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营养学之蛋白质
营养学基础知识之蛋白质单元全部知识
编辑于2020-02-19 11:47:53- 相似推荐
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蛋白质：组成人体的重要成分之一，人体所有的细胞、器官、组织，都含有蛋白质，是人体的必需营养素。占人体重量的16—20%，人体内蛋白质种类很多，性质、功能都不同，但都是由20多种氨基酸按不同的比例组合而成，并在体内不断进行代谢与更新，参与体内各种重要的生理理化反应。
组成
由氨基酸以肽键连接在一起，并形成一定空间结构的高分子有机化合物。从构成元素上主要含碳、氢、氧、氮四种元素。如果要知道食品的蛋白质含量，可用凯氏定氮法。1克氮=6.25克蛋白质
分类
化学组成
单纯蛋白质：只有氨基酸组成
清蛋白
蛋清蛋白、乳清蛋白、血清清蛋白
球蛋白
蛋球蛋白、乳球蛋白、血清球蛋白
广泛存在于动植物组织及体液中，乳、蛋清、血浆中的主要蛋白。
谷蛋白
大米中的米精蛋白、小麦中的麦精蛋白、玉米谷蛋白
醇溶谷蛋白
大麦胶蛋白、麦胶蛋白、玉米胶蛋白，
共存于谷类种子中，是重要的植物蛋白质，面筋的主要成分。谷蛋白除了由丰富的谷氨酸还有丰富的精氨酸、脯氨酸。醇溶谷蛋白也由大量的脯氨酸
鱼精蛋白
鲱精蛋白、鲑精蛋白，大量存在于鱼的精子、鱼卵、动物的脾、胸腺等组织中
组蛋白
存在于胸腺及红细胞中。
分子中含有大量碱性氨基酸精氨酸和组氨酸、分子量小、结构简单，主要与核酸结合成核蛋白存于动物体内，是构成细胞核成分的主要蛋白质。
硬蛋白
溶解度小、性质稳定、不易被消化液消化。在动物体内起支持保护作用。
胶原：结缔组织、皮肤、骨中的一种硬蛋白，用水煮沸后即为白明胶。含有大量的羟辅氨酸、羟赖氨酸
弹性蛋白：弹性组织如韧带、血管、肌腱中的蛋白质，水煮不能变明胶
角蛋白：角、指甲、毛、发、皮肤角质层的一种硬蛋白，还有大量的胱氨酸
丝蛋白：某些昆虫（蚕、蜘蛛）分泌的一种硬蛋白
结合蛋白质：单纯蛋白质与非蛋白质(辅基)结合
核蛋白：单纯蛋白质与核酸结合，普遍存在于动植物细胞核中，细菌、病毒、噬菌体都含有核蛋白，核蛋白在生命活动过程中具有极为重要的作用，在遗传和蛋白质生物合成过程中起决定性作用
糖蛋白：以糖的衍生物为辅基的结合蛋白质，在人和高等动物体内广泛存在，皮肤、软骨、肌腱、血液、唾液、许多黏液腺、及黏液。具有润滑、保护组织的功能。
脂蛋白：单纯蛋白质与脂类（卵磷脂、胆固醇）结合而成的物质，可以溶于水
磷蛋白：单纯蛋白质与含磷酸辅基结合而成。如酪蛋白、卵黄磷蛋白。脑中的磷蛋白是脑组织的重要成分
色蛋白：单纯蛋白质与色素结合，如血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、
蛋白质形状
纤维状蛋白质
结构蛋白，是组织结构不可缺少的蛋白质，由长的氨基酸肽链连接成纤维状、或蜷曲成盘状结构，成为各种组织的支柱。
球状蛋白质
形状近似于球形或椭圆形，多数可溶于水或盐溶液中，如酶、转运蛋白、蛋白类激素、免疫球蛋白、
营养价值
完全蛋白质：所含必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当，不但能维持成人的健康，并能促进儿童生长发育，如乳类中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋类中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉类中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麦中的麦谷蛋白，玉米中的谷蛋白等
