导图社区 氨基酸代谢、蛋白质结构、合成、功能【生物化学】
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氨基酸代谢、蛋白质结构、合成、功能【生物化学】
包括蛋白质性质结构、功能、合成分解代谢等内容，知识全面详细，干货满满，现在不收藏，还在等什么呢。
编辑于2022-08-24 10:31:51 江苏省- 蛋白质代谢
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- 大纲
蛋白质
生理功能
位维持细胞组织的生长、发育和修补作用
参与合成重要的含氮化合物
氮平衡
摄入蛋白质的含氮量与排泄物中含氮量的关系
氮总平衡（等于）
氮正平衡
氮负平衡
氧化供能
体内过程
蛋白质消化
位置：小肠、胃
蛋白水解酶
酶原与酶原激活
蛋白水解酶以酶原的形式存在可以保护组织免受分解 胰腺中含有胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性保护胰腺
作用特异性
作用都为水解肽键，但对水解肽键的位置和形成肽键的氨基酸残基有一定选择性 内切酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外切酶：羧肽酶AB、氨基肽酶、二肽酶
过程
意义
形成小分子的肽和氨基酸以便吸收和利用 消除食物蛋白质的种属特异性和抗原性
肽和氨基酸的吸收
部位：小肠
吸收形式：氨基酸、寡肽
吸收机制耗能主动运输
吸收方式
主动转运
需要钠离子、载体蛋白、ATP 和酶，
γ-谷氨酰基循环
由结合于细胞膜上的γ-谷氨酰基转移酶（关键酶）催化，通过以GSH谷胱甘肽作用转运进入细胞 半胱氨酸、甘氨酸、谷氨酸等在ATP和酶的作用下再生成为谷胱甘肽，由谷胱甘肽运转
腐败作用
未经过消化的蛋白质及小部分已被消化成氨基酸或小肽均可能不被吸收，肠道菌对这些部分蛋白质或其未吸收的消化产物分解，即为蛋白质的腐败
胞内降解
工具
泛素
Ub ，由76 个氨基酸组成的多肽。在序列上高度保守。在细胞内以自由的方式或共价键与蛋白质牢固结合使蛋白质泛素化。
酶
泛素活化酶E1
活化反复分子，泛素分子被激活后送到E2上
泛素结合酶E2
负责将泛素分子绑在被降解的蛋白质上
泛素蛋白连接酶E3
可以辨认被降解的蛋白质
蛋白酶体
包括20S复合物和26S复合物，（26s=20s+19s） 负责依赖泛素的蛋白质降解途径。 只有被泛素分子标记且被E3识别的蛋白质才可以在蛋白酶体中降解
过程
1 、E1 酶激活泛素分子（消耗ATP ） 2 、泛素分子转移到E2 酶上 3 、E3 识别待降解的靶蛋白，E2- 泛素复合物结合到靶蛋白附近，泛素标记物从E2 转移到靶蛋白 4 、E3 酶释放靶蛋白 5 、重复4 6 、泛素短链在蛋白酶体开口处被识别，反诉标记物被切除，蛋白质被切割成小片段 其可以清除错误的蛋白质，还对细胞生长周期、DNA 的复制、染色体结构由调控作用．
氨基酸一般代谢
体内动态
氨基酸代谢库
食物蛋白质经过消化而被吸收的氨基酸（外源）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源）以及体内其他各种来源的氨基酸混合在一起，分布在体内各处，通过血液循环在各个组织之间转运参与代谢，形成氨基酸代谢库
来源与去路
来源：食物蛋白质经过消化吸收进入体内的氨基酸；内源性组织蛋白分解产生的而氨基酸；体内代谢合成的部分非必需氨基酸 去路：合成机体的组织蛋白；转变为重要的含氮化合物（嘌呤、嘧啶、肾上腺素、甲状腺素及其他蛋白质和多肽激素等）；氧化分解产生能量或者转化为糖、脂肪
脱氨基
氧化脱氨
