导图社区 酶
这是一篇关于酶的思维导图，包括：酶的概述、酶的活性中心与催化调节机制、维生素与辅酶、酶促反应动力学、酶类药物、酶的命名与分类、酶的分离提纯和活性检测。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
酶（Enzyme）
酶的概述
酶的定义
酶是生物体内的一类具有高效、特异催化活性的具有特定空间构象的生物大分子。大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA。
酶的催化特点
酶与一般催化剂的共同点
在反应前后没有质和量的变化
只能催化或加速热力学允许的化学反应
只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点
加速反应的机制是降低反应的活化能
酶促反应的特点
酶促反应的条件温和
常温、常压、接近中性的酸碱度
主要成分是蛋白质，极易受外界条件的影响，凡可使蛋白变性的因素都可导致酶失去催化活性，具有不稳定性
酶促反应具有极高的效率
酶的催化效率>催化剂催化效率>非催化反应
酶加速反应的机理是降低反应的活化能
酶促反应具有高度的特异性
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。
结构特异性（专一性）
绝对特异（专一）性
酶对底物有非常严格的要求，只作用于一种底物
相对特异（专一）性
酶对底物要求较低，作用的底物不止一种 按照对作用底物键的两端的要求程度不同又可分为基因特异（专一）性和键特异（专一）性
基因特异（专一）性
又称族专一性。酶不但要求底物一定的化学键，而且对键一段的基团也有严格要求
键特异（专一）性
酶对键的两端无严格要求，只要求一定的键
立体结构特异性（专一性）
立体异构特异（专一）性
酶仅作用于立体异构体中的一种。乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸无作用 当底物具有旋光异构体，酶只用其中一种
几何异构特异（专一）性
酶促反应的可调节性
对酶量的调节
对酶催化效力的调节
变构调节
共价修饰调节
酶原激活
酶的化学本质与组成
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质，具有蛋白质的一切
按化学组成
单纯酶
仅由氨基酸残基构成，不含有其它非蛋白成分
结合酶
酶蛋白（决定反应的特异性）
辅因子（决定反应的种类和性质）
辅酶（松）
与酶蛋白结合比较松散，用透析法可以除去的小分子蛋白质
辅基（紧）
与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质
组成： 、、蛋白类
无机金属元素类
有机小分子（维生素类）
功能：递氢、递电子、转移化学基团
酶的重要性
生命不能离开酶
酶量和酶活性的改变都会引起代谢的异常乃至生命活动的停止
生命代谢调控的基础是酶水平的调控
酶是进行病理研究和药物开发的重要研究对象
酶的活性中心与催化调节机制
酶的活性中心（活性部位）
定义：酶分子中能与底物特异性结合，并将底物转化为产物的特定空间结构区域
特点
相对整个酶，占据空间很小
具有三维空间构象
精准的原子排列决定酶具有结合底物的特异性
以非共价键与底物结合
常含有His，Ser，Lys，Cys等
常位于酶蛋白两个结构域或亚基之间的裂隙，或表面凹槽疏水区域
酶的活性部位包括结合部位和催化部位
还有调控部位
必需基团
活性中心内的必需基团
结合基团
与底物相结合，决定酶的专一性
催化基团
催化底物转变成为产物，决定酶的催化能力
活性中心外的必需基团
维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
常见催化基团
亲核性基团
Ser的羟基
Cys的巯基
His的咪唑基
酸碱性基团
Asp和Glu的羧基
Lys的氨基
Tyr的酚羟基
酶的催化机制
酶的调节机制
维生素与辅酶
酶促反应动力学
酶类药物
酶的命名与分类
酶的分离提纯和活性检测