半完全蛋白质：所含必需氨基酸种类齐全，但有的数量不足、比例不适当，可以维持生命，但不能促进生长发育，如小麦中的麦胶蛋白
不完全蛋白质：所含必需氨基酸种类不全，既不能维持生命，也不能促进生长发育，如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织中的胶原蛋白，
理化性质
两性电离性质：在一定溶液PH值条件下可以解离成正、负电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一PH值时，解离成正负离子的趋势相等，此时的PH为蛋白质的等电点。体内大多数蛋白质的等电点接近于5.0。所以在人体体液PH7.4的环境下大多数蛋白质解离成阴离子。少数蛋白质含碱性氨基酸较多，等电点偏碱性，成碱性蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白。有些蛋白质含酸性氨基酸较多，等电点偏酸性，叫酸性蛋白质，如胃蛋白酶、丝蛋白
胶体性质：蛋白质分子颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。 而且蛋白质胶体表面带有电荷，也起稳定的作用
变性：在某些物理或化学因素下，天然蛋白质特定的空间结构被破坏，导致理化性质和生物学活性丧失。一般认为蛋白质的变性主要发生在二硫键和非共价键的破坏。变性后，蛋白质溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解。
呈色反应
在紫外光谱区有特征性吸收峰
氨基酸：蛋白质的基本单位，分子中具有氨基和羧基的一类含有复合官能团的化合物，具有共同的基本结构。
必需氨基酸：体内不能自身合成或合成速度不能满足机体需要，必须由食物供给的氨基酸。人体有9种：苏氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、色氨酸、缬氨酸、亮氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、
氨基酸模式：某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。蛋白质氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式越接近的食物，必需氨基酸被人体的利用率越高，鸡蛋最接近，奶、肉、鱼及大豆蛋白都比较接近。
限制氨基酸：食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸含量相对较低，导致其它必需氨基酸在体内不能被充分利用，而使蛋白质营养价值降低，这些含量较低的氨基酸，叫限制氨基酸。含量最低的叫第一限制氨基酸。植物蛋白质中赖氨酸、蛋氨酸、苏氨酸和色氨酸含量相对较低，所以营养价值也低，如大米、面粉中的赖氨酸为第一限制氨基酸。
蛋白质互补作用：为了提高植物蛋白质的营养价值，将两种或两种以上的食物混合食用，通过蛋白质中氨基酸的相互补充，提高蛋白质的营养价值。要蛋白质发挥互补作用的三原则：1、食物的生物学种属越远越好，如动物性和植物性之间混合比单纯的植物性食物之间混合好。2、搭配的种类越多越好。3、食用的时间越近越好，同时食用最好。
条件必需氨基酸：人体在创伤、感染及某些消耗性疾病状态下，一些本来可以自身合成但不能满足机体需要，必需从食物中获得的氨基酸。如半胱氨酸、酪氨酸。