氨基酸脱氨伴有氧化反应。 在酶的作用下先生成亚氨基酸中间产物，在脱水生成α-酮酸和NH3
氨基酸氧化酶
黄酶类，FAD为辅基
L-谷氨酸脱氢酶
为变构酶，以NAD或NADP为辅基。更重要。 谷氨酸在该酶的作用下催化生成α-酮戊二酸和NH3+NADH
转氨作用
氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和α-酮酸 反应可逆
转氨酶
需要α-酮戊二酸做为受体 辅基为磷酸吡哆醛
丙氨酸转氨酶ALT（谷丙转氨酶）
催化谷氨酸和丙酮酸生成α-酮戊二酸和丙氨酸
天冬氨酸转氨酶AST/GOT（谷草转氨酶）
催化谷氨酸和草酰乙酸生成α-酮戊二酸和天冬氨酸
机制
磷酸吡哆醛结合于转氨酶的活性中心的𡠺基上作为辅基先从氨基酸上接受氨基转变为磷酸吡哆胺，同时氨基酸转变为α- 酮酸，磷酸吡哆胺进一步将氨基转移给另一个α= 酮酸生成相应的氨基酸，磷酸吡哆胺变回磷酸吡哆醛
意义：是体内多数氨基酸脱氨的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的主要途径
联合脱氨
转氨作用耦连氧化脱氨作用
在肝肾中 先转氨，。氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶的作用下先生成谷氨酸和相应的α-酮戊二酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下生成α-酮戊二酸和NH3 只有α-酮戊二酸作为转氨作用的受体才可以生成谷氨酸
转氨基耦连AMP循环
生成天冬氨酸
草酰乙酸在AST的作用下转氨生成天冬氨酸
腺苷代琥珀酸
天冬氨酸与IMP次黄嘌呤核苷酸生成腺苷带琥珀酸，其在裂合酶的作用下生成AMP和延胡索酸
生成IMP
AMP脱氨生成IMP形成循环
非氧化脱氨
氨代谢
氨属于正常代谢产物，氮有毒。正常情况下机体不会因为氨的堆积导致氨中毒。氨的代谢属于解毒过程，．
氨的来源
氨基酸及胺分解产生的氨，肠道吸收的氨以及肾小管上皮细胞分泌的氨
氨的去路
尿素的合成
体内氨代谢的主要途径
生成氨甲酰磷酸
NH3+CO2+ATP在氨甲酰磷酸合成酶（存在于肝线粒体中，不可逆）作用下生成氨甲酰磷酸
合成瓜氨酸
氨甲酰磷酸+鸟氨酸在鸟氨酸转氨甲酰酶的作用下生成瓜氨酸和Pi
合成精氨酸
瓜氨酸转运至细胞质中，与天冬氨酸在精氨酸代琥珀酸缩合酶的作用下（限速酶）生成精氨酸带琥珀酸，在裂解酶的作用下生成精氨酸和延胡索酸
生成尿素
精氨酸在精氨酸酶的作用下生成尿素和鸟氨酸
结果
又叫鸟氨酸循环。首先从氨和二氧化碳结合形成氨甲酰磷酸，之后鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基生成瓜氨酸，瓜氨酸和天冬氨酸结合生成精氨酸代琥珀酸，裂解生成精氨酸和延胡索酸，精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素 循环一次，生成1尿素，消耗2NH3，消耗3ATP 氨的来源：天冬氨酸+NH3
丙氨酸-葡萄糖循环
经过丙氨酸和葡萄糖循环，使肌肉组织中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌肉组织提供了生成丙氨酸的葡萄糖， 组织中的氨基酸经转氨作用生成Ala, Ala经血液运输至肝与又酮戊二酸联合脱氨．脱下的氨用于合成尿素、生成的丙酮酸异生成葡萄糖经血输运输至肌肉
谷氨酰胺的生成
概述
机体各组织产生的氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下生成谷氨酰胺。 部位：脑、心和肌肉等组织，受产物反馈抑制。被α-酮戊二酸激活
