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血液一般检验-2
脂类不溶于水，不能游离的形式运输，所以必须要和蛋白质结合才能被运输。（这里除游 离的脂肪酸和血浆清蛋白结合成复合物运输之外，其他脂类都以脂蛋白形式运输）
编辑于2022-10-20 13:00:11 浙江省- 一般检验
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血型检验
血型
血液成分的一种遗传多态性标记，是产生抗原抗体的遗传性状
血型系统
能产生用血清学或免疫学方法检出的化学上相关抗原的一系列等位基因及其修饰基因
红细胞血型系统
ABO血型系统
基因和遗传
①位于9号染色体上，受A、B、O三个等位基因控制，其中A、B基因较O基因为显性基因
②父母各遗传给子代一个基因，血型受双基因控制
③6个基因型，4种表现型
抗原
抗原表达
①5~6周胎儿RBC可检出ABH抗原→出生时还未发育完全
②新生儿A、B抗原位点较成人少
③一般出生后18个月时才能充分表现出抗原性，20岁达高峰
④抗原频率也有地区、种族差异
血型物质
A、B、H抗原以可溶状态存在于血液、体液和分泌液中，但脑脊液中不存在
作用
①辅助鉴定血型
②有助于查“免疫性Ab”
③预测胎儿ABO血型（羊水）
抗体
天然抗体
机体未发现明显特定抗原刺激，而其血清中却存在缺乏相应抗体的抗原
多为血型抗体，IgM
免疫抗体
机体经特定抗原免疫后产生的抗体
IgG
完全抗体
在盐水介质中能直接凝集红细胞的抗体
IgM
不完全抗体
在盐水介质中不能直接出现可见凝集的反应
IgG
规则抗体
血液中规则的出现不针对该抗原的抗体，ABO血型抗体
不规则抗体
抗体的产生没有规律，不符合landsteiner定律
同种抗体
同种属动物之间抗原相互刺激产生的抗体
自身抗体
针对自身抗原产生的抗体
亚型
是指属于同一血型Ag，但Ag结构和性能或Ag位点数有一定差异所引起的变化
有A亚型、B亚型、嵌合体、孟买型
特殊ABO血型
B（A)及A(B)表型：单克隆抗A与Ax和B有微弱的凝集反应—B(A)血型为常染色体显性遗传（多是黑人）
顺式AB:少见
获得性B:出现于肠梗阻病人
ABO血型鉴定
原理
正定型：用已知标准血清检测RBC上的抗原
反定型：用已知RBC测血清中的抗体
试剂
1.标准抗A、抗B、抗AB血清： 制备：青壮年混合血清，无菌分离，56°C30min灭活 标准：①特异性：不含意外Ab，无非特异性凝集， ②效价：抗A：1:128以上：抗B：1:64以上。 ③亲和力：血清0.05ml + 10%RBC0.1ml->15S内出现凝集，3min凝块≥ 1mm2 ④冷凝集素：冷凝集素效价＜1:4 2. 标准RBC，洗涤RBC
方法
玻片法
图源Ppt 17
结果判断
图源PPT18
交叉配血
原理pPT19
方法
试管法
图源PPT20
判读
报告方式
临床意义
①输血（新生儿输经洗涤的红细胞）
②新生儿溶血病检查
③器官移植
④其他用途：亲缘鉴定，法医学鉴定，相关疾病调查
Rh血型系统
Rh抗原
①Rh抗原有50多种
②与临床关最密切的：D、E、C、c、e，其中D抗原最强，仅次于A､B抗原
③临床习惯地称含D抗原的RBC为Rh +,不含D抗原的为Rh-
④我国Rh-频率约占人群中的0.34%
Rh抗体
①多是通过外来RBC免疫刺激后产生，即通过输血或妊娠产生 (IgG)
②可以引起抗D的产生，抗D与D红细胞产生严重溶血反应
血型鉴定
Rh抗体属于IgG不能在盐水介质中与RBC发生凝集
