导图社区 蛋白质的结构和功能
生化第一章蛋白质的结构和功能，讲述了蛋白质的分子组成、蛋白质的分子结构、蛋白质的结构与功能的关系、蛋白质的理化性质。
对医学免疫学第三章抗原继续了思维构建，方便医学生进行记忆和学习，欢迎大家学习。
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蛋白质的结构和功能
蛋白质的分子组成
是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，是生物体中含量最丰富的生物大分子，占人体固体成分的45%，氮含量平均16%
L-α-氨基酸是蛋白质的基本结构单位
参与蛋白质合成的20种氨基酸多为L-α-氨基酸（除甘氨酸外）
氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸
侧链只有C、H具有疏水性
其中脯氨酸是唯一的亚氨基酸
极性中性氨基酸
丝氨酸易被取代（R基上的羟基氢）
半胱氨酸易形成二硫键，抗氧化
含芳香环的氨基酸
色氨酸和络氨酸最大吸收峰在280nm波长附近
酸性氨基酸
侧链含羧基
碱性氨基酸
侧链含氨基、胍基或咪唑基
氨基酸的理化性质
两性解离性质
pI（等电点）=pK1+pK2
紫外线吸收性质（含共轭双键的氨基酸）
280nm 定量方法
茚三酮反应
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物 （最大吸收峰在570nm处，可用于定量分析）
脯氨酸产生黄色化合物（无-NH2）
蛋白质的分子结构
一级结构（氨基酸的排列顺序决定）
肽键和二硫键（半胱氨酸）
空间结构
二级结构
氢键
多肽的局部有规则重复的主链构象
参与肽键形成的六个原子在同一平面上
α-螺旋是常见的蛋白质二级结构
右手螺旋、3.6个残基、螺距0.54nm
具有亲水性和疏水性
β-折叠形成片层结构
平行式 反平行式 N→C N→C N→C C→N
β-转角
肽链180°回折，常由四个氨基酸组成
第二个残基常为脯氨酸
Ω-环
蛋白质分子表面，以亲水残基为主
存在于球状蛋白质中
模体
数个二级结构形成的有规则的二级结构组合体
三级结构
疏水键、盐键、氢键、范德华力
指整体肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置
结构模体是蛋白质分子中具有特点空间构象和特定功能的结构成分
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域并各行其功能
四级结构
氢键和离子键
由多个亚基（每一条多肽链都有其完整的三级结构）组成
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的主要功能
构成细胞和生物体结构
物质运输
催化功能
信息交流
免疫功能
氧化供能
维持机体的酸碱平衡
维持正常的血浆渗透压
蛋白质的一级结构是高级结构的功能和基础
蛋白质 的功能依赖特定的空间结构
血红蛋白未结合氧时为紧张态，结合氧后为松弛态
一分子血红蛋白（Hb）可结合4分子氧
蛋白质构象改变可引起疾病
阿尔兹海默症、疯牛病、亨廷顿病、人纹状体脊髓变性病
阮病毒
蛋白质的理化性质
两性电离性质
存在等电点
分离方法
等电点沉淀法
电泳法
离子交换层析法
胶体性质
分子量为1-100万，直径达1-100nm，属于胶体
除去胶体颗粒表面电荷和水化膜，蛋白质极易析出
变性与复性
主要发生二硫键和非共价键的破坏
变性后，若疏水侧链暴露在外，产生蛋白质沉淀
变性的蛋白质不一定都沉淀蛋白质沉淀不一定都会变性
变性程度较轻，除去变形因素，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复，称为复性
蛋白质经强酸强碱变性后，仍能溶解于强酸强碱，pH调至等电点，变性蛋白质结成絮状不溶解物，此絮状物仍溶于强酸强碱，加热絮状物生成凝块，凝块不溶于强酸强碱，此为凝固作用
紫外线吸收性质
280nm，可进行蛋白质定量测定
呈色反应
570nm吸收峰，可定量分析
双缩脲反应
肽键与碱性条件下的硫酸铜共热，呈紫色或红色