意义
1、解氨毒的重要方式 2、氨的运输和贮存形式 3、对调节机体的酸碱平衡又重要作用 4、谷氨酰胺可以参与体内嘌呤、嘧啶和非必须氨基酸的合成
过程
l-谷氨酸+NH3+ATP在谷氨酰胺合成酶的作用下生成ADP+Pi+H2O和谷氨酰胺，又可以在谷氨酰胺酶的作用下分解
α-酮酸的代谢
合成非必需氨基酸
转变为糖及脂类
生糖：Giy Ala Ser Cys Glu Gln Asp Asn Met 生酮：Leu Lys 双：Ile Phe Tyr Thr Trp
氧化产生能量
个别氨基酸代谢
氨基酸脱羧作用
由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛
谷氨酸脱羧
在脑组织中谷氨酸脱羧酶活性较高，催化使谷氨酸生成γ-氨基丁酸 神经系统的主要抑制性递质
组氨酸脱羧
脱羧生成组胺。 具有扩血管、降低血压、促进平滑肌收缩以及胃液分泌等作用
鸟氨酸脱羧
一碳单位代谢
一碳单位及其载体
概念：在代谢过程中可分解生成含有一个碳原子的基团 一碳单位从氨基酸释放后不可以自由存在，需要与载体结合再参与一碳基团的代谢，载体：四氢叶酸、S-腺苷甲硫氨酸
来源
丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、甲硫氨酸（活性形式为S-腺苷甲硫氨酸，使一碳基团的载体）、色氨酸 四氢叶酸一碳单位的几种形式在定条件下可以互变。生成N5-甲基四氢叶酸为不可逆的
生理功能
主要生理功能为作为合成嘌呤和嘧啶的原料。与按基酸代谢有关，参与体内重要化合物的合成，是蛋白质与核酸代谢相联系的途径、 1、四氢叶酸的一碳基团参与体内嘌呤和嘧啶的生物合成 2、S-腺苷甲硫氨酸使参与体内甲基化的主要甲基来源 3、一碳单位代谢以FH4为辅酶 eg：叶酸分子中含有对氨基苯甲酸PABA，叶酸是合成核酸和蛋白质的必需物质，细菌可以利用PABA来合成自身所需的叶酸，叶酸在还原为FH4。磺胺类药物的分子结构和官能团性质同PABA相似，可以竞争性抑制二氢叶酸合成酶的活性，阻止二氢叶酸的合成。甲氧苄啶TMP可以强烈抑制细菌二氢叶草酸还原酶的活性，阻止四氢叶酸的生成。TMP与磺胺类药物合用可以增强抗菌作用。 人体不能合成叶酸。抗叶酸代谢药如甲氨蝶呤等结构与叶酸相似，可以竞争性的抑制二氢叶酸还原酶的作用，阻止FH4的合成，导致细菌和癌细胞的增殖被抑制
与疾病的联系
代谢缺陷分子病 eg苯丙酮尿症
代谢缺陷分子病：氨基酸代谢中如果某种酶缺乏，可以刀子该酶作用底物在血、尿中大量增加，使机体发育不良、智力障碍，严重时可引起幼年死亡 苯丙氨酸、络氨酸、色氨酸均属于芳香族氨基酸。苯丙氨酸为必需氨基酸，在苯丙氨酸羟化酶的作用下可以转变为络氨酸，络氨酸为合成甲状腺激素、肾上腺素和去甲肾上腺素的原料。若苯丙氨酸羟化酶缺乏使 苯丙氨酸不能转化为络氨酸，导致正常时的次要代谢产物苯丙酮酸增加，出现苯丙酮尿症 络氨酸酶缺乏影响激素的合成，而且时络氨酸氧化生成黑色素障碍，使患者皮肤及毛发呈白色，白化病 鸟黑酸氧化酶缺乏使络氨酸代谢生成的尿黑酸不能进一步氧化而直接从尿中排除，尿中的尿黑酸被氧化呈黑色，即尿黑酸症
络氨酸代谢
转变为激素
在色素细胞中生成黑色素
进一步氧化分解参与脂肪代谢
蛋白质的合成
化学合成
氨基酸的基团保护
1、为使所需的氨基酸定向合成，用一定方式保护或封闭不参与反应的基团，eg：C、N末端自由基，侧链活性基团 2、保护条件：在接肽缩合其保护作用，接肽后易除去而不引起肽键的断裂 3、eg：氨基保护：苄氧羰酰氯，用稀盐酸除去 羧基保护：无水乙醇酯化，碱水解除去
多肽的液相合成