方法
低离子强度盐水试验
原理
异
结合位点不同
结合底物不同
结构不同
红细胞其他血型系统
一老一小一外需注意
白细胞血型
酶
概念
酶的结构与功能的关系
酶的活性
酶的活性中心
酶原
变构效应
影响酶促反应速率的因素
有机磷化合物
农药中毒的机制
磺胺类药物（与其增效剂)
非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的异同
同
维生素
概念 是一类小分子有机化合物
作用 对新陈代谢过程起调节作用
血小板血型系统
概念
把糖，脂肪，蛋白质等有机化合物在生物体内氧化分解为CO2和H2O，并释放能量的过程
特点
1.化学本质都是相同的，都是脱氢，加氧，失电子的过程 2.释放能量都相同3.氧化方式不同
氧化方式
脱氢反应
加氧反应
失电子反应
CO2的生成
糖，脂肪，蛋白质在体内代谢过程中先形成含羧基的化合物，然后在脱羧酶的作用下，进行脱羧反应生成CO2。脱羧反应分为单纯脱羧和氧化脱羧
水的生成
呼吸链
概念
是指排列在线粒体内膜上的一个有多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原系统
组成
四种复合物和两个辅酶和细胞色素c
复合体Ⅰ为NADH-CoQ还原酶(NADH还原酶）
复合体Ⅱ为琥珀酸-CoQ还原酶
复合体Ⅲ为Q-Cyt c还原酶
复合体Ⅳ为细胞色素c氧化酶
NADH呼吸链
是最常见的电子传递链 ，以NAD+为辅酶的脱氢酶脱下的氢都要通过此呼吸链的递氢，递电子过程
过程：看书吧
FADH2呼吸链
呼吸链以FAD为最初受氢体，经复合体Ⅱ，将得到的氢传递给CoQ，后面传递过程跟NADH呼吸链相同
NADH的氧化
细胞的胞质溶胶中存在着3-磷酸甘油醛脱氢酶和乳酸脱氢酶，可从代谢底物脱氢生成NADH。由于线粒体膜不允许NADH自由通过，所以胞液中脱下的氢不能直接进入呼吸链氧化生成水和ATP，所以需要通过特殊穿梭系统才能将NADH转入线粒体
α-磷酸甘油穿梭
苹果酸穿梭
ATP
氧化磷酸化
方式：在氧气充足的情况下进行，底物脱下的酶经过呼吸链的依次传递，最终与氧结合生成H2O，这个过程所释放的能量用于ADP的磷酸化反应生成ATP
影响因素：ADP,ATP浓度的影响，甲状腺的影响，某些抑制剂的影响
底物水平磷酸化
方式：营养物质在代谢过程中经过氧化，脱羧，分子重排和烯醇化反应，产生高能磷酸键，然后直接将高能磷酸键传递给ADP生成ATP，或水解高能键，将释放的能量用于ADP与无机磷酸反应，生成ATP
不需要经过呼吸链的传递过程，也不需要消耗氧气，也不用线粒体ATP酶的系统。量不多，糖酵解途径中产生的2分子ATP就是以这种方式产生的
P/O比
是指当底物进行氧化时，每消耗1个氧原子所消耗的用于ADP磷酸化的无机磷酸中磷原子数
是确定氧化磷酸化次数的重要指标
例如:以NADH为首的呼吸链，传递一对氢给1个氧原子生成1分子H2O，可供3分子无机磷酸参与ADP的磷酸化反应，生成3分子ATP因此P/O比为3/1，即为3
ATP是通过ADP的磷酸化作用生成的
糖类代谢
糖
生理功能
作为生物体内的构成部分
作为生物体内的主要能源物质
作为其他生物分子如氨基酸，核苷酸，脂肪等合成的前体
作为细胞识别的信息分子
血糖的来源
食物摄取，消化道吸收(最主要）
肝糖原的分解
糖异生作用
其他糖转变为葡萄糖
血糖浓度的调节
胰岛素（使降低）
肾上腺素（使升高）
肾上腺皮质（使升高）
糖的分解
有氧分解
概念
葡萄糖在有氧条件下，进行氧化分解，最后生成CO2，H2O即释放大量能量的过程
