导图社区 动物生物化学 第三章《酶》知识点思维导图
动物医学专业 生化知识点总结 第三章《酶》,酶是由生物活细胞产生的具有催化能力的生物催化剂,催化水解反应的酶,在命名时省去反应的类型。
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民法分论
酶
酶的命名、分类及组成结构
酶的定义:酶是由生物活细胞产生的具有催化能力的生物催化剂
化学本质:蛋白质(多数);核酸分子(少数)
酶的命名:反应名称+反应类型+"酶"
催化水解反应的酶,在命名时省去反应的类型
酶的分类
按化学组成
简单酶(单纯酶):只含蛋白质
结合酶(全酶)
酶蛋白(决定底物的专一性)
辅助因子(决定底物反应的专一性)
辅酶
辅基
与酶蛋白结合的牢固程度不同
按酶蛋白质分子结构的特点
单体酶
寡聚酶
多酶复合体
按催化的反应类型
氧化还原酶
脱氢酶
氧化酶
水解酶
裂解酶
异构酶
合成酶
转移酶
酶的活性中心
组成
结合部位:决定底物的专一性
催化部位:决定反应专一性
特点
仅为酶体积的很小部分
具有一定的空间构象
底物与酶靠次级键结合
是由特定空间构象维持的一个空穴
酶的催化机理
酶催化作用的特征
生物大分子
高效性
与酶高效性有关的因素:
邻近效应和定向效应
底物分子的形变
底物变形
底物和酶都变形
酸碱催化
共价催化
活性中心微环境的影响
疏水空穴
专一性
绝对专一性:一种酶作用于一种底物
相对专一性:一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
立体异构专一性
相关学说
中间产物学说
锁钥学说
诱导契合学说
酶促反应动力学
酶活力(酶活性)
定义:是指酶催化化学反应的能力。酶活力的大小在一定条件下用酶催化某一化学反应的反应速度来表示。
单位
IU=1μmol/min
Kat=1mol/s
1Kat=6×107IU
比活力(比活性)
定义:是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位数
意义:纯度
影响酶促反应速度的因素
酶浓度:正比
底物浓度:呈双曲线
米氏方程(米曼氏方程):v=Vmax×[S]/Km+[S]
米氏常数Km
定义:Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度
Km为酶的特征常数:与酶及底物种类有关,与[E]无关
可用来鉴别酶
意义:
Km值的大小,可近似表示酶和底物的亲和力
成反比
Km值小的底物进行的反应方向应是该酶催化的优势方向;Km值大的酶为限速酶
Vmax与Km的求取:双倒数
温度:呈"钟罩形"
最适温度
pH值:呈"钟形"
最适pH:6.5-8.0
抑制剂"I"
可逆抑制剂
竞争抑制剂:与底物竞争结合在酶的活性中心
磺胺药物抑菌原理
非竞争抑制剂
拓展:反竞争性抑制剂
不可逆抑制剂:有机磷化合物、碘代乙酸、重金属
激活剂
无机离子
有机分子
某些激酶
核酶、脱氧核酶和抗体酶
发现
分类
维生素与辅酶
水溶性维生素
VB族
VB1
VB2
VB3
VB5
VB6
VB7
VB9
VB12
VC
脂溶性维生素
VA
VD
VE
VK
俗称、辅酶形式、功能、来源、缺乏症
酶的活性调节方式
(无活®有活)酶原激活
本质:水解反应
变构效应(别构效应)
变构酶(别构酶)
定义
具有四级结构的寡聚酶
变构酶的催化活性往往受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节
多数变构酶处于代谢途径的开端
变构酶的动力学方程不符合米氏方程,底物浓度与酶促反应速度曲线呈"S"形
共价修饰调节
6种修饰方式(教材P289)
磷酸化/去磷酸化
体内最常见
乙酰化/去乙酰化
腺苷酰化/去腺苷酰化
尿苷酰化/去尿苷酰化
甲基化/去甲基化
氧化(S-S)/还原(2-SH)
同工酶
是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶
乳酸脱氢酶(LDH)
LDH1(H4)
心肌、脑肾皮质、红细胞
LDH2(MH3)
LDH3(M2H2)
LDH4(M3H)
LDH5(M4)
骨骼肌、肝
调节蛋白
核酶是指具有催化功能的RNA分子
比较:中间产物;对v、Vmax、Km值的影响;是否可通过增加[s]解除抑制;与I结合部位;双倒数图;[s]对v作图
比活力=酶活力/质量
enzyme