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生物化学酶的主要大纲的思维导图，酶的结构、分类、酶促反应、酶动力学、酶的调节、酶在疾病诊断中的应用、酶的分类。
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民法分论
日语高考動詞の活用
酶
酶的结构
必需基团
参与维持酶活性的构象
活性中心
催化集团
结合基团
非必需基团
分类
根据是否有辅助因子
辅助因子
辅基：结合后不可用透析或超滤法去除
辅酶：结合后可用透析或超滤法去除
单纯酶
结合酶
辅助因子是小分子化合物
辅助因子是无机离子（主要金属离子）
金属酶：离子为辅基
金属激活酶：离子为辅酶
根据亚基的种类和个数或活性中心的种类和个数
单体酶：仅有三级结构，只有一个活性中心
寡聚酶：由多个亚基构成，活性中心位于不同的亚基上
多酶复合体：由多种功能相关的酶构成，有多个活性中心，各个催化反应构成连续反应。
多功能酶：由一条肽链构成，但含有多个活性中心
多酶体系：一组连续的酶促反应形成一条代谢途径。（包含多酶复合物）
同工酶：是指催化相同化学反应、但由不同基因编码的一组酶。
酶促反应
特点
高效性
专一性
结构专一性
绝对专一性：这类酶只能催化一种底物发生一种化学反应
相对专一性：这类酶可催化一类底物或一类化学键发生一种化学反应
立体专一性
几何专一性：可识别底物的几何构型
光学专一性：这类酶可识别底物的光学构型
反应条件温和
关键酶可调节性
酶促反应机制
邻近效应，表面反应，酸碱催化，张力催化，共价催化，金属离子催化
专一性：锁钥学说（局限性），诱导契合学说，三点附着学说
酶动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响
米氏方程：
Km是最大反应速度一半时的底物浓度，反映酶与底物的亲和力
Vmax是最大反应速度
温度，PH都有酶的最适温度或PH
抑制剂对酶促反应的影响
不可逆抑制剂：通过与酶的必需基团结合在生理条件下解离极慢，使酶部分或全部失活
可逆抑制剂
竞争性抑制剂剂：属于底物类似物，能与底物竞争活性中心，从而抑制酶促反应。———Km变大，Vmax不变
反竞争性抑制剂：所抑制的酶只有在与底物结合暴露出抑制剂结合位点。———Km变小，Vmax变小
非竞争抑制剂：结合于酶不同的部位，因而不影响底物与酶的结合，但妨碍酶活性构象的变化。———Km不变，Vmax变小
酶的调节
关键酶：许多代谢途径都有一个或一些酶不但催化特定反应，还负有控制代谢速度的使命，因而其受到调节。其的催化的代谢步骤为关键步骤
酶的结构调节
变构调节：是指酶活性中心外的特定部位结合或释放特定分子（不是集团），引起酶构象改变，活性也随之改变。
变构酶一般位于代谢途径的上游，其下游的产物往往是变构抑制剂，一旦生成量超过需求量，就会积累而抑制变构酶，代谢途径速度减慢。这种调节称为反馈抑制
化学修饰调节：是指酶活性中心外的化学修饰位点通过酶促反应结合或释放特定修饰基团（不是分子），引起酶构象改变。
酶原激活：有些酶在细胞内刚合成、初分泌时没有活性，称为酶原，酶原向酶转化的过程称为酶原激活。
意义
1、酶原是酶安全的运输运输形式2、酶原是酶的安全储存形式3、酶原激活参与发育控制4、酶原激活参与细胞凋亡
酶的水平调节
酶蛋白合成调节
组成酶：含量稳定，不受组织组成、代谢物水平和生长条件影响。
诱导酶：受到诱导物影响，合成增加。诱导物往往是代谢底物
阻遏酶：受到辅阻遏物影响，合成减少，辅阻遏物往往是代谢产物。
酶蛋白降解调节：1、泛素-蛋白酶体途径2、溶酶体途径
酶在疾病诊断中的应用
酶作为诊断指标
酶诊断所用标本多为血清，故其检测的酶为血清酶
血浆功能酶：多数由肝细胞合成分泌，在血浆中起作用
外分泌酶：由外分泌腺合成分泌，在细胞外液中起作用
细胞酶：在细胞内起作用
酶作为诊断工具
酶法分析：是指酶作为分析试剂，进行定量分析
常用酶偶联法，其原理是利用某种酶的底物或产物可直接、简便分析的特点，把该酶作为指示酶与不易直接分析的反应相偶联，组成可以分析的反应体系。
酶的分类
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
转位酶类