过程
葡萄糖氧化成丙酮酸（与糖酵解途径相同）
丙酮酸氧化脱羧生成已酰CoA
三羧酸循环
在线粒体基质中进行，4次脱氢，2次脱羧，消耗2分子H2O，3对H+经NADH呼吸链，1对经FADH2呼吸链，整个循环共生成12分子ATP，不仅是葡萄糖生成ATP的主要途径，也是脂肪，氨基酸等最终氧化分解产生能量的共同途径
具体过程看书
可提供多种化合物如氨基酸，脂肪酸等的碳骨架
生理意义
产生大量能量，是动物体内利用糖或其他物质氧化获取能量最有效的方式
无氧分解
糖酵解
概念
在胞质中进行，指细胞内的葡萄糖或糖原的葡萄糖单位在无氧或缺氧的条件下，分解成乳酸并释放少量能量的过程（又称EMP途径）
过程
糖酵解过程，看书
生理意义
是葡萄糖在生物体内进行有氧或无氧分解的共同途径，通过糖酵解，生物体获得生命活动所需的能量
形成多种重要的中间产物，为氨基酸，脂类合成提供碳骨架
为糖异生提供途径
磷酸戊糖途径
糖异生
概念
非糖物质生成葡萄糖的作用，主要部位在肝
过程
将乳酸转变成葡萄糖
大部分过程可逆，但是有三个不可逆反应
葡萄糖+ATP→ 1,6磷酸葡萄糖+ADP
6-磷酸果糖+ATP→1,6二磷酸果糖+ADP
磷酸烯醇式丙酮酸+ADP→丙酮酸+ATP
生理意义
维持血糖恒定，可以靠糖异生作用提供葡萄糖（反刍动物的糖的主要方式）
清除产生大量的乳酸
糖原代谢与合成
糖原主要存在于骨骼肌和肝中
糖尿病
如果血糖值高于肾糖阀值，超过了肾小管对糖的最大重吸收能力，尿中就会出现糖，这种病就是糖尿病
脂类代谢
脂类
概念
由脂肪酸与醇的作用生成的酯及其衍生物
生理功能
供能和贮能
构成体内组织和细胞的重要成分
提供必需氨基酸
促进脂溶性维生素的吸收
保护和增强饱腹感
脂肪动员
在病历或饥饿条件下，贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离的脂肪酸及甘油并释放入血液中以供其他组织氧化利用
血脂
血浆所含脂类的统称
血脂测定可作为高脂血症和心脑血管疾病的辅助诊断指标
血浆脂蛋白
脂类不溶于水，不能游离的形式运输，所以必须要和蛋白质结合才能被运输。（这里除游离的脂肪酸和血浆清蛋白结合成复合物运输之外，其他脂类都以脂蛋白形式运输）
载脂蛋白：血浆脂蛋白的蛋白质
可用密度分离法和电泳分离法分离并分类各种类的血浆脂蛋白
生理意义：血浆脂蛋白不仅是脂类的运输方式，而且在血浆中能进行代谢
脂肪的代谢
脂肪的水解
概念
在脂肪酶的作用下生成脂肪酸和甘油
过程
首先在三酰甘油脂肪酶的作用下水解为二脂酰甘油，后者在二酰甘油脂肪酶作用下，生成一脂酰甘油，在然后在单酰甘油脂肪酶的作用下水解成甘油和脂肪酸，释入血液
脂肪动员中的甘油三酯脂肪酶是关键酶，又称激素敏感性脂肪酶
激素调节
脂解激素
肾上腺素，胰高血糖素，肾上腺皮质激素加速脂解作用
抗脂解激素
胰岛素，前列腺素E1具有抗脂解作用
脂肪酸的分解代谢
甘油分解代谢过程
甘油经血液运输到肝等组织，1.甘油激酶 磷酸化生成α-磷酸甘油 2.磷酸甘油脱氢酶 催化成磷酸二羟丙酮 3.丙糖磷酸异构酶 催化成3-磷酸甘油醛 这个时候可选择糖异生途径转变糖，也可以进入三羧酸循环彻底氧化供能，生成CO2和H2O
脂肪酸代谢
分解成CO2，H2O并释放大量的能量
分解途径
α-氧化，β-氧化，ω-氧化
β-氧化的产物是乙酰CoA(进入三羧酸循环彻底氧化为CO2，H2O。在动物肝中，可转化为酮体），NADH+氢离子，FADH2
脂肪酸的β-氧化
概念