非必需氨基酸：人体能自身合成，不需要通过食物供给的氨基酸称为非必需氨基酸如谷氨酸、丝氨酸、脯氨酸、天门冬氨酸。其实并非机体不需要，而是由碳水化合物的代谢物或由必需氨基酸合成碳链，由氨基转移反应可以引入氨基
生理功能
构成和修复组织器官
构成机体组织、器官的重要成分，对儿童的生长发育尤其重要，而且伤口的愈和也需要蛋白质。我们身体的生长发育就是蛋白质不断的累积过程，人体各组织细胞的蛋白质始终在不断更新，因此只有摄入足够的蛋白质才能维持机体各组织的更新
人体的瘦组织：肌肉组织、心、肝、肾器官
骨骼、牙齿、指甲
细胞
构成体内生理活性物质
酶
酶具有生物催化功能，在机体合成代谢、分解代谢、体内各种生物化学反应中发挥重要的催化作用。大多数酶是具有特异性生物活性的蛋白质。如：
消化酶：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶、纤维素酶，将食物水解为人体能够吸收的小分子物质
抗氧化酶：超氧化物歧化酶、硫氧还蛋白过氧化物酶、谷胱甘肽过氧化物酶过氧化氢酶， 可以调节催化体内很多氧化还原反应，使体内毒性物质失活、调节细胞氧浓度、参与脂肪酸和含氮物质的代谢
乙酰胆碱酯酶：参与细胞的发育和成熟，促进神经元发育和神经再生
抗体
一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白，能有效地清除侵入机体的微生物及其它有害物质，发挥机体免疫调节的作用
激素
调节各种生理过程并维持内环境的稳定
如垂体激素、甲状腺素、胰岛素、肾上腺素等
载体
构成体内代谢物和营养素的载体，如：
脂蛋白、运铁蛋白、视黄醇结合蛋白，运送营养素
血红蛋白，有携带、运送氧的功能
维持体液的渗透压和酸碱平衡
蛋白质分子中含有羧基和氨基，属于两性物质，能分别与人体内产生的酸性物质或碱性物质发生化学反应，从而起到缓冲作用，维持体液的渗透压和酸碱平衡。当蛋白质丢失过多，会引起水肿。
供给能量
蛋白质在体内分解成氨基酸后，经脱氨基作用生成α-酮酸，可以直接或间接经三羧酸循环氧化分解，同时释放能量，是人体能量来源之一。
这种功能可以被碳水化合物、脂肪替代。只有当机体能量特别是碳水化合物严重不足时，或者蛋白质摄入过多时机体不能储存时，蛋白质才释放能量。1克蛋白质产生4大卡的能量。
肽类的特殊生理功能
参与机体的免疫调节
免疫调节肽主要从牛的K酪蛋白、α蛋酪蛋白、β蛋酪蛋白中得到，对免疫系统有既抑制又增强的作用
促进矿物质吸收
如酪蛋白磷肽，可以促进钙、铁的吸收，预防骨质疏松，高血压、贫血等。它是以酪蛋白为原料，利用酶技术分离而得的特定定肽片段
降血压
降压肽可以通过抑制血管紧张素转换酶的活性来发挥降压功能的。来源有：乳酪蛋白的肽类、鱼贝类的肽类、植物的肽类
清除自由基
保护细胞膜，使之免受氧化性破坏，防止红细胞溶血及促进高铁血红蛋白的还原，是自由基清除剂
缺乏与过量
缺乏：长期的蛋白质摄入不足会使机体处于负氮平衡，即蛋白质的分解大于合成，特别是对于儿童青少年，会严重影响身体的正常发育。蛋白质长期摄入不足时，会导致PEM（蛋白质-能量营养不良）病。
类型
原发性PEM：食物缺乏引起，大都是贫穷与饥饿的非洲、中东、南美洲、东南亚地区
继发性PEM：某些疾病造成的食物摄入、消化或吸收困难引起，如：
胃肠道疾病引起的消化与吸收不良
肾病、慢性出血性疾病、艾滋病引起的蛋白质损耗增加
肝脏疾病造成的蛋白质合成障碍
减肥不当引起的神经性厌食症
程度
轻中度
体重丢失、皮下脂肪组织明显减少。长期可导致儿童身材矮小、发育不良，非特异性表现有表情淡漠、易腹泻、易感染其它疾病。
