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细胞骨架读书笔记
细胞生物学第四版细胞骨架专题读书笔记分享！下图内容完整，结构清晰，包括细胞骨架的功能和特点、真核细胞中的蛋白纤维网架体系等内容，并着重强调了细胞骨架狭义分类下的细胞质骨架的知识要点。
编辑于2018-12-19 12:19:55- 相似推荐
- 大纲
细胞骨架（cytoskeleton)
真核细胞中的蛋白纤维网架体系
功能
结构与支持作用
胞内运输作用
收缩与运动
空间组织
特点
弥散性
整体性
变动性
狭义分类
细胞质骨架
微丝 MF / 肌动蛋白丝 / 纤维状肌动蛋白F-actin
主要结构成分
肌动蛋白
肌动蛋白单体/球状肌动蛋白 G-actin
单个肽链折叠 裂缝处有ATP/ADP结合位点、Mg/Ca离子结合位点
微丝具有极性，具有裂缝的一端为负极，而相反的一端为正极
单体组装成的纤维状肌动蛋白
组装
条件
结合ATP的肌动蛋白参与微丝组装
结合ATP的G-actin（ATP肌动蛋白）对微丝末端的亲和力高
动力学不稳定状态
ATP肌动蛋白浓度高时：在末端聚合的速度大，聚集形成ATP帽 (ATPcap)
ATP肌动蛋白浓度低时：聚合速度下降，但ATP水解的速度不变，故ATP帽不断缩小最后暴露出ADP肌动蛋白，其对末端亲和力小，不断从末端解离，使纤维缩短
离子种类及浓度
组装
Mg、高Na K、ATP
去组装
适当Ca、低Na K
装配过程（踏车行为）
成核期(Nucleation phase)
2～3个actin聚集成一个核心,核化过程需要Arp2/3和另5种肌动蛋白结合蛋白的帮助 actin具有ATP酶活性，组装时结合ATP，组装后将ATP水解成ADP（Arp2/3复合物：Arp2、Arp3、5种蛋白质）
限速过程，又称延迟期。二聚体（不稳定） 三聚体（核心形成）
延长期(Elongation phase)
当 ATP-actin的浓度高时，ATP-actin在(+)端添加的速度大于结合上的ATP-actin水解成ADP-actin的速度，就形成ATP-actin帽
正端快，为负端的10倍
平衡期(Equilibrium phase)
溶液中ATP-actin的浓度处于临界浓度时，ATP-actin在(+)端添加与从(-)端分离相等，表现出 “踏车”现象
聚合速度=解聚速度
MF动态变化与细胞生理功能变化相适应
永久性的结构
小肠上皮细胞微绒毛内部微丝束、肌细胞中的细丝
暂时性的结构
胞质分裂环
微丝结合蛋白
非肌肉细胞系统中的主要结合蛋白
肌动蛋白－单体－结合蛋白
调控
细胞内游离态肌动蛋白浓度远远高于肌动蛋白在体外组装所需临界浓度
种类
胸腺素(thymosin）β4
小肽 与肌动蛋白单体结合，抑制微丝组装
前纤维蛋白/抑制蛋白 (profilins)
与肌动蛋白单体正极端结合，前纤维蛋白-肌动蛋白复合体在微丝正极端组装
成核蛋白（Arp2/3复合物）
启动微丝聚合，或形成微丝侧链
加帽蛋白
与微丝末端结合、阻止微丝解聚或过度组装 正极端
交联蛋白
细丝蛋白 (filamin)
呈细长线状，将微丝连成网状
血影蛋白
与锚蛋白结合，并与肌动蛋白交联
锚定蛋白
血影蛋白与膜上的带III蛋白相连的中介
割断蛋白 (fragmin)
丝切蛋白cofilin
打断微丝，并结合在断点上，使之不能再进行连接；
凝溶胶蛋白(gelsolin)
[Ca2+ ]高
gelsolin被激活，与肌动蛋白亲和性增加，插入微丝亚基间，打断微丝，使其三维网架崩解，由凝胶态转为溶胶态，胞质流动性增加