进入线粒体的脂酰CoA的β-氧化酶系的催化下，逐步氧化分解。断裂两个碳生成一分子乙酰CoA，氧化发生在脂酰CoA的β-碳原子上
过程
在线粒体中进行，脂肪酸经过活化，转运进入线粒体，然后经脱氢加水，再脱氢，硫解等步骤，最后产生乙酰CoA,进入三羧酸循环，被彻底分解
具体过程看书
脂肪酸的合成
在胞质溶胶中合成软脂酸，然后在线粒体，内质网等细胞器中使碳链延长与脱饱和形成其他各种脂肪酸
脂肪酸合成首先要合成3-磷酸甘油和脂肪酸
3-磷酸甘油可由糖酵解生成的磷酸二羟丙酮还原生成也可有甘油磷酸化生成
酮体
概念
脂肪酸在肝中氧化不完全，就会出现一种中间产物，即乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮的统称
是脂肪酸在肝氧化分解时产生的中间产物，是肝输出能源的一种模式
酮症
肝产生酮体的速度 与 肝外组织分解酮体的速度不处于动态平衡，就会因为酮体在体内积存，引起酮症
酮症采用静脉输注葡萄糖缓解
反刍动物体内1的葡萄糖，主要由瘤胃微生物酵解大量纤维素生成的挥发性脂肪酸（主要是丙酸）经过糖异生途径转化生成，凡是引起瘤胃内丙酸生成减少的因素都可诱发乳牛酮症生成
丙酰CoA的代谢
反刍动物瘤胃微生物发酵产生大量丙酸被吸收进入体内，丙酸在硫激酶作用下转变为丙酰辅酶A
脂肪的合成
α-磷酸甘油的合成
糖酵解的中间产物磷酸二羟丙酮，在胞质内的3-磷酸甘油脱氢酶催化下还原成3-磷酸甘油
甘油激酶作用下，由甘油和ATP生成
饱和脂肪酸的合成
合成:碳源来自糖酵解产生的乙酰CoA，在胞质溶胶中进行，需要Co2和柠檬酸参加
氧化降解:在线粒体中
过程
看书
脂肪酸碳链的延长
脂肪合成的过程
具体活化过程途径
一，细胞质中，糖酵解途径产生磷酸二羟基丙酮还原生成
二，在甘油激酶催化下，由脂肪水解产生的甘油磷酸化形成 （这种方式不存在脂肪组织中，所以脂肪水解产生的甘油该组织内不能用于脂肪合成，这样就保证了脂肪动员产生的脂肪酸和甘油可以运至其他组织分解产生或转化。否则脂肪的水解产物就会在脂肪组织内部直接酯化为脂肪，使代谢过程白白消耗）
理解：它是以活化形式的样子合成脂肪，所以为了要变成这种活化形式 又有2种途径，但是后一种途径它不存在与脂肪组织中，就不能利用这个原始的甘油变成它的活化形式这个时候脂肪动员就起作用，可以把甘油转到其他组织利用。如果这个原始甘油在脂肪组织中/针对后一种途径，就会直接酯化成脂肪，这个其实是不行的，脂肪必须要水解转出去）
生物合成途径
动物植物微生物的生物合成途径相似，主要途径是甘油二脂途径
激素对脂肪代谢的调节
胰岛素，胰高血糖素，肾上腺素是调节脂肪代谢的主要激素
类脂的代谢
磷脂的合成与代谢
胆固醇的合成与代谢
肝是主要合成部位
胆固醇的转变与排泄
转变为胆汁酸及其衍生物
转变为类固醇激素
转变维生素D
氨基酸的代谢
蛋白质
生理功能
维持组织细胞的生长，更新，修补
执行各种生物学功能
氧化功能
氮平衡
是反映体内蛋白质代谢情况的一种表示方法，实际上蛋白质与排泄量的比例关系
氮总平衡：摄入氮=排出氮；氮正平衡：摄入氮>排出氮；氮负平衡：摄入氮<排出氮
营养价值
氨基酸
氨基酸的分解
脱氨基作用
是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成氨与α-酮酸的过程
氧化脱氨基作用
在酶的作用下，经脱氢生成亚氨基酸，亚氨基酸再自动与水反应生成α-酮酸和氨的过程
转氨基作用
是指转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转到另一个α-酮酸的酮基位置上，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程
