导图社区 生物化学
生物化学酶的思维导图，整理了酶的活性中心、酶的辅助因子、分类、与一般催化剂的共同特点、酶促反应特点、酶原与酶原的激活、酶促反应动力学，欢迎学习。
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生物化学
酶
一类由活细胞产生的，对其特异性底物具有高效催化活性的蛋白质
活细胞合成，起催化作用的RNA
酶的活性中心
必需基团
能与底物特意结合，并催化底物发生反应生成产物
活性中心内的
结合集团
催化集团
活性中心外的
维持酶活性中心应有的空间构象
半胱氨酸的巯基、组氨酸的咪唑基、谷氨酸、天冬氨酸的侧链羧基、丝氨酸的羟基
又称活性部位、催化位点，是酶的分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物的部位
酶分子中能够与底物特异性结合并催化底物转变为产物的具有特定三级结构的区域叫做酶的活性中心或活性部位。
不同的酶具有不同的活性中心
是酶催化作用的关键部位
酶的辅助因子
辅酶
与酶蛋白结合疏松，能用透析或超滤的方法除去
辅基
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去
分类
1
单纯酶
必需基团完全来自酶蛋白的氨基酸侧链
结合酶
辅酶或辅基参与活性中心的组成
组成
蛋白质部分
脱辅基酶
非蛋白质部分
辅因子
金属离子
稳定酶构象
参与催化反应，传递电子
酶与底物间的桥梁
中和阴离子，降低反应的静电斥力，提高反应速率
小分子有机化合物
传递氢原子、电子、化学集团
多数~以B族维生素活性形式
各自单独存在时均无催化活性，两者结合形成的复合物称为全酶
作用
脱辅基酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
2
单体酶
组成：一条多肽链，一个活性中心，三级结构
核糖核酸酶
寡聚酶
组成：多个相同或不同亚基以非共价键连接组成，多个活性中心（位于不同亚基上，催化相同反应），四级结构
多酶复合体
组成：几种不同功能的酶聚合
丙酮酸脱氢酶复合体
多功能酶（串联酶）
组成：一条多肽链，有多种不同催化功能的酶
3
同工酶
催化相同化学反应，酶蛋白的组成、结构、理化性质、免疫学性质都不同的一组酶
乳酸脱氢酶
5种同工酶，四个亚基组成，称为四聚体
肌酸激酶
3种同工酶，二聚体
一级结构存在差异
与一般催化剂的共同特点
只催化热力学允许的化学反应
降低化学反应的活化能
化学反应前后无质和量的改变
↑反应速度，不改变化学平衡
酶促反应特点
高效率的催化活性
更有效降低反应的活化能
不需较高的反应温度
高度特异性
酶的特异性/专一性
一种酶仅作用于一种或一类化合物 或一定化学键，催化一定化学反应
绝对
相对
立体异构
酶蛋白不稳定
其构象和性质易改变，从而影响催化活性
对导致蛋白质变性的因素敏感（PH/T）
可调节性
改变其总量，调节酶促反应速度
酶原与酶原的激活
酶原
某些酶在最初合成、分泌时无活性，这种无活性的酶的前体称为~
胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原
酶原的激活
在一定条件下，酶原转变为有活性酶的过程＝实质：形成或暴露酶的活性中心
机理：酶原（特定条件下）→一个或几个特定肽键断裂， 水解掉一个或多个短肽→分子构象改变→形成或暴露酶的活性中心
生理意义： 避免对细胞进行自身消化——保护作用 酶原是部分酶的安全储存形式
酶促反应动力学
概念
研究各种因素对酶促反应的影响，加以定量阐述
影响酶促反应速度因素
酶浓度、底物浓度S、抑制剂、温度、PH、离子强度、激活剂
酶浓度E
当S»E，酶被底物饱和时，反应速度与酶浓度成正比
底物浓度
其他因素不变，反应速度对底物浓度呈矩形双曲线关系
当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度成正比
