导图社区 基础生物化学 酶
生物学第三章酶思维导图，包括酶的组成和功能、酶促反应动力学、酶的调节、酶与医学的关系、酶的分类命名和活性测定等内容。
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酶
酶是生物催化剂
催化效率高
高度专一性
酶易失活
酶的催化活性受到调节、控制
有些酶催化活性与辅因子有关
酶促反应动力学
底物浓度对反应速度的影响
其他因素不变的情况下，底物浓度与反应速率呈双曲线关系
底物浓度低时，反应速率与底物浓度呈正比，反应为一级反应
底物浓度较高时，底物浓度增加，反应速率也随时增高，但不显著，符合零级反应的特征
底物浓度升高时，反应速率不再正比例加速，反应为混合级反应
米氏方程
米氏常数意义
Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度
酶的一个重要的特征物理常数
Km值表示酶与底物之间的亲和程度
Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值
Km值与Vmax值的测定：双倒数作图法
pH对酶作用的影响
过酸过碱影响酶蛋白的构象，导致失活
影响底物的解离状态
影响酶分子的解离状态
影响酶分子基团的解离而影响酶活性中心构象
温度对酶作用的影响
双重影响
最适温度
低温的作用
激活剂对酶作用的影响
凡能提高酶的活性，加速酶促反应速度的物质都称为激活剂（activator）
抑制剂对酶作用的影响
酶分子中的必需基团受到某种化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或者丧失，称为酶的抑制作用
酶的抑制剂特点
在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似
能够与酶的活性中心以非公价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物
抑制作用的类型
不可抑制作用
可抑制作用
竞争性抑制：（表观）Km值增大，Vm值不变
非竞争性抑制：Km值不变，Vm值降低
反竞争性抑制：Km值减小，Vm值降低
酶的调节
方式
酶活性的调节（快速调节）
酶原与酶原的激活
别构酶
酶的共价修饰调节
特点
1.酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在
2.有共价键的变化
3.一般为耗能过程
4.受其他调节因素（如激素）的影响
5.存在放大效应
酶含量的调节（缓慢调节）
1.酶蛋白合成的诱导和阻遏
2.酶降解的调控
同工酶
定义：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的组成与结构
酶的化学本质
单纯酶
结合酶
蛋白质部分（酶蛋白）
辅因子
金属离子
小分子有机物
辅酶
辅基
活性中心
定义：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位
必需基团：与酶活性有关的化学基团
结合基团：直接与底物和辅酶结合，形成酶-底物复合物，决定酶的专一性
催化集团：催化底物敏感键发生化学反应，并将其转变为产物，决定酶的催化能力
活性中心外的必需基团：不参与活性中心的组成，但却为维持酶活性中心应有的空间构象所必须
酶的作用机制
中间产物学说
诱导契合学说
酶作用的高效率机制
底物与酶的邻近效应与定向效应
底物“张力”和“变形”
共价催化
亲核催化
亲电子催化
金属离子催化
酶活性中心是低介电区域——为环境影响
酶的活力测定及分离提纯
酶活力的测定
比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数
对同一种酶来讲，比活力越高则表示酶的纯度越高，所以比活力是评价酶纯度高地的一个指标
酶的分离提纯
基本原则：提取过程中避免酶变性而失去活性：防止强酸、强碱、高温和剧烈搅拌等：要求在低温下操作，加入的化学试剂不使酶变性，操作中加入缓冲溶液
基本操作顺序：选材、抽提、分离、纯化
