子大小
亲和层析
亲和力
透析
超滤
根据蛋白质组成成分
单纯蛋白质
结合蛋白质
根据蛋白质的结构和溶解度
纤维状
多数是结构蛋白，不易溶于水
球状
多数为功能蛋白，可溶于水
膜蛋白
