蛋白质分解代谢

这是一篇关于蛋白质分解代谢的思维导图，主要内容有氨基酸、蛋白质、氨基酸脱安显、氨的代谢。

蛋白质分解代谢

• 氨基酸
  • 来源
    • ①食物蛋白经消化吸收进入体内的氨基酸的; ②内源性组织蛋白分解产生的氨基酸; ③体内代谢合成的部分非必需氨基酸
  • 去路
    • ①合成机体的组织蛋白 ②转变为重要的含氮化合物、如嘌岭、嘧啶、肾上腺素甲状腺素及其他蛋白质或多肽激素等 ③氧化分解产生能量或转化为糖、脂肪等。
• 蛋白质
  • 营养功能
    • 氮平衡
      • 1.氮总平衡 食人氮量=排泄氮量称为氮总平衡 （营养正常的成年人）
      • 2.氮正平衡 食人氮量>排泄氮量称为氮正平衡 （如儿童、孕妇及恢复期患者）
      • 3.氮负平衡 食人氮量<排泄氮量 （如营养不良及消耗性疾病患者等）
    • 营养评价
      • 取决于蛋白质所含氨基酸的种类、数量与其比例 尤其是取决于必需氨基酸的种类和含量。
      • 蛋白质的互补作用(complementary action) 几种营养价值较低的蛋白质混合蛋白质的互补作用有重要的现实意义，
        • 小米中赖氨酸含量低，而色氨酸较多 大豆则色氨酸较少,赖氨酸含量多
  • 细胞外蛋白质的消化
    • 蛋白质消化意义
      • ①消除食物蛋白质的种属特异性或抗原性; ②使大分子蛋白质变为小分子肽和氨基酸，以便吸收和被机体利用
    • 蛋白质消化的实质
      • 食物蛋白质→胨及多肽→寡肽、氨基酸 （水解酶）胃 （水解酶）肠（氨基酸主要来源）
    • 肽和氨基酸的吸收
      • 主动转运
        • 耗能的主动转运（钠离子，运载蛋白，ATP,酶参与）
      • r-谷氨酰基循环
        • ①谷胱甘肽对氨基酸的转运 ②谷胱甘肽的再生 特点是r-谷氨酰转移酶位于细胞膜上，其余的酶在细胞质中 每转运1分子氨基酸需要消耗3分子ATP
  • 细胞内蛋白质降解
    • 降解重要物质
      • 泛素
        • 它在细胞中以自由的方式或通过共价键与蛋白质牢固结合，蛋白质一旦被它标记上就会被送到细胞内的蛋白酶体中进行降解。
      • 酶
        • ①泛素活化酶(简称E1)、负责激活泛素分子,泛素分子被激活后被送到E2 ②泛素缀合酶 (简称E2)、将泛素分子绑在被降解的蛋白质上 ③泛素蛋白连接酶(简称E3)，有辨认被降解蛋自质的功能
          • 当E2携带泛素分子在E3的指引下接近被降解的蛋白质时,E2就将泛素分子绑在被降解的蛋白质上。 当泛素分子达到一定数量后(一般认为至少5如此循环往复），被降解蛋白质上被运送到蛋白酶体中进行降解。
      • 蛋白酶肽
        • “垃圾处理厂”，约含有而这个帽状结构能识别被泛素标记的蛋白质。被降解蛋白质到达活性部位后.泛素分子在去泛素酶的作用下离去，能量(ATP)被释放出来用于蛋白质的降解。本身不具备选择蛋白质的能力，只有被泛素分子标记而且被E3识别的蛋白质才能在蛋白酶体中进行降解。
    • 降解途径
      • 溶酶体途径
        • 溶酶体是细胞内的消化器官，富含多种组织蛋白酶 这类酶对于蛋白质的选择性较差，主要用于降解细胞外的蛋白质，膜蛋白及细胞内的长寿蛋白质，此途径不需要能量ATP的消耗。
      • 泛素蛋白酶体途径
        • 细胞以高度特异性的方式对不需要的蛋白质进行降解。它通常是一个不可逆的过程， 因为最终的靶蛋白是被降解而不是被修饰的。
    • 泛素介导蛋白质降解意义
      • ①能够清除细胞内错误的、不需要的蛋白质 ②对细胞生长周期、DNA复制及染色体结构具有调控作用 ③可以帮助深入了解某些相关疾病，开发新药
• 氨基酸脱氨基
  • 氧化脱氨基
    • 氨基酸氧化酶
      • 属黄酶类 ，辅酶为 FAD。在氧的参与下,它催化氨基酸氧化脱氨生成 a-酮酸、NH3和H2O2。
    • L-谷氨酸脱氢酶
      • L- 谷氨酸脱氢酶它以NAD或NADP为辅酶，该酶属变构酶ATP和NADH是其变构抑制剂，ADP是其激活剂。此酶分布广，特别是在肝、肾和脑中活性较强，肌肉中活性略低 此反应可逆，L-谷氨酸脱氢酶特异性强,仅催化L-谷氨酸氧化脱氨。因此，大多数的氨基酸需通过其他方式脱氨。
    • ※氧化脱氨基特点:有游离的氨产生
  • 转氨基作用
    • 转氨酶，以a-酮戊二酸作为氨基受体
      • ✧最常见的转氨酶是丙氨酸氨基转移酶ALT (谷丙转氨酶GPT) 天冬氨酸氨基转移酶(谷草转氨酶GOT)
      • ✧转氨酶的辅酶是维生素B6，（磷酸吡哆醛）
    • 意义
      • ①是由转氨酶催化的一类可逆反应 ②是体内多数氨基酸脱氨的重要方式 ③也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。
    • 临床应用
      • ①正常时转氨酶主要分布在细胞内，特别是肝和心，而血清中这两种酶的活性最低。 ②若因疾病使细胞膜通透性增加、组织坏死或者细胞破裂等，可有大量转氨酶从细胞内释放入血，结果使血清转氨酶活性增高，如心肌坏死患者，血清AST异常增高; ③肝病患者，尤其是传染性肝炎，血清ALT和AST都异常高。
  • 联合脱氨基作用
    • 转氨基作用偶联氧化脱氨作用
      • ✧a-氨基酸和a-酮戊二酸竟转氨基作用生成谷氨酸，后者在L-谷氨酸脱氢酶的催化下，竟氧化脱氨作用而释放氨。
        • 特点: 1. 偶联顺序一般都是先转氨基，再氧化脱氨基。 2.大多数转氨酶需要a-酮戊二酸作为氨基的受体 3.转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶的联合作用主要在肝、肾组织中进行。
    • 转氨偶联AMP循环脱氨作用:
      • 草酰乙酸在AST的催化下，经转氨作用生成天冬氨酸:天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸(IMP) 反应生成腺苷酸代琥珀酸，后者进一 步生成腺嘌呤核苷 酸(AMP) 和延胡索酸;许多组织含腺苷酸脱氨酶，催化AMP水解脱氨，生成IMP。
        • 特点:转氨酶与腺苷酸脱氨酶的嘌呤核苷酸循环联合作用主要在肌肉中进行。
  • 非氧化脱氨作用
• 氨的代谢
  • 体内
    • 体内氨来源
      • （1）氨基酸脱氨基作用产生的氨，是体内氨的主要来源。 （2）肠道吸收的氨:①肠内氨基酸在细菌作用下产生的氨:②肠道尿素酶水解尿素产生 （3)肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。
    • 体内氨去路
      • ①合成尿素(最主要) ②生成谷氨酰胺 ③参与重要含氮化合物合成 ④以铵盐的形式由尿排出。