重度
临床症状
干瘦型
主要特征就是消瘦，儿童明显矮小、消瘦，严重者皮包骨、皮下脂肪消失、皮肤干燥松弛、多皱纹、失去弹性和光泽、头发纤细稀松、干燥易脱落、双颊凹陷如猴腮、体弱无力，血压体温低
浮肿型
主要特征是周身水肿，因为只是蛋白质缺乏，能量并不缺乏，所以儿童身高、体脂正常，两腮丰满，并不消瘦，只是肌肉松弛。成人表现为疲倦、体重减轻、贫血、免疫和应激能力下降、记忆力减退等
混合型
干瘦与浮肿兼有
过量
学者针对蛋白质过量后对骨骼与肌肉、肾功能和肾结石、心血管疾病的影响设计了不同的试验，但存在不同的研究结果，目前并无明确结论。WHO认为两倍推荐摄入量是一个安全的上限，不建议长期摄入过多的蛋白质
人体蛋白质的营养状况评估
膳食中蛋白质的摄入量：EAR是营养素的平均需要量，当低于EAR时，说明摄入不足；当高于EAR，说明摄入量充足。RNI是膳食指南的推荐摄入量，可以做为每日摄入蛋白质的目标值
体格检查
z评分法：（实际测定值—参考值中位数）/参考值标准差，评价时是以WHO推荐，美国国家卫生统计中心的NCNS/WHO的参考值来评价
体成分：采用仪器设备。机体可分为脂肪组织与瘦组织，当蛋白质营养不良时，脂肪组织与瘦组织都减少
皮辙厚度：采用皮褶厚度计测量肱三头肌、肩胛骨下、肚脐旁为测量点，当三者之和，男性低于10毫米，女性低于20毫米，可判定为消瘦
生化检验
总蛋白：血清总蛋白具有维持血液正常胶体渗透压和PH、运输多种代谢物、免疫以及营养的功能。参考值是60-80g/L，当低于60g/L时是缺乏。不够灵敏
白蛋白：维持血浆胶体渗透压、缓冲酸碱平衡、起重要营养作用。白蛋白代谢库大、半衰期长，参考值为35-55g/L，轻度缺乏：30-35g/L；中度缺乏：25-30g/L；重度缺乏：小于等于25g/L：小于28g/L，会出现浮肿。不够灵敏
血浆前白蛋白：半衰期短，当蛋白质营养不足时，前白蛋白浓度迅速下降，所以可以做为蛋白质营养状况的指征参考值为250-500mg/L。轻度缺乏：150-250mg/L；中度缺乏：100-150mg/L；重度缺乏：小于等于100mg/L。
转铁蛋白：是一种β球蛋白，主要在肝脏合成，半衰期较短，在8-10天，但是代谢库小，能快速反应机体的蛋白质营养状况。参考值为2-4g/L，轻度缺乏：1.5-2g/L；中度缺乏；1-1.5g/L;重度缺乏：小于等于1g/L。
血浆视黄醇结合蛋白：是运输维生素A的特殊蛋白，半衰期短，约12小时，是评价蛋白质营养不良的敏感指标。参考值是40-70微克/升。因为太灵敏，临床中不好使用
血浆纤维结合蛋白：在蛋白质缺乏时反应慢，但是在恢复时则变化很快，对蛋白质营养状况的康复预测灵敏。参考值是200-280mg/L
甲状腺素蛋白：血浆中的一类运载蛋白，可以同时结合甲状腺素和视黄质。参考值为0.16-0.4mg/L，中度缺乏：0.11-0.16mg/L；重度缺乏：小于0.11mg/L。
血清氨基酸比值（SAAR）：当儿童蛋白质营养不良时，血清中游离氨基酸的模式发生变化，空腹血中，亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、蛋氨酸减少，甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸等正常或增高。SAAR小于2时正常，大于3为蛋白质营养不良
尿液指标
肌酐（尿肌酸酐）：是肌肉肌酸的代谢产物，反映肌肉的数量和活动，间接反映体内肌肉中的蛋白质含量，当蛋白质缺乏时，尿肌酐含量降低。参考值：男性20-26mg/24h·kgbw，女性14-22mg/24h·kgbw.