氨基酸基团保护——接肽缩合反应——除去保护基团，肽化合物合成 从N端到C端
多肽的固相合成
以不溶性的固相为载体（聚苯乙烯树脂），将要合成肽链的C末端的氨基酸的氨基保护，其羧基借酯键与载体相连而固化，再除去氨基保护，用DCCI为接肽缩合剂，每次缩合一个氨基保护而羧基游离的氨基酸 DCCI：N，N-二环己基碳二亚胺
生物技术合成：基因工程、细胞工程、酶工程
分离纯化
提取
选择（新鲜蛋白质含量丰富）材料——破碎细胞——选择合适的溶剂提取（保证蛋白质的活性和稳定性）
分离纯化方法
根据溶解度不同
等电点沉淀法 盐析沉淀：盐析和盐溶 低温有机溶剂沉淀法 温度对蛋白质的影响
根据分子大小不同
透析和超滤
透析：利用蛋白质大分子对半透膜的不可透过性与其他小分子物质分开 超滤：利用超滤膜在一定压力或者离心力的作用下，大分子物质被截留，小分子物质滤过排出
分子排阻层析（分子筛）
又可叫凝胶过滤，利用蛋白质分子量的差异，通过具有分子筛性质的凝胶而被分离（葡聚糖凝胶，聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶） 蛋白质分子的直径大于凝胶的孔径时被排阻于胶粒之外，小分子物质进入凝胶，层析洗脱时大分子物质受阻小最先流出
密度梯度离心
当其在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒比质量和密度小的颗粒沉降的快，且每种蛋白质颗粒沉降到与自身密度相等的介质梯度时即停止
根据配给特异性
亲和层析
具有高度特异性
可逆性（eg：抗原抗体反应在碱性时结合，酸性时解离
步骤：配基的固相化——抗原的吸附——抗原的洗脱
根据电离性质的不同
电泳法
带电质点在电场中向电荷相反的方向移动，这种性质即为电泳。 蛋白质除在等电点外，具有电泳性质 蛋白质在电场中移动速度和方向取决于蛋白质分子所带的电荷的性质，数量大小和形状。分子量大的跑得慢
分类
醋酸纤维薄膜电泳 聚丙烯酰胺凝胶电泳PAGE 等电聚焦电泳 免疫电泳
离子交换层析
阳离子交换介质是在不溶性惰性载体上共价连接负电荷基团，吸附环境中的阳离子。阴离子交换介质相反
包括
离子交换纤维素：二乙氨基乙基纤维素DEAE-C阴离子纤维素；羧甲基纤维素CMC--阳离子纤维素 离子键换凝胶 大孔型离子交换树脂
蛋白质纯度的鉴定
性质
分子大小、形状、分子量的测定
分子筛层析法、SDS-PAGE、生物质谱
蛋白质变性（可用于除杂蛋白
蛋白质变变性不一定沉淀，蛋白质沉淀也不一定变性
变性作用
在某些物理或者化学因素的作用下啊导致蛋白质分子的空间构想发生改变或破坏，导致其生物学活性丧失和一些理化性质的改变，即为蛋白质的变性作用
本质
破坏了形成于稳定蛋白质分子空间构象相关的次级键导致蛋白质空间结构发生改变，但不涉及一级结构的改变或肽键的断裂。 构象的破坏时蛋白质变性的基础，生物活性丧失是蛋白质变性的表现
特征
生物活性的丧失 理化性质的改变：溶解度降低易沉淀、不对称性增加，粘度增加，扩散系数增加，易被水解，官能团反应增加，紫外线吸收增加
变性因素：物理因素/化学因素
物理：紫外线，高温、X线，超声波，剧烈震荡等 化学：强酸强碱重金属，尿素，去污剂
两性电离与等电点
胶体性质
蛋白质分离纯化方法的基础
形成胶体两个基本稳定因素
破坏即可聚沉，使等电点沉淀法，盐析，有机溶剂分离沉淀的原理
蛋白质表面具有水化层
水化层使蛋白质颗粒相互分隔开，阻止其聚集而沉淀
蛋白质表面具有同性电荷
在非等电点状态时，蛋白质颗粒带有同性电荷，在酸溶液中为正电荷，在碱溶液中为负电荷。同性电荷相互排斥，阻止蛋白质聚沉
沉淀反应
蛋白质分子聚集而从溶液中析出即为蛋白质的沉淀
中性盐沉淀反应，无变性
盐溶
