生物化学蛋白质思维导图

这是一篇关于生物化学蛋白质思维导图的思维导图，主要内容有蛋白质的分子组成、肽键和肽、蛋白质的分子结构、蛋白质结构与功能的关系、蛋白质的理化性质。

蛋白质

• 蛋白质的分子组成
  • 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S
    • N是蛋白质的特征元素，各种蛋白质的氮含量接近，平均值为16%
  • 蛋白质的结构单位:氨基酸
    • 用于合成蛋白质的氨基酸只有20种，这20种称为编码氨基酸，其余称非编码氨基酸
    • 20种氨基酸都是α-氨基酸，其中除甘氨酸外，均为L-α-氨基酸
    • 氨基酸分类
      • 根据R基极性极性及所带电荷分为5类，其中Gly、His、Cys分类不绝对
      • 非极性脂肪族[R基]氨基酸（疏水性氨基酸）：甘氨酸Gly、丙氨酸Ala、脯氨酸Pro、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、甲硫氨酸Met
        • 脯氨酸又称亚氨基酸，甲硫氨酸又称蛋氨酸
      • 芳香族[R基]氨基酸:苯丙氨酸Phe、酪氨酸Tyr、色氨酸Trp
        • 苯丙氨酸、色氨酸也为疏水性氨基酸，酪氨酸含有羟基
      • 极性[不带电荷R基]氨基酸:丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、半胱氨酸Cys、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln
        • 这类氨基酸有5种含有极性亲水R基。因此，与与非极性脂肪族氨基酸相比它们较易溶于水。Ser和Thr的极性是源于R基羟基，Cys源于其巯基，Asn和Gln源于其酰胺键
      • 带正电荷[R基]氨基酸(碱性氨基酸):赖氨酸Lys、组氨酸His、精氨酸Arg
      • 带负电荷[R基]氨基酸(酸性氨基酸)：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu
        • Asp和Glu含有两个羧基
    • 氨基酸性质
      • 紫外吸收特征：芳香族氨基酸都能吸收紫外线，特别是色氨酸在280nm波长附近存在吸收峰。
        • 因为含有共轭双键，所以能吸收紫外线
      • 茚三酮反应：水合茚三酮与氨基酸发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570nm波长附近存在吸收峰。
        • 水合茚三酮与脯氨酸或羟脯氨酸等亚氨基酸反应生成黄色化合物
      • 两性电离与等电点
        • 两性电解质：指在溶液中既可给出氢离子而呈酸性，又可结合氢离子而呈碱性的电解质。
        • 等电点:在某一pH值下，氨基酸电离成阳离子和阴离子的程度相等，此时溶液的pH值为该氨基酸的等电点。
          • 等电点计算
        • 两性离子:溶液中既带正电荷、又带负电荷的电中性离子，净电荷为零。
  • 蛋白质的辅基
    • 指蛋白质所含的非氨基酸成分，是其必不可少的功能成分。
    • 蛋白质可根据组分分为简单蛋白和结合蛋白
      • 结合蛋白：脱辅基蛋白和辅基构成
• 肽键和肽
  • 肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的酰胺键。肽键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
  • 肽单位:肽键结构中的六个原子构成一个肽单位
  • 肽平面:肽单位的六个原子在同一平面上，该平面称为肽平面
  • 肽
    • 由不止一个氨基酸通过肽键连接而成的分子
    • 肽是氨基酸的链状聚合物
      • 含有2-10个氨基酸残基的肽称为寡肽，超过10个的称多肽。
      • 多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链
        • 肽链有方向性，多肽链的合成起始于N端，终止于C端
    • 活性肽