[Ca2+ ]低
gelsolin活性被抑制，一些交联蛋白被激活并与微丝结合，促使微丝网络形成，恢复凝胶态
肌肉收缩系统中的主要结合蛋白
肌球蛋白（动力结合蛋白）
原肌球蛋白
与肌动蛋白相连，调节肌动蛋白与肌球蛋白的结合
肌钙蛋白
与Ca2+结合，活化肌球蛋白轻链激酶
影响微丝组装的特异性药物
细胞松弛素(cytochalasins)
与微丝结合后，可以切断微丝，并结合在微丝末端，阻抑肌动蛋白 聚合，但对微丝的解聚没有明显影响
处理细胞后，破坏微丝的网络结构，阻止细胞运动
鬼笔环肽(philloidin)
与微丝表面有强亲和力，但不与肌动蛋白单体结合，对微丝的解聚有抑制作 用，使其保持稳定状态
处理细胞后，显示细胞中的微丝；同时也可破坏微丝的网络结构，阻止细胞运动
排列形式
同向平行排列成束
微绒毛
反向平行排列
应力纤维和有丝分裂收缩环
相互交错排列成网
细胞皮层
微 丝 功 能
◆维持细胞形态，赋予质膜机械强度
微丝遍及胞质各处，集中分布于质膜下，与其结合蛋白形成网络结构，维持细胞形状和赋予质膜机械强度，如哺乳动物红细胞膜骨架的作用
◆细胞皮层
细胞内大部分微丝集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝交联蛋白交联成凝胶态三维网络结构
功能
为质膜提供强度和韧性，有助维持细胞形状
细胞的多种运动与皮层内肌动蛋白的溶胶态-凝胶态转化有关 受[Ca2+ ]改变控制
（如胞质环流(cyclosis)、变形虫样运动(ameboid motion)及细胞吞噬活动(phagocytosis)等）
◆应力纤维(stress fiber)
由F-actin及多种结合蛋白形成，横跨整个细胞，通常在接近胞底面处沿细胞长轴平行排布，两端以钮蛋白 (vinculin)、肌球蛋白、原肌球蛋白和辅肌动蛋白等将应力纤维锚定在细胞膜上。
功能
细胞收缩和形态维持
同细胞间或细胞与基质表面的附着密切相关
在细胞形态发生、分化、转化和组织形成中有重要作用
◆细胞伪足的形成与细胞迁移
细胞爬行运动与微丝的解聚和装配有关
◆微绒毛(microvillus)
肠上皮细胞微绒毛的轴心是非肌细胞中高度有序微丝束的代表
微绒毛的微丝：呈同向平行排列，下端终止于端网(terminal web)
微丝功能
维持绒毛形状，其不含肌球蛋白、原肌球蛋白和辅肌动蛋白，无收缩功能
◆参与胞质分裂
收缩环由大量反向平行排列的微丝组成
收缩机制
是肌动蛋白和肌球蛋白相对滑动
收缩环是非肌细胞中具有收缩功能的微丝束的典型代表
◆肌肉收缩(muscle contraction)
肌肉可看作一种特别富含细胞骨架的效力非常高的能量转换器，它直接将化学能转变为机械能
肌肉
肌纤维
肌原纤维
肌小节（sarcomere）
构成
粗肌丝
肌球蛋白（myosin）
头部具ATP酶活力,沿微丝从负极到正极进行运动
Ⅰ型肌球蛋白
非传统的肌球蛋白unconventional myosin
Ⅴ型肌球蛋白
Ⅱ型肌球蛋白/传统的肌球蛋白conventional myosin
分布于肌细胞，构成粗肌丝
2个重链
头
马达结构域-高度保守-定性分类
肌动蛋白亚基结合位点
具有ATP酶活性的ATP结合位点
颈
尾
4个轻链
细肌丝
肌动蛋白
原肌球蛋白（tropomyosin,Tm）
由两条平行的多肽链形成α-螺旋构型，位于肌动蛋白螺旋沟内，结合于细丝，掩盖了与肌球蛋白结合的位点
作用
