影响酶促反应速率的因素

影响酶促反应速率的因素总结，包括酶反应速度的测量、酶浓度对酶作用的影响、底物浓度对酶作用的影响、酶的变构效应、抑制剂对酶作用的影响等等。

影响酶促反应速率的因素

• 酶反应速度的测量
  • 用一定时间内底物减少或产物生成的量来表示酶促反应速度。测定反应的初速度
  • 研究酶促反应速度，以酶促反应的初速度为准。因为底物浓度降低、酶部分失活、产物抑制和逆反应等因素，会使反应速度随时间反应时间的延长而下降。
• 酶浓度对酶作用的影响
  • 在有足够底物和其他条件不变的情况下：V=k[E]
• 底物浓度对酶作用的影响
  • 底物浓度对酶反应速度的影响
    • 当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。 当底物浓度较高时，溶液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。
  • 米氏方程式
  • 米氏常数的意义及测定
    • (1) k是酶的一个基本的特征常数。其大小与酶的浓度无关，而与具体的底物有关，且随着温度、pH和离子强度而改变。 (2)从k可判断酶的专一性和天然底物。 K最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。 (3)当k>>kg时， k的大小可以表示酶与底物的亲和性。当Km大时，说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小。 （4）从Km的大小可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。 （5)Km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
• 酶的变构效应
  • 有些酶具有类似血红蛋白那样的别构效应，称为别构酶。 特点:1.一般是寡聚酶;2.具有别构效应;3.v对[S]不呈直角双曲线。 区分酶的类型的标准 Koshland标准:CI(cooperativityindex)协同指数:酶分子中的结合位点被底物饱和90%和10%时底物浓度的比值。亦称饱和比值Rs(saturation ratio)
• 抑制剂对酶作用的影响
  • 1、不可逆的抑制作用 抑制剂与酶活性中心(外)的必需基团共价结合，使酶的活性下降，无法用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。 2、可逆的抑制作用 抑制剂与酶蛋白非共价键结合，可以用透折、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。
  • (1)竞争性抑制(Competitive inhibition) 抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。可以通过增加底物浓度而解除此种抑制。 (2)非竞争性抑制(noncompetitive inhibition) 底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，其结构可能与底物无关。不能通过增加底物浓度的办法来消除非竞争性抑制作用。
• 激活剂对酶作用的影响
  • 凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。
• 温度对酶作用的影响
  • 两种不同影响：1.温度升高，反应速度加快；2，温度升高，热变性速度加快
• pH对酶作用的影响
  • 1.最适pH 表现出酶最大活力的pH值 2.pH稳定性 在一定的pH范围内酶是 周蛋白路 稳定的 虽然大部分酶的pH-酶活曲线是钟形，但也 有半钟形甚至直线形。 pH对酶作用的影响机制:1.环境过酸、过碱使酶变性失活; 2.影响酶活性基团的解离;3.影响底物的解离。