肌酐/身高指数：24小时肌酐和同性别、同身高的成人24小时预期肌酐的比值。3个月-17岁时要大于0.9；当低于0.9为不足；低于0.5为缺乏
3-甲基组氨酸：反映的是肌肉中肌纤蛋白数量及代谢状况
羟脯氨酸：是存在于胶原蛋白的特异氨基酸。可以反映儿童体内胶原蛋白的合成及代谢，
蛋白质参考摄入量：以氮平衡法为依据
成人：中国营养学会在2013年《中国居民膳食营养素参考摄入量》制定：男性65克/天，女性55克/天。老年人可适当增加
儿童青少年：参考2013年儿童青少年蛋白质参考摄入量表
孕妇和乳母：孕中期比推荐量增加15克/天，孕晚期增加30克/天，乳母增加25克/天。
婴儿：6个月以下，蛋白质适宜摄入量是1.5克/公斤·天，7-12个月婴儿推荐摄入量是 20克/天
蛋白质的食物来源
植物性
谷类含蛋白质8%左右，是膳食蛋白质的主要来源。
小麦约含蛋白质12%，主要是谷蛋白和麦醇溶蛋白，赖氨酸含量较低；
燕麦约含蛋白质15-22%，氨基酸组成比较平衡；
大米含蛋白质7-10%，主要是谷蛋白，赖氨酸为限制氨基酸
鲜玉米含蛋白质4%，主要是玉米醇溶蛋白，赖氨酸与色氨酸含量低。
豆类含丰富的蛋白质
特别是大豆，蛋白质含量约35-40%，氨基酸组成比较合理，利用率较高，是优质蛋白质来源
动物性
蛋类含蛋白质11-14%，氨基酸组成较平衡，是优质蛋白质来源
蛋黄部分主要有低密度蛋白4%，卵黄蛋白30%、卵黄高磷蛋白12%、卵黄脂磷蛋白36%、核黄素结合蛋白0.4%
蛋白部分有卵清蛋白64%、乱黏蛋白17%、卵运铁蛋白12%、溶菌酶、卵黄素蛋白0.8%、抗生物素蛋白0.5%。
奶类含蛋白质3-3.5%，是婴幼儿蛋白质最佳来源，氨基酸组成较平衡，但牛奶的营养价值不如母乳，
肉类含蛋白质15-22%，包括禽、畜、鱼的肌肉，营养价值优于植物蛋白质
有肌浆蛋白、肌纤蛋白、肌质蛋白
膳食中要保证有一定数量的优质蛋白质，一般动物性蛋白质和大豆蛋白质占膳食蛋白质总量的30-50%。
蛋白质的代谢
蛋白质的分解与合成
蛋白质的分解：成人体内的蛋白质每天有1--2%的分解，主要是肌肉蛋白。不同蛋白质的分解速率不同，如血浆蛋白半衰期是10天，肝中的蛋白质半衰期是1--8天，结缔组织中蛋白质半衰期是180天
蛋白质的合成：蛋白质在分解的同时，也在不断地合成，分解后地氨基酸有70-80%被重新合成新的蛋白质。因此蛋白质地分解与合成是同时进行地。在合成中有几种重要地参与分子：
mRNA:也叫信使RNA，是蛋白质合成地直接模板，遗传信息虽然存在于DNA分子中，但DNA并不直接指导蛋白质的生物合成，必须通过转录生成mRNA后，它含有与DNA分子中某些功能片段相对应的碱基序列，以mRNA为模板合成蛋白质的多肽链时，这些碱基序列信息转化为多肽链中氨基酸的排列顺序
核糖体：由核蛋白体RNA和蛋白质组成的复合体，参与蛋白质生物合成的各种成分最终都要在核糖体上将氨基酸合成多肽链，因此，核糖体是蛋白质生物合成的场所
tRNA:转运RNA，是氨基酸的运载工具及蛋白质合成的适配器，它有两个关键部位，一个是氨基酸结合部位，一个是mRNA结合部位，分散的氨基酸需要由tRNA搬运至核糖体上组装成多肽链，同时mRNA序列中密码子的排列顺序通过tRNA分子的反密码配对，保证了从核酸到蛋白质信息传递的准确性。
蛋白质合成需要的酶类和蛋白质因子：氨基酰-tRNA合成酶、转肽酶、转位酶、起始因子、延长因子、终止因子。以及能源物质ATP和GTP，镁离子、钾离子也是蛋白质合成必须的。
蛋白质的合成阶段
氨基酸的活化过程：各种氨基酸分别加载到各自的tRNA分子上，形成氨基酰-tRNA
肽链的生物合成：将mRNA的碱基排列顺序转换成肽链中氨基酸的排列顺序，并通过肽键将氨基酸连接起来
肽链形成后的加工过程：肽链合成后通过折叠形成天然蛋白质的三维构象，并对一级结构和空间结构进行修饰等
