导图社区 酶与酶促反应
生物化学与分子生物学之酶与酶促反应笔记,包括酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶的调节、酶促反应动力学等内容。
生物化学与分子生物学第五章糖代谢知识点总结,包括糖的摄取与利用、糖的无氧氧化、糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径、糖原的合成与分解等内容。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
化学本质
蛋白质
分类
分子组成
单纯酶
缀合酶
酶蛋白
决定酶促反应的特异性及催化机制
辅因子
决定酶促反应的类型
多为小分子的有机化合物或金属离子
辅酶
通过非共价键与酶蛋白结合
辅基
通过共价键与酶蛋白结合
酶的活性中心
辅酶和辅基是酶活性中心的组成部分
酶的必需基团
结合基团
识别与结合底物和辅酶,形成酶-底物过渡态复合物
催化基团
催化底物变为产物
同工酶
概念
生理及临床意义
酶的工作原理
酶与一般催化剂的共同点
(1)
(2)
(3)
酶具有不同于一般催化剂的显著特点
酶对底物具有极高的催化效率
酶对底物具有高度的特异性
相对特异性
绝对特异性
酶具有可调节性
酶具有不稳定性
反应速率
降低活化能
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
表面效应使底物分子去溶剂化
多元催化作用
酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
米-曼方程
Km与Vmax是重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大酶促反应速率一半时的底物浓度
Km值是酶的特征性常数
Km在一定条件下可以表示酶对底物的亲和力
Vmax=K3【Et】
酶的转换数
Km与Vmax常通过林-贝作图法求取
底物足够时酶浓度对酶促反应反应速率的影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
抑制剂可以降低酶促反应速率
不可逆性抑制剂与酶共价结合
非可逆性抑制剂和酶活性中心的必需基团共价结合,使酶失活
可逆性抑制剂与酶非共价结合
竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
动力学特点
Vmax不变
Km增大
非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
Vmax降低
Km不变
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
Km降低
激活剂可以提高酶促反应速率
酶的激活剂
酶的调节
酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
別构效应剂通过改变酶的构象而调节酶的活性
别构酶
别构效应剂
别构抑制剂
别构部位
酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
最常见的形式是磷酸化与去磷酸化
酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原
激活的实质
酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
酶蛋白合成可被诱导或阻遏
酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
酶的分类与命名
酶可根据其催化的反应类型分类
氧化还原酶类
转移酶类
水解酶类
裂合酶类
异构酶类
连接酶类
每一种酶都有系统名称和推荐名称
酶在医学中的应用
酶与疾病的发生,诊断及治疗密切相关
许多疾病与酶的质和量的异常有关
酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一
一些疾病引起酶活性或量的异常
体液中酶活性的改变可以作为疾病的诊断指标
某些酶可以作为药物用于疾病的治疗
作为助消化的药物
用于清洁伤口和抗炎
具有溶解血栓的疗效
酶可作为试剂用于临床检验和科学研究
可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶
可作为酶标记测定法中的标记酶
成为基因工程常用的工具酶