酶思维导图

这是一篇关于酶的思维导图，知识内容有酶反应机制、酶调节机制、酶通论、酶促反应动力学等，希望梳理的内容对你有所帮助！

酶

• 酶反应机制
  • 1. 酶和底物间的弱相互作用力--过渡态稳定学说
    • 为催化反应的进行，酶必须同反应的过渡态互补。意味着酶与底物间的最佳相互作用（通过疏水作用）仅发生在过渡态。
    • 过渡态中形成的弱相互作用是对催化作用作出主要贡献的部分。
  • 2. 酶和底物复合物的形成伴随着熵减
    • 酶和底物的相互作用通过疏水的相互作用、氢键、离子键来稳定
  • 3. 过渡态稳定的化学机制
    • 1.邻近与定向效应 使分子间的反应变成了近似于分子内的反应，从而增 加了反应速度。
      • 邻近效应: 酶与底物形成中间复合物后，使底物与底物之间(双分子反应)，酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大升高，增加反应速率。
      • 定向效应:指反应物的反应基团之间或酶的催化基团与底物的反应基团之间正确取位所产生的效应。
    • 2. 底物分子敏感键扭曲变形 “诱导契合”动态过程。变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”，甚至“变形”，从而促进酶-底物络合物进入过渡态，降低反应的活化能。
    • 3. 广义酸碱催化
      • 组成酶活性中心的极性基团，在与底物的催化中起质子供体(酸)或受体(碱)作用。可使反应速率提高10~100倍
        • 羰基的水化、羧酸酯或磷酸酯的水解、各种分子的重排以及许多取代反应都属此种类型。咪唑基很强。
    • 4.共价催化
      • 酶活性中心的极性基团，首先以共价键与底物短暂结合，生成活性很高的共价中间物，其很容易向着最终产物的方向变化，故大大降低反应所需的活化能，加快反应速度。
        • ① 亲核催化
          • 酶活性中心处的亲核基团对底物进行亲核进攻。亲核基团含有未成键的电子对，它向底物上缺少电子的正碳原子进攻。
          • 亲核基团：Ser-OH、Cys-SH、His的咪唑基等。
        • ② 亲电催化
          • 亲电基团对底物亲电进攻而引起的催化作用，少数酶使用，如转氨酶。
          • 亲电基团：NH3+、Mg2+、Mn2+、Fe2+等。
          • 底物分子中典型的亲电中心，包括磷酰基、 酰基和糖基
    • 5. 静电催化
      • 活性中心电荷的分布可用来稳定过渡态，酶使自身带电基团去中和一个反应过渡态形成时产生的相反电荷而进行的催化。
    • 6. 金属催化
      • 金属酶: 紧密结合的金属离子，如Fe2+, Zn2+
      • 金属激活酶(其中一种是静电催化): 与溶液的金属离子松散结合，如Na+，Ca2+，Mg2+
  • 4. 胰凝乳蛋白酶催化机制的实例
    • 1) 胰凝乳蛋白酶中的三维构象
    • 2) 胰凝乳蛋白酶的活性中心的催化三联体
      • Ser195----底物结合部位，完成共价催化，以质子化形式 存在。很强的亲核基团。
      • His57 ----催化部位。其咪唑基既是一个很强的亲核基团，易供给电子；又是一个广义酸碱功能基团，以去质子化形式存在。
      • Asp102----定向His57，使其成为更好的质子受体。
    • 反应过程
      • 第一阶段: 酰化阶段，产生第一个产物胺。
        • Ser195----广义酸催化、共价催化（亲核催化）
        • His57-----广义酸碱催化
      • 第二阶段——脱酰阶段，产生第二个产物酸
        • H2O -----广义酸催化、共价催化（亲核催化）
        • His57-----广义酸碱催化
        • Ser195----广义碱催化
• 酶调节机制
  • 酶的“量变”
    • 酶基因的表达和酶分子的降解
  • 1. 同工酶（isoenzyme） 有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成和性质（Vmax和/或Km不同）却有所不同的一组酶。
    • 1）医学诊断
    • 2）生长发育
  • 酶的“质变”
    • 别构酶调节 调节速度最快
      • 1）别构酶（allosteric enzymes，少数） 酶分子的非催化部位(别构中心)与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。具有这种调节作用的酶称为别构酶，是限速酶。
        • • 大多是寡聚酶，含两个或两个以上的亚基
        • • 活性中心：与底物结合，起催化作用
        • • 别构中心：和某种或某些物质特异结合的调节部位 这两个中心或者在不同亚基，或在同一亚基的不同部位
      • 2）别构效应（allosteric effect）
        • • 别构剂或效应物(effector)：引起别构效应的物质。常为小分子代谢物或辅助因子
        • • 别构激活剂(正效应剂)：凡和酶分子结合后，使酶反应速度加快的别构效应剂。常是别构酶的底物
        • • 别构抑制剂 (负效应剂)：反之，称负效应剂。一般是代谢反应序列的终产物
      • 3）别构酶的动力学
        • 呈S形曲线 当底物浓度发生较小的变化时，别构酶就可大幅 度地控制反应速度
      • 4）别构酶活性调节机制
        • A）齐变模式（concerted model）或协同模式 或MWC假说
          • R态：松驰，高活性，与底物的亲和力大
          • T态：紧张，低或无活性，与底物亲和力小
          • 寡聚体各亚基地位相等，在两态间的转变同时发生且可逆，亚基的对称排列，构象RR或TT，无RT
          • 每个亚基对一种调节物只有一个结合位点
        • B) 序变模式 (sequential model)或顺序模式或KNF假说适用于大多数别构酶
          • 任何亚基都只有两种构象状态，即R和T
          • 分子的构象有RR、TT或RT
          • 一个亚基中底物结合引起的酶构象变化会使同一分子中另一亚基对底物的亲和力增加或减少
    • 共价调节 可逆的共价修饰--调节速度次之
      • 修饰酶和去修饰酶对该酶的多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，构象改变，使其处于活性与非活性的互变状态，调节酶活性。
      • 形式
        • 磷酸化
        • 甲基化
        • 腺苷酸化
        • 尿苷酸化
        • ADP-核糖基化
      • 代谢途径中关键酶既有别构调节，又有共价调节
        • 糖原磷酸化酶
    • 酶原激活
      • 水解激活
        • 酶原：酶的无活性的前体
        • 激活：由无活性状态变成有活性状态，不可逆。
        • 实质：酶活性中心形成或暴露的过程
        • 凝血机制
          • 通过一连串酶原激活反应和凝血因子的作用使血液凝聚
            • 是‘级联’作用，即一个酶催化激活另一个酶，经过一序列的反应不断地放大，最后形成牢固的不溶性的血纤蛋白凝块
• 酶通论
• 酶促反应动力学