氨基酸的分解代谢
氨基酸的一般代谢
蛋白质经消化吸收而成的氨基酸与体内组织分解生成的氨基酸混在一起，分布于体内，参与代谢，也被称为氨基酸代谢库，但氨基酸在体内的分布不是均匀的。肌肉中占50%以上，肝脏10%，肾脏4%，血浆中1--6%。其中肝肾部位，氨基酸代谢旺盛，大多数氨基酸（丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸）在此分解，亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸在骨骼肌分解。
体内氨基酸的主要功能是合成蛋白质和多肽，此外还可以转变为某些生理活性物质，如嘌呤、嘧啶、肾上腺素等。
主要有脱氨基作用与由此而产生的α-酮酸及氨的代谢
脱氨基作用
氧化脱氨基方式
转氨基方式
联合脱氨基方式
最为重要
非氧化脱氨基方式
脱氨基作用后
α-酮酸
经氨基化生成非必需氨基酸
转变为碳水化合物及脂类
氧化供给能量，二氧化碳和水
体内的氨：由氨基酸经脱氨基作用产生的氨、肠道吸收的氨、肾小管上皮细胞分泌的氨组成。氨是有毒物质，
谷氨酰胺
大部分在肝脏合成尿素而解毒
少部分在肾脏以铵盐的形式由尿排出。
个别氨基酸代谢
氨基酸的脱羧基作用
如谷氨酸脱羧基生成的γ-氨基丁酸，抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用；组氨酸脱羧基生成的组胺，是一种强烈的血管舒张剂，能增加毛细血管的通透性；色氨酸脱羧基后生成的5-羟色胺，作为神经递质，具有抑制作用，而且有收缩血管的作用。
一碳单位的代谢：某些氨基酸在分解代谢过程中会产生一碳单位的基团
一碳单位主要有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚甲氨基等，主要来源于丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸的代谢。它主要是合成嘌呤、嘧啶的原料
含硫氨基酸的代谢
有蛋氨酸、半胱氨酸、胱氨酸
它们互相联系，蛋氨酸可以转变为半胱氨酸和胱氨酸，半胱氨酸和胱氨酸也可以相互转换，但半胱氨酸和胱氨酸不能转变为蛋氨酸。
芳香氨基酸的代谢
有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。
苯丙氨酸
苯丙氨酸经苯丙氨酸羟化酶的作用生成酪氨酸。但当苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏时，就不能正常转变，体内的苯丙氨酸蓄积，并可经转氨基作用生成苯丙酮酸，再转变成苯乙酸等衍生物，尿中会出现大量苯丙酮代谢产物，叫苯丙酮尿症。对中枢神经系统有毒性，会引起儿童智力发育障碍
酪氨酸
酪氨酸经酪氨酸羟化酶的作用，生成多巴，再经多巴脱羧酶作用生成多巴胺。多巴胺是一种神经递质，当多巴胺生成减少时，会患帕金森病。多巴胺在肾上腺髓质中再次被羟化，生成去甲肾上腺素，再甲基化转变为肾上腺素。多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素统称为儿茶酚胺。
酪氨酸的另一条代谢途径是经酪氨酸酶合成黑色素，当人体缺乏酪氨酸酶时，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，俗称白化病。
酪氨酸经酪氨酸转移酶的作用生成对羟苯丙酮酸，再经尿黑素等中间产物进一步变成延胡索酸和乙酰乙酸，二者分别参加糖和脂肪酸代谢，当体内尿黑酸酶先天性缺乏时，尿黑酸分解受阻，就出现尿黑酸尿症。
色氨酸
经代谢转变为5-羟色胺，另外还可以代谢成一碳单位、多种酸性中间代谢产物。分解可产生丙氨酸、乙酰辅酶A，还可分解产生为烟酸。