蛋白质中加入中性盐后，因盐浓度不同可产生不同的反应。低盐浓度使蛋白质的溶解度增加即为盐溶
盐析
高盐浓度时，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促进蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，即为盐析
有机溶剂沉淀反应，有时可变性（破坏水化层0
加热沉淀反应
重金属盐沉淀反应
蛋白质PI<PH的溶液中位负离子，可与重金属离子结合成不溶性蛋白质盐而沉淀
生物碱试剂的沉淀反应：PI>PH，正电荷，不变性
颜色反应
因三酮反应
蛋白质在因三酮丙酮液加热可产生蓝色。定量定性分析
双缩脲反应
蛋白质在碱性溶液中可以与Cu2+产生紫红色反应。是与肽键的反应，肽键越多，颜色越深
子主题
酚试剂反应
碱性条件下，蛋白质分子中的络氨酸、色氨酸可与酚试剂（磷钨酸-磷钼酸化合物）反应生成蓝色化合物
免疫学性质
抗原
异物性、大分子性、特异性
分子结构
一级结构
概念
共价结构，即不同蛋白质的氨基酸种类、数量和排列顺序不同
连接方式：肽键
1、也称酰胺键（包括多肽、寡肽） 2、多肽链具有方向性；从N端到C端 3、还存在少量二硫键
是蛋白质作用特异性、空间结构差异性和生物学功能多样性的基础
生物活性肽
1、谷胱甘肽GSH：具有较强的还原性。巯基为功能基团。 2、可以清除毒性、使巯基酶的活性基团保持还原状态，具有抗氧化作用，可以维持红细胞膜结构的稳定
测定及原理
氨基酸组成分析
1、样品纯化：95%以上 2、多肽链数目测定：C或N末端残基数目 3、组成分子：完全水解，氨基酸自动分析仪
N末端氨基酸分析
1、二硝基氟苯DNFB法：N末端与DNFB反应；二甲氨基萘磺酰氯DNS-Cl法，反应生成的DNS氨基酸会产生荧光 2、Edman降解法：仅水解释放多肽链N端的残基，留下其他完整肽链（可以用于测序） 3、氨肽酶法：肽链外切酶，从N端逐个切掉氨基酸
C端氨基酸分析
1、肼解法：多肽与无水肼加热肼解，C端氨基酸以自由形式放出，其他氨基酸可以生成相应的酰肼化合物。 2、羧肽酶法：外切酶
大分子氨基酸顺序测定
多肽裂解为小肽段—分离纯化—测定各肽段顺序）—确定各小肽段在大分子中的位置——推到出大分子肽链的氨基酸顺序
核酸推导法
分离编码蛋白质的基因—测定DNA序列—排列出mRNA序列，按照三联秘密推到出氨基酸序列
构象
不包括一级结构，仅为二、三、四级结构。指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布和肽链的走向
维持构象的化学键
（1）氢键：主链骨架上的羰基的氧原子与亚氨基的氢原子生成的键，是维持蛋白质二级结构主要的化学键 （2）疏水键：两个非极性基团因避开水相二群集在一起的作用力。是三四级结构主要的化学键 3、盐碱，即离子键，正负基团之间静电吸引形成的 4、配位键：两个原子，由单方面提供共用电子对形成的 5、二硫键：半胱氨酸Cys和甲硫氨酸Met 6、范德华力：原子、基团或分子之间的相互作用力。
二级结构
概念：
多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键形成的有规则构象
肽单位
肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团即为肽单位或者肽平面
特性
1、具有部分双键的性质，不可自由旋转 2、是刚性平面 3、肽单位中与C--N相连的H和O原子与两个α-碳原子呈反向分布
主要形式
α-螺旋
特征