      • 指具有特殊生理功能的肽类物质，在代谢调节、神经传导、细胞分化、生长发育、免疫防御、自由基清除和肿瘤发生等方面起重要作用。
      • 还原性谷胱甘肽（GSH）:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过异肽键和肽键连接而成的酸性三肽，所含巯基为主要官能团。GSH具有还原性，是重要的抗氧化剂。
• 蛋白质的分子结构
  • 蛋白质的一级结构
    • 指构成一个蛋白质分子的一条或多条肽链的全部氨基酸序列，包括可能存在的二硫键的位置，但不包括除α-碳构型以外的其他空间结构
    • 稳定蛋白质一级结构的主要作用力：肽键、二硫键
  • 蛋白质的二级结构
    • 指蛋白质局部肽段主链原子的空间布局，即主链构象，不包括侧链构象及肽段与肽段之间的空间布局
    • 稳定蛋白质二级结构的主要作用力：氢键
    • 主要形式
      • α螺旋
        • 指蛋白质局部肽段通过肽单位旋转形成的一种右手螺旋结构
        • 1、每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距是0.54nm，螺旋直径是0.5nm 。2、氨基酸侧链在外侧，肽链在内侧 。3、第m个肽单位的氧与第m+3个肽单位的氢形成主链氢键，从而维持α螺旋的稳定性，氢键取向与螺旋轴接近平行。
      • β折叠
        • 指蛋白质局部肽段的主链构象呈锯齿状折叠
        • 1、一个β折叠单位含有两个氨基酸残基。2、同向平行的β折叠单位为0.65nm，反向平行的β折叠单位为0.7nm。反向平行β折叠更稳定
      • β转角
        • 转角结构的一种，是指蛋白质分子中用以连接其它二级结构的一种刚性回折肽段
        • 1、一个β转角含有四个氨基酸残基，残基2位脯氨酸出现频率最高，残基3位甘氨酸出现频率最高。2、第一个肽单位的氧与第三个肽单位的氢形成氢键
      • 环
      • 无规则卷曲
  • 蛋白质的三级结构
    • 指一个蛋白质分子或其一个亚基所含全部原子的空间布局，不包括它与其他分子或亚基之间的结构关系
    • 稳定蛋白质三级结构的主要作用力：疏水作用、氢键、离子键、范德华力
    • 基序:又称模体，由相邻的两段或多段相同或不同二级结构片段进一步聚集和结合形成的一种可识别的结构单位。如:螺旋-螺旋、折叠-螺旋-折叠、折叠-折叠、螺旋-转角-螺旋、钙离子结合蛋白、锌指、亮氨酸拉链
    • 结构域：是三级结构中由一段肽链形成的一种结构紧密、独立、稳定、有特定功能的结构单位（强调功能）
  • 蛋白质的四级结构
    • 指多亚基蛋白所含全部亚基的数目、种类、空间布局及亚基之间的相互结合和相互作用，但不包括亚基的三级结构。
    • 稳定四级结构的主要作用力:疏水作用、氢键、离子键、范德华力
• 蛋白质结构与功能的关系
  • 蛋白质一级结构与功能的关系
    • 蛋白质的一级结构是其空间结构的基础
    • 蛋白质的一级结构相似则其功能也一致
    • 同源蛋白的一级结构蕴含生物进化信息
    • 改变蛋白质的一级结构可直接影响其功能
      • 例：镰状细胞贫血，血红蛋白的N端6号谷氨酸被缬氨酸取代
  • 蛋白质空间结构与功能的关系
    • 构象决定性质和功能
    • 变构改变活性
      • 例：血红蛋白变构，注意血红蛋白氧合曲线（二氧化碳分压升高，2，3-BPG水平升高、pH降低、体温升高时，血红蛋白携氧能力下降，氧合曲线发生右移。）
• 蛋白质的理化性质
  • 一般性质
    • 紫外吸收特征
    • 显色反应
      • 茚三酮反应
      • 双缩脲反应
    • N端反应
      • 试剂：2，4-二硝基氟苯、丹磺酰氯、异硫氰酸苯酯
    • 两性电离和等电点
  • 大分子特性
    • 蛋白质的胶体性质
      • 稳定因素：同性电荷、水化膜
    • 沉降与沉降系数(s)
      • s=沉降速度/离心加速度
    • 蛋白质变性和复性
      • 变性效应：分子对称性丧失、结晶能力丧失、扩散系数减小、溶解度降低、活性丧失、易被蛋白酶降解，溶液黏度增加、对280nm紫外吸收增强。