联合脱氨基作用(主要）
将转氨基作用与谷氨酸的氧化脱羧作用联合起来进行
非氧化脱氨基作用
脱羧基作用
虽然不是体内氨基酸分解的主要方式，但生成的胺一部分可生成一些具有重要生理活性的胺类物质
氨基酸脱氨基产物的代谢
氨的代谢
生成尿素
尿素的生成是从鸟氨酸开始，最后又重新生成鸟氨酸，形成一个循环反应过程（鸟氨酸循环）
生成尿酸
生成酰胺
形成谷氨酸是最快解氨毒的一种方式
α-酮酸的代谢去路
通过脱氨基作用的逆反应过程进行，生成非必需氨基酸
通过一定反应途径先转变为丙酮酸，乙酰CoA，或三羧酸循环的中间产物，在经过三羧酸循环彻底氧化分解成CO2和H2O，为机体提供能量
在动物体内，可转变为糖和脂肪
非必需氨基酸的合成
个别氨基酸的代谢
一碳基团氨基酸
芳香族氨基酸
苯丙氨酸
酪氨酸
含硫氨基酸
甲硫氨酸的代谢
半胱氨酸的代谢
胱氨酸的代谢
谷胱甘肽的合成
核酸与蛋白质的合成
DNA的合成
半保留复制概念
在DNA复制时，DNA双螺旋首先解旋分开，以每条链为模板，按照碱基互补配对原则，在这两条链上各形成一条互补链，亲代的分子精确的复制成两个子代DNA分子，每个子代DNA分子中，有一条链来自于亲代，一条来自于子代
参与DNA复制的酶
DNA聚合酶
引物酶
DNA连接酶
DNA解螺旋酶
DNA拓扑异构酶
端粒酶
DNA复制过程
起始
以两条链为模板，合成两条互补新链，用的是DNA解旋酶和DNA拓扑异构酶，双链解开后开始进行DNA的合成，延伸方向为5'→3'，DNA聚合酶需要DNA模板和3'端的自由-OH才能进行合成，使DNA链延伸，并不能使直接启动DNA的合成。RNA作为引物参与DNA合成的起始。
延伸
DNA复制主要形式是双向复制，两条新链的合成从一个复制叉开始双向延伸，DNA双螺旋的互补双链具有相反的方向，3→5,5→3，为反向平行。
终止
DNA延伸结束后，迅速受到酶的作用，切除引物RNA，切去RNA引物后留下的空隙，由DNA聚合酶催化合成一段DNA补上。在DNA连接酶的作用下，连接相邻的DNA链，修复掺入DNA链的错配碱基。以亲代DNA为模板，各自形成一条新的DNA互补链，结果是形成了两个DNA双股螺旋分子。
DNA复制忠实性的特点
遵循严格的碱基配对规律
DNA聚合酶在复制中对碱基的选择功能
复制出错时，DNA酶的即时校读功能
DNA的损伤与修复
DNA在复制过程中产生错配，病毒基因整合，某些物理伤害如紫外光，电离辐射，化学诱变等，会破坏DNA的双螺旋结构，影响DNA的复制，使DNA的转录和翻译跟着变化
损伤形式
一个或几个碱基直接被置换
插入一个或几个碱基
缺失一个或多个碱基
逆向转录(反转录)
以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸序列合成DNA的过程
RNA的合成
RNA的转录概念
以DNA为碱基互补配对原则，合成RNA的全部碱基成分和排列顺序，在DNA模板上的遗传信息传递到RNA分子上去
RNA转录的过程
识别和起始
转录是从DNA分子的特定部位开始的，这个部位叫启动子，出启动子外，转录起始上游处还有一个称为增强子的序列，能极大地增强启动子的活性。真核生物的转录起始相对比较复杂，有时候需要多种蛋白因子的协助
RNA链的延伸
主要靠核心酶的催化，延伸方向是DNA模板链的3'→5'方向按碱基配对原则生成5'→3'的RNA产物
