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酶化学（基础生化）思维导图，包括酶化学的概念、分类和命名、作用机理、酶促反应动力学、酶活性的调节、维生素与辅酶等内容。
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酶
酶的组成和功能
酶的化学本质：是由活细胞产生 的对特异性底物具有高效催化功能 的生物大分子
蛋白质
RNA
酶的分子组成
单纯酶：只有蛋白质，没有辅助因子
结合酶
酶蛋白：决定反应 特异性
辅助因子：决定 反应的种类和性质
金属离子
参与催化反应 在酶与底物之间起桥梁作用 稳定酶的构象 中和阴离子
小分子有机物
传递电子，质子和基团
酶的活性中心
必需基团
酶分子中氨基酸残基侧链的化学 基团中，一些与酶活性密切相关的基团
活性中心：指必须基团在空间结构上彼此靠近 形成一个能与底物特异结合并将底物转变为产物 的特定空间区域
酶的不同形式：单体酶，寡聚酶，多酶复合体，多功能酶
酶促反应的特点与机制
特点
具有极高的效率
加速反应的机理： 降低反应的活化能
具有高度的特异性
酶的特异性
酶促反应的可调节性
酶的不稳定性
机制
酶—底物复合物的形成与诱导契合学说
邻近效应和定向排列：使酶促反应反应速率提高
酸碱催化机制呈现多元催化作用
酶反应动力学
研究各种因素对酶促反应速度的影响
影响因素
底物浓度
底物浓度与反应速率成正比，达到一定浓度后反应速率到最大值
米氏方程
Vmax 为酶完全被饱和时的最大反应速率,【S】为底物浓度, Km 为米氏常数。 Km 值的物理意义是当酶反应速率达到 Vmax一半时的底物浓度,单位为 mol/L
Km的意义
含义：Km值等于酶促 反应速率达到最大反应 速度一半时的底物浓度
Km是酶的特征性常数
Km值可表示酶与底物的亲和力 （Km值越大，酶与底物的亲和力越小）
可根据tKm值判断代谢途径的关键酶 ，酶的最适底物
延伸
Lineweaver-Burk 双倒数作图法
Eadie-Hofstee 作图法
Hanes- Woolf 作图法
酶浓度
正比
温度
速率随温度升高而加快，但酶是蛋白质，达到一定温度时可随温度升高而变性
ph
酶活性达到最大时反应体系的ph称为酶的最适ph，高于或低于最适ph 都会使酶活性降低
抑制剂
使酶催化活性丧失或降低但不引起酶变性
分类
不可逆抑制剂
有机磷农药，有机砷化合物，重金属 离子，烷化剂
可逆抑制剂
竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用， 反竞争性抑制作用
激活剂
使酶从无活性变为有活性或使酶活性增高的物质
双底物酶促反应动力学
顺次反应
有序顺次反应
随机顺次反应
乒乓反应
在所有底物加入之前，一种产物先被释放的基团转移反应
动力学方法可以区分双底物反应机制
酶的作用机制
酶活性部位的特点
活性部位在酶分子的总体积中只 占相当小的部分
酶的活性部位是位于酶分子表面 的一个裂缝内
酶的活性部位并不是和底物的形 状正好互补的,它们是通过诱导契 合的过程使两者互补
底物通过次级键较弱的力结合到 酶上
酶活性部位具有柔性或可运动性
酶的底物专一性是酶的基本属性
酶-底物复合物的存在是可检测的
酶-底物复合物X射线时间分辨晶体学
结构互补性是酶的专一性的基础
“锁-钥”模型
由于酶和底物的相互作用是由密切接触产生的、短距离的作用力介导的，因此底物分子必须要有能锲入酶活性部位的配对的形态
“诱导契合”模型
在酶和底物之间的动态识别过程中，酶活性部位的形态在底物结合时被改变
酶和底物间的结合能是催化反应的重要因素
酶与底物转换态的相互作用处在最适状态
转换态类似物实验证实酶能使转换太稳定
ES复合物向EX‡复合物转变伴随着熵减和去稳定
酶的活性调节
酶原的激活
只有通过适当的加工之后才能转变成有活性的酶，它们的前体称为酶原或蛋白质原
从无活性的酶原（或蛋白质原）转变成有活性的酶或蛋白质的过程，叫做酶原激活
同工酶在代谢转换中的作用