支链氨基酸的代谢
包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。在体内的代谢有三个阶段：
通过转氨基作用生成各自相应的α-酮酸
通过氧化脱羧生成相应的酯酰CoA
通过酯酸β-氧化过程，生成不同的中间产物参与三羧酸循环
支链氨基酸的代谢主要在骨骼肌中进行，这对外科手术、创伤应激等状态下肌肉蛋白质的合成与分解有特殊重要作用。支链氨基酸可以作为合成肌肉蛋白质的原料，还可被肌肉用作能源物质氧化功能；亮氨酸还可以刺激蛋白质合成，并抑制其分解。
蛋白质的吸收
氨基酸和寡肽的吸收
氨基酸的载体
纹状缘的氨基酸转运系统
主动转运
主动转运是指细胞通过本身的某种耗能过程，将某种物质的分子或离子由膜的低浓度一侧向高浓度一侧转运。在小肠黏膜上皮细胞膜上存在能转运中性氨基酸、碱性氨基酸、酸性氨基酸和亚氨基酸、甘氨酸的转运体。肠道中大多数氨基酸的吸收都是主动转运过程，需要依赖于钠泵的转运系统，
易化扩散
是不溶于脂质或脂溶性很小的物质，在特殊蛋白质的协助下，由高浓度的一侧通过细胞膜向低浓度的一侧转运，
单纯扩散
脂溶性物质通过脂质双分子层由高浓度一侧向低浓度一侧转运，不需要外力帮助，不消耗能量
寡肽
载体/转运体
以二肽和三肽为主的寡肽可被小肠上皮细胞摄取，其载体/转运体主要有肽转运体1型和肽转运体2型。1型主要式肠肽转运体，低亲和力、高容量，转运2--5肽，转运二肽的速度最快。2型主要是肾脏肽转运体，高亲和力、低容量。
转运的过程
寡肽进入肠上皮细胞的过程主要是与其他正离子，特别是氢离子的同向跨膜转运相藕联的。人体或动物微环境PH在5.4--6.2之间，而细胞内尾7.0--7.2.。钠泵交换体使钠离子从肠腔进入细胞，并使氢离子从细胞进入肠腔，同时肽采取易化扩散的方式经由肽转运体与氢离子藕联转运入细胞。
氨基酸的吸收
蛋白质被消化后，变成可以吸收的氨基酸和2-3个氨基酸的短肽，主要在小肠吸收。近端小肠对寡肽的吸收能力强，远端小肠对氨基酸的吸收能量强，结肠上皮细胞也有吸收氨基酸的能力
完整蛋白质的吸收
对于完整蛋白质这种大分子物质，只有新生儿有这种原始机制，如母乳中的抗体可以通过肠黏膜细胞的吞噬作用传递给婴儿。但这种直接摄取蛋白的功能在出生后持续的时间不长。一般认为，大分子蛋白质的吸收是极其微量的，无任何营养学意义，而肠内细菌的毒素、食物抗原反而可能进入血液而致病
消化：蛋白质未经消化不易吸收，有些抗原、毒素蛋白还会使人产生过敏、毒性反应，一般要被水解为氨基酸及短肽后方能吸收。
口腔
唾液中无水解蛋白质的酶，所以不消化
胃
胃：胃内消化蛋白质的叫胃蛋白酶，由胃黏膜主细胞合成并分泌的胃蛋白酶原经胃酸激活而生成。胃蛋白酶把蛋白质分解成䏡、胨、少量多肽、氨基酸。胃蛋白酶的最佳PH值是1.8--3.5。胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，形成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化，对婴儿的营养吸收十分重要。
小肠
外源性蛋白质：来自食物
内源性蛋白质：来自消化道每日脱落的上皮细胞、及渗透进入肠腔的一部分血浆蛋白
由胰腺分泌
内肽酶：水解蛋白质分子内部的肽键
胰蛋白酶：水解碱性支链氨基酸残基的羧基肽键
糜蛋白酶：水解芳香族氨基酸的羧基肽键
弹性蛋白酶：水解脂肪族氨基酸组成的肽键
外肽键：将肽链末端的氨基酸逐个水解
羧肽酶A：分解多肽链C末端的脂肪族或芳香族氨基酸残基
羧肽酶B：从多肽链C端切下精氨酸和赖氨酸的残基
亮氨羧肽酶
胶原酶：参与消化结缔组织中相应的纤维蛋白
血管舒缓素：将血液中的激肽原分解为具有活性的激肽，扩张血管，增加血管的通透性，降低血压
氨基肽酶