蛋白质的结构与功能思维导图

精选！生物化学与分子生物学第一章蛋白质的结构与功能思维导图分享！下图详细介绍了蛋白质的分子组成、结构与功能的关系、物理性质（两性电离性质、胶体性质、变性与复性、紫外线光吸收、茚三酮反应、双缩脲反应）三个部分内容。

蛋白质

结构

分子组成

氨基酸有20种，通常为L-a氨基酸（甘氨酸除外）

理化性质

氨基酸具有两性解离的性质

等电点：在某一pH溶液中，氨基酸解离成的阳离子和阴离子的趋势及程度相等。

含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质

具有共轭双键：色氨酸，酪氨酸

280nm的波长处有光吸收值

茚三酮反应生成蓝紫色化合物

通过肽链（酰胺键）链接形成蛋白质或肽

寡肽：2～20个氨基酸组成

氨基酸残基：肽链中的氨基酸因脱水缩合而基团不全

N-端为肽链起始，C-端为肽链的末尾

蛋白质的残基通常在50个以上，多肽的残基在50以下

生成三级结构以上才为蛋白质

生理活性及多样性

谷胱甘肽

GSH的巯基具有还原性，保护蛋白质或酶免遭氧化

与外源性的嗜电子毒物或药物结合，阻断其与DNA，RNA或蛋白质结合

多肽类激素或神经肽体

催产素

加压素

促肾上腺皮质激素

促甲状腺释放激素

分子结构

一级结构

决定空间构象，进而决定其功能

肽键，二硫键

二级结构

肽链主链骨架原子：N（氨基氮原子），C（a-碳原子），C（羰基碳原子）3个原子依次重复排练

参与肽键形成的6个原子在同一平面

肽键（C-N）不能自由旋转

C（阿尔法-碳原子）分别与N和C羰基碳相连的单键可以自由旋转

α-螺旋

右手螺旋

每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈

螺距0.54nm

每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键

β-折叠形成片层结构

每个肽单元以Cα为旋转点，一次折叠成锯齿状结构

通过肽键间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键来稳固β-折叠

β-转角和欧米伽-还存在于球状蛋白质中

β-转角第二个残基常为脯氨酸

三级结构

是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置

次级键：疏水作用，盐键（离子键），氢键，范德华力

结构模体由2或2个以上二级结构肽段组成

结构模体：蛋白质分子中具有空间构象和特定功能的结构成分

αα，βαβ，ββ

结构域是三级结构层次上具有独立结构与功能的区域

蛋白质的多肽链必须折叠成正确的空间构象

一级结构

分子伴侣

四级结构

亚基：在蛋白质上，每条多肽链都具有完整的三级结构

亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接

亚基结合力主要为氢键，离子键

功能

结构与功能的关系

主要功能

构成细胞和生物体结构

物质运输

催化

学习交流

免疫

氧化

维持酸碱平衡

维持血浆渗透压

执行功能的方式

蛋白质与小分子相互作用

蛋白质与核酸相互作用

蛋白质相互作用

MHC参与的分子识别

抗原抗体特异性结合

一级结构是高级结构与功能的基础

一级结构是空间构象的基础

一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能

氨基酸序列改变引起疾病

镰状细胞贫血的血红蛋白中6号的谷氨酸变成了缬氨酸

功能依赖特点空间结构

血红蛋白与肌红蛋白结构相似

肌红蛋白是氧气的贮存空间，只有在氧分压极地的情况下才释放氧

血红蛋白亚基构象改变可影响亚基与氧的结合

正协同效应：一个亚基与配体结合后影响寡聚体中另一亚基与之结合的能力

别构效应：小分子与蛋白质结合影响蛋白质的结构

蛋白质构象改变引起疾病

疯牛病：朊病毒改变细胞内蛋白质的结构引起淀粉样纤维沉淀

理化性质

两性电离性质

胶体性质

表面电荷

水化膜

变性与复性

变性：理化性质的改变和生物学功能丧失

表现

溶解度降低

黏度增加

结晶能力消失

生物学功能丧失

易被蛋白酶水解

方式

加热

乙醇

低温乙醇，蛋白质沉淀，不变性

有机溶剂

强酸

强碱

重金属离子

生物碱试剂

变性蛋白质易于沉淀，但不一定变性

水化膜被破坏

凝固是变性后进一步的发展的不可逆结果

复性：变性程度较轻，去除变性因素可恢复原来状态

紫外线光吸收

在280nm处，含有共轭双键的氨基酸（色氨酸，酪氨酸）

吸收能力大小：芳香族氨基酸含量

茚三酮反应

蓝紫色复合物

双缩脲反应

紫色或红色