随着底物浓度升高，反应速度不再成正比例加速
当底物浓度达到一定程度，反应速度不再增加，说明酶已被底物充分结合，达到饱和状态，达到最大速度
米氏方程
以酶-底物中间复合物学说为基础，提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式
v=Vm[S]÷(Km+[S])
Km:米氏常数 Vm:最大反应速度 [S]：底物浓度 E：酶浓度 v：不同底物浓度时的反应速度
1/2Vm=Vm[S]÷(Km+[S]
Km=酶促反应速度为最大反应速度的一半时的底物浓度，单位：mol/L
Km：酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物、反应环境有关，与酶的浓度无关
Km小：不需要很高的底物浓度就可以达到最大反应速度
同一酶对不同底物有不同的Km值，Km最小的底物为此酶的最适底物——天然底物
催化可逆反应的酶，对正、逆两向反应底物的Km不同，催化的主要方向Km小
同工酶的Km不同
Km可近似表示酶对底物的亲和力
Km↑，底物和酶亲和力↓ Km↓，底物和酶亲和力↑
林-贝氏方程
双倒数作图法
1/v=Km/Vm ×1/[S] ＋1/Vm
y=kx+b k=Km/Vm b=1/Vm
横轴上的截距为-1/Km
温度
温度↑，酶促反应速度↑或酶失活
超过60ºC酶开始变性，80ºC多数酶完全变性
有最适温度
酶促反应速度最大时的环境温度
受时间影响，不是酶的特征常数
低温时酶活性下降，不破坏酶
PH
最适PH
酶催化活性最大时的环境pH
受[S]、缓冲液种类与浓度、酶的纯度等影响
不是特征常数
植物、微生物酶多在4.5-6.5，多数动物酶在6.0-8.0
抑制剂I
能特异性地抑制酶活性，从而抑制酶促反应速度
使酶活性↓，不引起酶蛋白变性
区别变性剂，变性剂对酶没有特异性
不可逆抑制
以共价键与酶的必需基团不可逆结合而使酶失活
不可逆抑制剂：不可用透析、超滤等物理办法除去使酶复活，可用化学方法
有机磷化合物
敌敌畏、敌百虫、1059、甲胺磷
乙酰胆碱酯酶被有机磷农药抑制
重金属离子
（抑制巯基酶引起中毒）
可逆抑制
以非共价键与酶或酶-底物复合物结合，从而使酶降低活性或失活，可逆抑制剂：用物理方法可复活
竞争性抑制
I与S结构相似，均能与酶的活性中心结合
活性中心不能同时和I+S结合
与I结合后失活
抑制作用的强弱取决于
I浓度与S浓度的比例
两者与酶的亲和力
S浓度↑，可解除抑制作用
动力学特点
抑制剂存在，I与E结合，v↓
S»I，v不变，Vm不变
有竞争性抑制剂存在，E与S结合力↓，Km↑，v↓
例子：
磺胺类药物
和对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
首次用药剂量要加倍
人类能直接利用食物中的叶酸，所以人类核酸的合成不受磺胺类药物的干扰
不影响人体-碳单位代谢
影响细菌_碳单位代谢
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
非竞争性抑制
I可逆地与E的活性中心以外的必需基团结合
↑底物浓度不可解除抑制作用
E+S↹ES→E+P
E+S +I↹EI+S
ES+I↹ESI
I与E结合，v↓
可形成ESI，使ES→P的速度↓
不妨碍ES的形成，Km不变
Vm↓
例子：亮氨酸对精氨酸酶的抑制，麦芽糖对α淀粉酶的抑制
反竞争性抑制
I不与E直接结合，与ES复合物结合，生成ESI，酶失活
↑底物浓度不能解除抑制作用
I与ES结合，v↓
ES→P速度↓
ES↑，Km↓
I存在增加E和S的亲和力，Km↓
抑制作用与[I]成正比，与底物浓度无关
例子：多发生于双底物反应，偶尔于水解反应。苯丙氨酸对胎盘型碱性磷酸酶的抑制
激活剂
必需激活剂
酶由无活性→有活性或使酶活性↑的物质
非必需激活剂