起始复合物的第一个GTP的核糖3'-OH和与DNA模板配对的核苷三磷酸反应形成磷酸二酯键。聚合进去的核苷酸又有核糖3'-OH游离，按照模板DNA的指引，一个一个延长下去
终止
基因末端有终止转录的特殊碱基顺序，叫终止子，作用为使RNA聚合酶停止合成RNA和释放RNA链
转录后的加工修饰
转录合成后的RNA通常是不成熟的无功能的RNA前体分子，要加工后才具有生物学活性
原核生物大部分不需要再继续加工，真核生物转录和翻译的时间地点不一样，mRNA的合成在细胞核内，蛋白质的翻译在胞质中进行，而且很多基因不连续
内含子：不连续基因中插入的序列
外显子
被内含子隔开的基因序列
RNA的复制
主要方式是以DNA为模板合成RNA，有些病毒，遗传信息在RNA分子中，靠复制传代。RNA复制酶缺乏校读机制，只对病毒的RNA起作用
蛋白质的合成
遗传密码
是mRNA分子上从5'到3'的不间断的三联体核苷酸组，用以决定肽链上某一个氨基酸合成的起始，终止信号，称密码子
通用性，简并性，专一性
tRNA在蛋白质合成的功能
携带氨基酸并识别mRNA上的密码子
核糖体的主要功能
附于粗面内质网，主要参与清蛋白，胰岛素等分泌性蛋白质的合成
游离于细胞质，主要参与蛋白质的合成
原核生物的核糖体为70S，30S小亚基+50S大亚基
真核生物80S，40S小亚基+60S大亚基
合成的过程
氨基酸的活化
肽链合成的起始
肽链延长
合成终止
翻译加工
二硫键的形成
个别氨基酸残基的化学修饰
蛋白质前体中不必要肽段的切除
多蛋白的加工
基因表达的调控
基因工程
是分子水平上对基因进行操作的复杂技术，是将外源基因通过体外重组后导入受体细胞内，使这个基因能在受体细胞内复制，转录，翻译表达的操作
主要技术有：DNA重组技术，分子杂交技术，聚合酶链式反应，转基因技术
现代生物技术
酶工程
细胞工程
蛋白质工程
发酵工程
基因工程
物质代谢的关系
糖，脂类，蛋白质在能量代谢上的相互关系
氧化分解的途径不同
相同：乙酰COA是中间代谢产物，三羧酸循环和氧化磷酸化的途径，都生成可利用的ATP，相同的代谢途径，氧化分解相互制约
糖，主要功能物质，脂肪，主要储能物质，主要供能为糖和脂肪，蛋白质是组织细胞的重要结构成分
糖，脂类，蛋白质及核酸代谢之间的相互联系
糖与脂类
糖与蛋白质
脂类与蛋白质
核酸与糖，脂类，蛋白质
物质代谢调节
激素调节
细胞-酶水平的调节
整体水平的代谢调节
实验
聚合酶链式反应，PCR
是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法，为最常用的分子生物学技术之一
电泳技术
血液组织中DNA的提取
主题
蛋白质的合成
变性与复性
变性
某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，蛋白质理化性质发生改变和生物活性丧失
只有空间构象被破坏，本质是次级键、二硫键的破坏，不涉及一级结构的变化
复性
蛋白质依然可以恢复或部分恢复其原来的构象和功能
应用
清洁，消毒，灭菌
蛋白质的结构
一级结构
指的是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，也是蛋白质空间结构的基础
化学键 肽键和二硫键
二级结构
指多肽链中主链原子的空间排布方式，不涉及侧链部分的构象
α-螺旋 β-折叠 β-转角 无规卷曲
化学键 氢键
三级结构
指整条多肽链包括主链和侧链在内所有原子的排列方式，是多肽链在二级结构的基础上进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构
