生物化学 酶学章节 知识结构图

这是一篇关于生物化学 酶学章节 知识结构图，主要内容有酶促反应动力学；分子结构与功能；概念及分类； 酶活调节及活力测定。

酶学

• 酶促反应动力学
  • 酶促反应动力学：研究酶促反应速率及其影响速率的各种因素
  • 酶促反应速度：单位时间内底物的消耗量或产物的生成量
  • 影响酶促反应速度因素
    • 底物浓度
      • 当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比。
      • 底物浓度增加到一定时，反应速率的增大不再于底物浓度成正比，而逐渐趋向平衡。 原因：酶被饱和。
      • 当底物浓度增大很大并达到一定限度时，反应速率达到一个极大值，不再增加。
      • 米氏方程 V=Vmax[S]/ Km+[S]
      • Km值：酶促反应为最大反应速率一半时的底物浓度 单位：mol/L , mmol/L
      • 对Km和Vmax进行测定：双倒数作图法或林贝式作图法
    • 酶浓度
      • 在有足够底物，而又不受其他因素影响的情况下： 酶的反应速度与酶浓度成正比 V=K[E]
    • PH
      • 酶的反应速率只在某个范围内最大，即酶的最适ph
      • 低于或高于这个范围，酶促反应速率会降低。
      • 原因：偏离最适pH越远，酶的活性就越低。
      • 最适pH不是酶的特征常数。受缓冲液种类、浓度的影响
    • 温度
      • 温度升高，活化分子数增多，反应速度加快
      • 温度升高，酶蛋白变性，反应速度下降
    • 激活剂
      • 激活剂：能提高酶活性的物质或使非活性酶原变为活性酶的物质
      • 激活剂大部分为：无机离子、小分子有机化合物、生物大分子
      • 激活剂的作用是相对的，通常酶对激活剂有一定的选择性，且有浓度要求
    • 抑制剂
      • 抑制剂：在酶蛋白不变性的情况下，凡能使酶分子上必须集团或活性中心化学性质发生改变，引起酶的催化活性下降或丧失的物质。
      • 不可逆抑制作用
        • 专一性不可逆抑制作用
        • 非专一性抑制作用
      • 可逆抑制作用
        • 竞争性抑制作用
          • Vmax不变，表观Km增大
        • 非竞争性抑制作用
          • Vmax降低，表观Km不变
        • 反竞争性抑制作用
          • Vmax降低，表观Km减小
• 分子结构与功能
  • 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合并能催化底物转化为产物的三维空间结构的区域
  • 酶分子
    • 1. 活性中心
      • 结合集团
        • 与底物相结合
        • 决定酶的专一性
      • 催化集团
        • 催化底物转变成产物
        • 决定酶的催化能力
      • 必需基团
    • 2. 活性中心外的必需基团：位于活动中心外，维持酶活性中心应有的空间构想所必须
    • 3. 非必需基团
  • 催化作用机制
    • 1. 催化机制——中间产物学说
    • 2. 酶与底物的结合（诱导契合学说，锁钥学说）
    • 3. 酶反应的高效性机制
• 概念及分类
  • 本质：由活细胞产生的一类对其特异底物具有催化功能的生物大分子物质。
  • 化学本质：绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是
  • 催化作用特点
    • 催化效率高
    • 催化 专一性强
      • 绝对专一性
      • 相对专一性
      • 立体专一性
    • 作用条件温和
    • 酶高度不稳定性，容易失活
  • 分类
    • 酶参与的反应性质分类 （6种反应类型）
    • 活动部位分类 （胞内酶、胞外酶）
    • 组成成分分类
      • 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶，通常只有一条多肽链
      • 结合酶
        • 蛋白质部分 ：酶蛋白
        • 辅助因子
          • 小分子有机物
          • 金属离子
    • 分子结构特点分类
      • 单体酶：绝大多数一条肽链
      • 寡聚酶：多个亚基
      • 多酶复合体：几种酶彼此嵌合，每个单独的酶都具有活性
• 酶活调节及活力测定
  • 别构调节（变构调节）
    • 某些调节物质与酶分子的非催化部位发生特异性结合后，引起酶蛋白的构象的轻微改变，进而影响酶与底物的结合，改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为别构调节
    • 具有别构调节的酶称别构酶，凡能使酶分子发生别构作用的物质称为别构剂，通常是一些小分子或辅助因子
  • 共价修饰调节
    • 常见类型：磷酸化与脱磷酸化（最常见）、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化
  • 酶原激活
    • 酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
    • 酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程
    • 生理意义
      • 保证酶对合成细胞本身不会造成破坏
      • 酶在特定的部位和特点的生理条件受到激活并发挥生理做用，保证体内代谢正常
      • 酶原可以视为酶的储存形式
  • 活力测定
    • 酶活力单位
      • 在最适条件下，1min催化1μmol底物转化为产物的酶量为一个酶活力单位（U）
      • 测定条件：25℃和最佳pH及饱和底物浓度等条件
    • 酶比活力
      • 比活力越大，酶纯度越高
      • 比活力=酶活力单位数/酶蛋白质量