导图社区 生化学 第一章 蛋白质的结构和功能
这是一篇关于生化学 第一章 蛋白质的结构和功能的思维导图,包括:蛋白质的分子组成、蛋白质的理化性质、蛋白质结构和功能的关系、蛋白质的分子结构。
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蛋白质的结构和功能
蛋白质的分子组成
元素组成
每100mg样品中蛋白质含量(mg%):每克样品含氮质量(mg)×6.25×100。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
碳,氢,氧,氮,硫
基本结构单位
人体:20种氨基酸
L-α-氨基酸
氨基酸分类
侧链结构和理化性质
非极性脂肪族氨基酸
甘氨酸
无旋光性
Gly
丙氨酸
Ala
缬氨酸
Val
亮氨酸
Leu
异亮氨酸
Ile
脯氨酸
唯一的亚氨基酸:影响α-螺旋的形成
Pro
甲硫氨酸
Met
极性中性氨基酸
丝氨酸
Ser
半胱氨酸
Cys
天冬氨酸
Asn
谷氨酰胺
Gln
苏氨酸
Thr
含芳香环的氨基酸
苯丙氨酸
Phe
酪氨酸
Tyr
色氨酸
Trp
酸性氨基酸
Asp
谷氨酸
Glu
碱性氨基酸
精氨酸
Arg
赖氨酸
Lys
组氨酸
His
氨基酸理化性质
两性解离
碱性α-氨基
+H+
阳离子
H多,偏酸
PH<PI
氨基酸的兼性离子
PH=PI
酸性α-羧基
+0H-
阴离子
PH>PI
等电点
在某一pH环境溶液中,氨基酸解离生成的阳离子和阴离子的趋势及程度相同,成为兼性离子,呈电中性,此时环境的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。
PI
PI=1/2(pK1 + pK2),(pK1和pK2分别为α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数值)。
紫外线吸收
光谱吸收能力:色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸
蛋白质:280nm,核酸:260nm
共轭双键的氨基酸
茚三酮反应
弱酸性,570nm
蓝紫色化合物
氨基酸成蛋白质和肽
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
寡肽
小于10分子氨基酸组成的肽链。
多肽
N 末端:多肽链中有游离α-氨基的一端。 C 末端:多肽链中有游离α-羧基的一端。
大于10分子氨基酸组成的肽链。
氨基酸残基
肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。
生物活性肽
谷胱甘肽
谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸
多肽类激素及神经肽
蛋白质的理化性质
两性电离
胶体性质
稳定因素
同种电荷
水化膜
变性和复性
变性
在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。一级结构不改变。
二硫键,非共价键
紫外光谱区有特征性光吸收
酪氨酸,色氨酸
280nm
呈色反应
双缩脲反应
肽键
紫色和红色
蛋白质结构和功能的关系
蛋白质的分子结构
一级结构
在蛋白质分子,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
肽键,二硫键
肽单元:肽键六原子在同一平面
意义
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。但氨基酸残基的侧链影响二级结构的形成。
α-螺旋
顺时针(右手螺旋)
β-折叠
最主要形式
β-转角
无规则卷曲
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
疏水键、离子键、氢键和范德华力等
四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
分子伴侣(促折叠)
亚基
许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基 (subunit)。特定的三维空间排布,以非共价键连接。
氢键,离子键
蛋白质分类
组成成分
单纯蛋白质
缀合蛋白质
辅基
共价键
形状
纤维蛋白质
球状蛋白质
必需氨基酸
一家写两三本书来
异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。