化学键 稳定主要靠次级键包括 氢键 盐键 二硫键（对三级结构有重要作用） 范德华力
除二硫键外都是非共价键，易发生改变
四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用
亚基:蛋白质有2条或2条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构
化学键 疏水键 氢键 离子键
蛋白质空间结构与功能之间的关系
蛋白质的结构决定其功能，蛋白质的功能体现其结构
一级结构决定生物学功能，一级结构是功能的基础
一级结构变了，高级构象一定变化，高级构象变了，一级结构不一定变
分子病
由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病 如人体内血红蛋白分子结构异常引起的贫血症
蛋白质一级结构中氨基酸序列改变引起的疾病（镰刀型红细胞贫血症）
高级构象决定蛋白质的功能
蛋白质高级结构破坏，功能丧失（核糖核酸酶的变性与复性）
蛋白质在表现生物功能时，构象一定发生变化（变构效应） 例:血红蛋白的变构效应和输氧功
等电点（电离）
当溶液处于某一PH时，蛋白质分子上的正负电荷相等，净电荷为0，蛋白质为兼性离子，此时溶液的PH就叫该蛋白质的等电点
蛋白质胶体
范围1～100nm
性质 布朗运动，丁道尔现象，电泳现象，不能透过半透膜，吸附能力 蛋白质分子扩散速度慢，不容易透过半透膜，黏度大
维持稳定的因素 一是水化膜，表面有很多亲水基团，具有强烈的吸引水分子的作用，使蛋白质分子表面为多层水分子所包围 二是同种电荷，同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集沉淀
沉淀作用:破坏蛋白质的水化膜或中和其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀
盐析（不会使蛋白质变性）
生物碱试剂沉淀
重金属沉淀
有机溶剂沉淀
加热沉淀
活性肽
谷胱甘肽，生理作用是能够清除人体内的自由基，是体内一种重要的抗氧化剂，保护许多蛋白质等分子的巯基
免疫活性肽，内源～包括干扰素，白细胞介素，β-内啡肽 外源～来自于人乳，牛乳中的酪蛋白
作用是能刺激机体淋巴细胞的增殖和增强巨噬细胞的吞噬能力，提高机体对外界病原微生物的抵抗能力
脑啡肽
多肽类抗生素
颜色反应
用于鉴定氨基酸，氨基酸溶液可以和茚三酮发生颜色反应，pro产生黄色物质，其他氨基酸产生蓝紫色物质
味精是谷氨酸钠
紫外线吸收
蛋白质的最大光吸收在280nm波长附近，因为R基有苯环共轭双键系统，所以对光有吸收能力，只有这三种酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸
等电点（氨基酸的）
当氨基酸处在某个特定的PH溶液中时，可使——COOH和——NH2的电离程度相同，此时溶液中所带正离子和负离子的数量相同，氨基酸以兼性离子形式存在，且浓度最低。此时所处的溶液的PH成为该氨基酸的等电点
氨基酸
必须氨基酸
赖，色，苯丙，亮，异亮，苏，甲硫，缬 氨酸
非必需氨基酸
半必须氨基酸
脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸
杂环氨基酸
极性氨基酸
非极性氨基酸
α-氨基酸英文缩写AA
蛋白质的基本结构单位
通式
RCHCOOHNH2
蛋白的水解产物是氨基酸，氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位