蛋白质化学

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蛋白质化学

• 蛋白质简述
  • 蛋白质的生物学功能
    • 酶(催化）
    • 结构蛋白（结构组成）
    • 激素（代谢调节）
    • 鞭毛（运动）
    • 抗体（保护）
    • 血红蛋白（物质运输）
    • 受体蛋白（信号传导）
    • 转录因子（转录调控）
  • 元素
    • 大量元素
      • C,H,O,S（s是特征元素）
    • 微量元素
      • P,Mo,Fe
    • 凯氏定氮法
      • 蛋白质含量=氮含量*6.25
• 氨基酸
  • 分类
    • 根据R基
      • 酸碱性
        • 中性
        • 酸性
        • 碱性
      • 是否极性
        • 非极性
        • 不带电荷极性
        • 带电荷极性
        • 极性
          • 极性与非极性的区别 1 原理上：根据相似相容原理，极性溶质溶于极性溶剂中，非极性溶质溶于非极性溶剂中。水经常作为溶剂，其是极性的。所以极性氨基酸可看作是溶于水的氨基酸，反之，则不易溶于水。 2 结构上：可以从氨基酸结构来看，氨基酸的性质主要取决于侧链基团R，如果R只是H或是C、H两元素组成的话，都是疏水的，如果含有极性侧链基团，如-OH、-SH、-COOH、-NH2等，那么这个氨基酸就是极性的。 3 亲水疏水性上：和亲水疏水联系起来，例如大部分蛋白质表面多为极性性氨基酸，内部为非极性氨基酸，正常情况下，这些蛋白质溶于水，但是当其变性以后，内部的非极性氨基酸暴露出来，这时候蛋白质就沉淀了。
    • 化学结构
      • 脂肪族
      • 芳香族
      • 杂环族
    • 动物体内能否自身合成
      • 必须氨基酸8种
        • 一两色素本来淡些 异亮氨酸 亮氨酸 色氨酸 苏氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸 蛋氨酸 缬氨酸
      • 非必须氨基酸
  • 理化性质
    • 物理性质
      • 溶解性：差别大
      • 熔点：高
      • 旋光性：除甘氨酸都旋光
      • 光吸收：可见光区不吸收，远紫外区均吸收
    • 化学性质
      • 两性解离
      • 等电点
      • 化学反应
        • 茚三酮反应（定性）
        • 二四二硝基氟苯反应（测序末端）
        • 异硫氰酸苯酯（测序N端）
• 肽
  • 寡肽n<10
    • 重要的天然寡肽
      • 还原型谷光氨肽
      • 氧化型谷胱氨肽
      • 加压素
      • 催产素
      • 8肽
  • 多肽N>10
  • 氨基酸残基
• 蛋白质分子结构
  • 蛋白质的一级结构
    • 氨基酸的排列顺序
  • 蛋白质的二级结构：局部空间结构，构象单元
    • α-螺旋
      • 相邻两圈螺旋之间借肽键中的N上的氢和它后面第四个氨基酸残基的C=O键上的氧原子形成许多链内氢键。
      • 主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，每个残基沿轴上升0.15nm
    • β-折叠
      • 反向
      • 同向
      • C=O,C-N,ON连接形成氢键
    • β-转角
      • 第一个氨基酸残基的-C=O与第四个氨基酸残基的-NH之间形成氢键
      • 不稳定
    • 无规则卷曲
    • 氢键维持稳定
    • 肽平面：部分双键性质，肽键+两个α碳在同一平面
    • 二面角
  • 蛋白质的三级结构
  • 辨析构象和构型
    • 构型
      • 几何异构（顺反异构）
      • 旋光异构
      • 构型互变需要共价键断裂
    • 构象（无数种）
      • 交叉型（最稳定）
      • 重叠型（最不稳定）
      • 维持构象的力:盐键，氢键，疏水作用，范德华力，二硫键，酯键，配位键