来自同一生物不同组织或同一细胞不同亚细胞结构、能催化相同反应的酶叫做同工酶。同工酶是多亚基蛋白，通常由四个以上的亚基构成。
同工酶的存在使得代谢反应能很好地发生转换，以满足不同组织和不同发育阶段的需要。
多酶复合物和多功能酶
多酶复合物
在某些情况下，某一代谢反应需要几种不同的酶参与，它们彼此组合在一起构成了多酶复合物
多功能酶
多功能酶或是由单一的、具多个活性部位的多肽链构成，或是由几个、各具多个活性部位的多肽链组成
别构酶与代谢途径活性的调节
在细胞内，一个代谢途径是由一 系列有序的反应组成，每步反应 都是在酶的催化下进行的，这样 的反应体系叫做多酶体系
别构酶又称变构酶，这类酶是寡聚体蛋白，含有两个或多个亚基
凡是能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物(别构制)
因别构导致酶活性降低的物质称负效应物(别构抑制制)
因别构导致酶活性增加的物质称正效应物(别构激活剂)
代谢底物经常是别构磷的别构激活制,代谢产物往往是别构抑制剂
别构效应：当专一性的调节物结合到别构酶的调节部位时，酶的活性催化活性发生改变。这种改变是由于调节物与调节部位结合后诱导酶的构象发生变化，使酶的活性部位对底物的结合与催化作用受影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程
调节物
负调节物
当调节物分子同别构部位结合后，能降低或关闭酶的催化活性
正调节物
可被它的专一性调节物激活
底物调节酶或同位酶：正调节物在很多情况下是酶的底物分子本身
受底物分子调节的效应叫做同位效应或者同促效应
受底物以外的分子（例如末端产物）调节的效应叫做异位效应
别构酶的动力学特征
构象态的改变是购别构酶亚基之间的通讯联系的基础
共价修饰也是酶活性调节的重要方式
在酶活性的共价修饰调节中，大多数共价修饰是可逆的。 酶分子上特定部位的残基的磷酸化和去磷酸化是最常见的共价修饰方式。
酶的抑制作用
失活作用:凡是可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用
抑制作用:由于酶的必须基团化学性质的改变,但酶未变性, 而引起酶活力的降低或丧失的作用
抑制程度的表示方法
(1)相对活力分数(残余活力分数)
(2)相对活カ百分数(残余活力百分数)
(3)押制分数:指被部制两真去活力的分数
(4)抑制百分数(抑制率)
变性剂对酶的变性作用是无选择的,而抑制剂对酶的抑制作用是有选择性的。
抑制作用的类型
不可逆的抑制作用
1.抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失 2.不能用透析,超滤等物理方法除去抑制剂 3.酶的修饰抑制
可逆的抑制作用
1.抑制剂与酶非共价键结合而引起酶活力降低或丧失 2.能用物理方法除去抑制剂 3.这种可逆抑制有三种类型： 竞争性抑制-非竞争性抑制-反竞争性抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
酶的命名和分类
命名
习惯命名法
1.依据酶作用底物来命名。如催化水解蛋白质的称为蛋白酶
2.某些酶根据其所催化的反应性质及类型来命名。如水解酶、转移酶、氧化酶等
3.有的结合上述两个原则来命名。琥珀酸脱氢酶是催化琥珀酸脱氢
4.在上述命名的基础上还加上酶的来源或酶的其他特点
国际系统命名法
以酶所催化的整体反应为基础的,规定每种酶的名称 应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。如果一 种酶催化两个底物起反应,应在他们的系统名称中包 括两种底物的名称,并将他们隔开,若底物之一是水可略去
1、氧化还原酶类
2、转移酶类
3、水解酶类
4、裂合酶类
5、并构酶类
酶的基本性质
酶是一类由活细胞产生的,具有催化 活性和高度专一性的特珠蛋白质
①酶易失活
②酶具有很高的催化效率
③酶具有高度专一性
④酶活性受到调节和控制
⑤酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关