位置改变时，能调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合
肌钙蛋白（troponin，Tn）
Tn－C
能特异与Ca2+结合，改变原肌球蛋白与肌动蛋白结合的位置，暴露与肌球蛋白结合的位点
Tn－T
与原肌球蛋白有高度亲和力
Tn－I
抑制肌球蛋白头部ATPase活性，调节肌球蛋白与肌动蛋白的结合
结构
相邻两Z线间的单位
A带（暗带）
为粗肌丝所存在的部分，即为粗肌丝的长度
I带（明带）
只含细肌丝部分。
H区
A带中央色浅部分，此处只有粗肌丝
Z线
I带中央有一色深的线，每一细肌丝一端游离，一端附于Z线
由神经冲动诱发的肌肉收缩基本过程
·动作电位的产生
神经冲动→神经-肌肉接头--运动终板→肌细胞膜去极化→（T小管）→肌质网
·Ca2+的释放
肌质网去极化→Ca＋＋
·原肌球蛋白位移
→Ca＋＋和肌钙蛋白C结合→原肌球蛋白位移，肌动蛋白上暴露出肌球蛋白结合位点
·肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动（滑行学说）
①肌球蛋白结合ATP，引起肌球蛋白头部与肌动蛋白纤维分离
②ATP水解，引起肌球蛋白头部旋转向肌动蛋白正极端抬升
③Pi释放，肌球蛋白颈部结构域发生构想变化，拉动细肌丝导致细肌丝相对于粗肌丝滑动
④ADP释放，肌球蛋白头部结构域与细肌丝回到僵直状态
·Ca2+的回收
微管（microtubule,MT）
编码
多基因编码，哺乳类动物基因组中至少有6种编码α-和β-微管蛋白的基因
基本结构单位
αβ-微管蛋白异二聚体
β-微管蛋白 GTP结合位点 ：可交换位点（E位点）
组装：微管GTP-变成- GDP
去组装：GDP-变成- 基质GTP
α-微管蛋白 GTP结合位点 ：不可交换位点（N位点）
构成
中空长管状细胞器结构
管壁由13根原纤丝合拢后构成
外径为24nm 内径15nm
分布
脊椎动物的脑组织最多，占脑总可溶蛋白的10%~20%
类型
单管
13条原纤维
细胞质中大部分微管、纺锤体微管
二联管
A管、B管 共用三根原纤维
鞭毛、纤毛的轴丝微管
三联管
A、B、C三根微管 各共用三根纤维，共含33根原纤维
中心体、基体的微管
装配
过程（踏车行为）
聚合启动潜伏期
原因
微管蛋白亚基较容易聚合增加到已形成的微管上，微管的延长相对容易，而开始组装一个新的微管需要微管成核过程，必须要有成核中心的启动，相对较难
结果
随后微管聚合很快，直达到聚合的顶峰水平
成核
1.α-微管蛋白+β-微管蛋白纵向排列成原纤丝
延长
2.（1nm交错） 螺旋状排列
侧面扩展13根原纤维
微管
正极β：组装较快的一端
微管蛋白和微管达到平衡
负极α：组装较快的一端的另一端
聚合速度
与游离微管蛋白的浓度成正比
随时间的推移而下降
体外装配条件
微管蛋白浓度：低于临界浓度，不发生微管聚合；
最适pH：6.9；
离子：弃Ca++，需Mg++；
温度：37℃装配， 0 ℃解聚；
GTP的供应
调控微管组装及分布
Stathmin:微管去稳定蛋白
磷酸化
不结合2个 α/β-微管蛋白异二聚体
微管蛋白亚基浓度升高
动态不稳定性降低
去磷酸化
结合2个 α/β-微管蛋白异二聚体
微管蛋白亚基浓度降低
动态不稳定性升高
微管的动力学不稳定性
不停地解聚和重聚合
新的微管不断生成，旧的微管不断缩短
细胞内微管的聚合在成核中心位点（微管组织中心，MTOC）启动 中心粒周围物质PCM的γ-微管蛋白环状复合物
决定了细胞微管的极性。正端背向MTOC，负端指向MTOC；
动物细胞的MTOC为中心体