1、通过α碳原子旋转，为右手螺旋。每3.6个氨基酸螺旋一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基高度为0.15nm 2、肽键平面与螺旋长轴平行，氢键为其稳定的主要次级键 3、肽链中氨基酸残基的R基侧链分布在螺旋外侧，其形状、大小和电荷都会影响α螺旋的形成和稳定性 4、蛋白质中氨基酸的组成和排列顺序均会影响α螺旋的形成和其稳定性 （连续的酸性或碱性氨基酸会因所带电荷相斥组织链内氢键的形成；R基侧链较大因空间位阻的影响会影响α螺旋的形成；脯氨酸Pro其N原子位于环中，Cα-N单键不可旋转，且α亚氨基形成肽键后N上没有氢原子，不能生成氢键而不能形成α螺旋。）
β-折叠
特征
即β片层 1、肽链相对伸展，是肽键平面之间一般折叠成锯齿状 2、两条以上的肽链或同一条肽链的不同部分平行排列，相邻肽链之间的额肽键相互交替形成氢键（主要次级键） 3、存在顺势平行和反式平行两种，顺势平行量残基之间相距0.65nm，反式萍乡相距0.70nm 4、R基分布在片层的上下侧 5、形成β-折叠的氨基酸残基较小不带同种点歌（eg甘氨酸Gly，丙氨酸Ala
β-转角
U※转折结构：伸展的额肽链形成180°回折。通常由四个氨基酸残基构成。第一个氨基酸残基的羰基和第四个氨基酸的亚氨基形成氢键维持构象
无规卷曲
超二级结构
即基序： 1、在多肽内顺序上相邻的两个二级结构承载空间折叠中靠近，相互作用，形成有规则的在，在空间上可辨认的二级结构聚集体（βαβ最常见） 2
结构域
为多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成两个或多个相对独立的致密三维实体，在空间上可以区别于其他蛋白质亚基结构的区域。 2、结构域之间以无规卷曲相连，结构域与分子之间以共价键相连
三级结构
概念特征
具有二级结构、基序或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主侧链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排列 2、主要化学键：疏水键、氢键、盐键，共价键：二硫键
四级结构
亚基
亚单位：每一条肽链一、二、三级结构，这种蛋白质的每条肽链即为亚基
概念
由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键连接形成的更复杂的构象 亚基间结合力：主要为疏水键，其次氢键、范德华力，盐键二硫键等
概述
化学组成
含量测定：蛋白质含量=蛋白质含氮量*100/16=蛋白质含氮量*6.25
基本单位：氨基酸
结构特征：
1、组成蛋白质的基本氨基酸为α-氨基酸（脯氨酸pro是α-亚氨基酸 2、R侧链不同，氨基酸不同，理化性质不同 3、天然蛋白质中均为L-型-α氨基酸，除甘氨酸（Gly，侧链为H）其余均为非对称 4、属于两性电解质
分类
非极性R基氨基酸
1、R基为疏水性，在水中的溶解度小于极性的氨基酸 2、包括：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp
极性不带电基氨基酸
包括：甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、络氨酸Tyr、
带正电荷
天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu、属于酸性氨基酸
带负电荷
赖氨酸Lys、精氨酸Arg、组氨酸His。属于于碱性氨基酸
性质
物理性质
无色晶体，熔点较高，可溶于酸性或碱性溶液，难溶于有机溶剂 除甘氨酸Gly外均具有旋光性
化学性质
两性物质、等电点
1、属于两性化合物（既具有氨基也具有羧基，与强酸或者强碱均可以生成盐 2、等电点：若将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当调节，可使羧基与氨基的电离程度相同，即氨基酸所带正负电荷相同，静电荷为0，此时的PH即为等电点。等电点使溶解度最小 3、若PI>PH,则为阳离子。 4、双向电泳即利用等电点与分子量差异判别蛋白质
紫外吸收性质
R基团含有共轭双键，具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值 2、主要色氨酸Trp280nm、络氨酸Tyr275nm、苯丙氨酸Phe257nm
因三酮反应
氨基酸+因三酮加热可产生蓝紫色物质，在570nm处岑在最大吸收峰 2、与脯氨酸反应为黄色；与天冬酰胺反应呈棕色
功能
1、寡肽多肽的组成单位 2、生物活性物质的前体 3、作为神经递质 4、氧化分解可产生ATP 5、是糖异生的前提
功能
生物催化、代谢调节、免疫保护、运转运和贮存、运动支持、控制生长和分化、接受和传递信息、生物膜
尿素循环
NH3
葡萄糖
谷氨酸
丙酮酸
α-酮戊二酸
丙氨酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
丙酮酸
葡萄糖
NH3
氨基酸
肌肉蛋白质
肌肉中
鸟氨酸循环
尿素
延胡索酸
精氨酸
精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸
氨甲酰磷酸
NH3 CO2+ATP
延胡索酸
AMP
腺苷酸代琥珀酸
IMP
谷氨酸
α-酮酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
草酰乙酸
耦连脱氨
胺类
合成重要的含氮化合物
食物或组织蛋白质
转变为糖或脂肪
CO2+H2O+ATP
参与含氮化合物的合成
尿素
羧酸
NH3
氨基酸代谢库
中性氨基酸
寡肽
碱性氨基酸
脂肪族氨基酸 C端多肽
芳香族氨基酸 C端多肽
碱性氨基酸 C端多肽
蛋白质
胨
蛋白质
构象与功能的关系
蛋白质以无活性形式存在，，在一定条件下才转变为有特定构象的蛋白质表现出活性
体内合成，分泌的位无活性形式的蛋白质原，这些肽链只有在以特定的方式断裂之后才可以呈现生物学活性：如胰岛素C肽的切除。
蛋白质与某些物质结合可以引起蛋白质构想的改变（变构效应）
变构效应：一些蛋白质由于受到某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定变化，导致其生物学功能发生改变，即蛋白质的别构效应
蛋白质空间构象发生受到破坏，生物学功能也丧失
蛋白质正确折叠成影响其正确构象和功能，即使蛋白质一级结构不变，但是折叠发生错误，导致构象发生改变，仍可以影响其生物学功能甚至引发疾病（蛋白质构象病：如疯牛病、亨廷顿舞蹈病、老年痴呆症、人纹状体脊髓变性病）
与功能的关系
一级结构不同，生物学功能不同
例如：加压素和催产素均为垂体后叶分泌的九肽激素，但加压素促进血管收缩，升高血压和促进肾小管对水的重吸收
一级结构中的关键部分相同，生物学功能相同
一级结构关键部分变化，其生物活性发生变化
一级结构变化与疾病
分子病：基因突变可导致蛋白质的一级结构的变化，使蛋白质的生物学活性降低或丧失，甚至可能引起生理功能的改变从而发生疾病。由遗传突变引起的，在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病即为分子并病 eg：镰刀型细胞贫血症：血红蛋白β链中第位 谷氨酸被缬氨酸取代，使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