同源结构、9组三联体微管
鞭毛、纤毛基部的基体
GTP水解可为微管蛋白的聚合/解聚反应提供所需的能量
选择性地稳定微管导致细胞产生极性
意义
这种随机探索和选择性稳定的方针使得中心体及其他组织中心可以在胞内建立一个高度有序的微管系统来选择性地联络细胞内的不同部位。这一系统还用于确定一些细胞器相互之间的位置
药物
秋水仙素
用低浓度的秋水仙素处理细胞，可立即破坏细胞内的微管或纺锤体结构。影响组装
紫杉醇
阻止微管的去组装，增强微管的稳定性
作用
支架作用
维持细胞内细胞器的定位和分布
细胞内运输
马达蛋白
ATP
（动力结合蛋白）驱动蛋白
向正端移动（背离中心体）
分子结构
2 条重链：具有马达结构域
2 条轻链：与重链尾部结合、具有货物结合功能
在两个马达结构域上ATP的结合、水解和ADP 释放以及与自身构象变化相偶联等机械化学循环过程
（动力结合蛋白）动力蛋白超家族--1、细胞质动力蛋白 （ 动力蛋白超家族--2、轴丝动力蛋白）
向负端移动（朝向中心体）
重链含ATP 结合部位和微管结合部位
形成纺锤体
星体微管 动粒微管 极间微管
纤毛与鞭毛的运动
微管滑动学说 p220图10-34
二联管间滑动的力是动力蛋白臂水解ATP产生的
微管结合蛋白(microtubule associated proteins，MAPs
在微管体系中，有一些蛋白始终伴随着微管的组装和去组装而存在，
MAPs通常都是单基因编码，具有一个或数个与微管结合的结构域，具有稳定微管的作用，其余的结构域突出于微管的表面，与相邻的微管作用，对微管网络的分布和功能进行调节
功能
①促进微管组装；
②增加微管稳定性；
③促进微管聚集成束。
中间丝/中间纤维 （intermediate filaments，IF）
杆状蛋白 直径10nm左右的纤维，粗细介于粗细肌丝之间得名
特点
1.IF是最稳定的细胞骨架成分，主要起支撑作用。 2.IF在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。 3.与微丝微管不同，中间丝蛋白不是所有真核细胞都必需的结构组分
4.严格的组织时空特异性
组装
A两条中间丝多肽链形成超螺旋二聚体；
B两个二聚体反向平行以半交叠方式构成四聚体；
C四聚体首尾相连形成原纤维；
D 8根原纤维构成圆柱状10nm纤维
装配特点
遵从半分子长度交错的原则
IF蛋白头部具有多精氨酸序列而其中部具有多精氨酸序列结合位点
IF不具有极性
相邻超螺旋中的α－螺旋是反向平行的，它的两端是对称的
体外装配
不依赖于温度和蛋白质的浓度
不需要核苷酸或结合蛋白的辅助
低离子强度和微碱性条件下，可发生明显的解聚
中间丝蛋白可以在已存在的中间丝的多个位点加入，通过交换的方式掺入到原有的纤维中去
与MT和MF相比的装配特点
MT和MF都是只有30%~50%处于装配状态，而IF蛋白则绝大部分都装配成IF纤维
几乎不存在相应的可溶性蛋白库
没有与之平衡的踏车行为
功能
① 在细胞内形成一个完整的网状骨架系统
② 角蛋白纤维参与桥粒的形成和维持
③ 增强细胞抗机械压力的能力
④ 结蛋白纤维是肌肉Z盘的重要结构组分，对于维持肌肉细胞的收缩装置起重要作用
⑤ 神经元纤维在神经细胞轴突运输中起作用
⑥ 参与传递细胞内机械的或分子的信息
⑦ 中间纤维与mRNA的运输有关
广义分类
细胞核骨架
细胞质骨架
细胞膜骨架
细胞外基质
马达蛋白motor protein
沿微丝运动的肌球蛋白myosin
沿微管运动的驱动蛋白kinesin
沿微管运动的动力蛋白