生物化学～氨基酸部分

生物化学～氨基酸部分，如氨基酸的性质有氨基酸的酸碱性质、氨基酸的化学反应、光学活性和光谱性质，欢迎大家学习。

生物化学

• 第三章：氨基酸
  • 1、氨基酸——蛋白质的构件分子
    • (1) 蛋白质的水解
      • 1 酸水解
        • 优点：不引起消旋作用（得到L型AA），可使蛋白质完全水解
        • 缺点：色氨酸被破坏；羟基氨基酸（丝、苏）有一小部分被水解；两个酰胺AA（天冬、谷氨）的酰胺基被水解
      • 2 碱水解
        • 优点：完全水解。色氨酸是稳定的
        • 缺点：产生消旋作用（得到D-和L-型的混合物），也称消旋物；引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素。
      • 3 酶水解
        • 优点：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。
        • 缺点：主要用于部分水解，时间长
        • 主要的酶有：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、胃蛋白酶
          • 主要用于分析蛋白质一级结构
    • (2) 氨基酸的结构
      • a-氨基酸
      • 组成蛋白质的氨基酸（20种）多为L型。 （仅甘氨酸不具有旋光性，所以其没有构型——是针对旋光异构体中的手性碳原子的四个取代基在空间中的相对分布）
      • 肽聚糖中的“四肽AA”是属于D型。还有某些肽抗生素
      • 脯氨酸属于亚氨基酸
  • 2、氨基酸的分类
    • I. 常见的蛋白质氨基酸
      • a. 根据R基团化学结构分类
        • 脂肪族氨基酸
          • (1) 中性氨基酸
            • 甘氨酸Gly
              • 疏水性；唯一一个不具有旋光性（没有手性碳）
            • 丙氨酸Ala
            • 缬氨酸Val
            • 亮氨酸Leu
            • 异亮氨酸Ile
          • (2) 含羟基或硫氨基酸
            • 甲硫氨酸（蛋氨酸）Met
            • 半胱氨酸Cys（硫基）
            • 丝氨酸Ser（羟基）
            • 苏氨酸Thr（羟基）
          • (3) 酸性氨基酸及其酰胺
            • 酰胺
              • 谷氨酰胺Gln
              • 天冬酰胺Asn
            • 酸性氨基酸
              • 天冬氨酸Asp
              • 谷氨酸Glu
              • 极性带负电荷AA
                • 两个羧基，一个氨基
          • (4) 碱性氨基酸
            • 赖氨酸Lys
            • 精氨酸Arg（胍基）
            • 组氨酸His （咪唑基）
            • 极性带正电AA
              • 一个羧基两个氨基
        • 芳香族氨基酸
          • 酪氨酸Tyr（酚羟基）
          • 苯丙胺酸Phe
          • 色氨酸Trp
        • 杂环族氨基酸
          • 脯氨酸Pro
            • 亚氨基酸
          • 组氨酸His（为杂环族，不是脂肪族）
      • b. 根据R基团极性分类
        • 非极性R基团AA（8种）
          • “假设不借一两本丙”=“甲、色、脯、缬、异、亮、苯、丙”
        • 极性R基团AA
          • 不带电荷（7种）
            • （特殊：甘氨酸）、“半丝苏一酪俩酰胺”
          • 带电荷
            • 正电荷（碱性）
              • 赖、精、组
            • 负电荷（酸性）
              • 天冬氨酸、谷氨酸
    • II. 不常见的蛋白质氨基酸
      • 5-羟赖氨酸、4-羟脯氨酸
        • 存在于胶原蛋白中
    • III. 非蛋白质氨基酸
      • 其衍生物不参与构建蛋白质，但是却具有重要作用。游离或与其他物质结合
      • 例如：r-氨基丁酸
        • 传递神经冲动的化学物质
  • 3、氨基酸的性质
    • 氨基酸的酸碱性质
      • 氨基酸在水中或晶体是以兼性离子（两性离子、偶极离子）形式存在
      • 氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
      • 氨基酸的甲醛滴定
        • 定量测定氨基酸的一种常用方法
    • 氨基酸的化学反应
      • I. a-氨基参与的反应
        • DNFB反应
          • 试剂：2，4-二硝基氟苯、、Sanger试剂
          • 被用来鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸。
          • 可鉴定N端氨基酸的种类和数目
        • PITC反应
          • 试剂：苯异硫氰酸酯、、Edman试剂
          • 被用来鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸。
        • 荧光试剂反应
          • 试剂：DNS-Cl——丹磺酰氯
          • 被用于多肽链氨基酸的标记和微量氨基酸的定量检测
        • 亚硝酸反应
          • 生成氮气，测定其体积，用于氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定
      • II. a-羧基参与的反应
        • 成盐和成酯反应
          • 保护羧基，活化氨基
        • 酰氯化反应
          • 保护氨基，活化羧基
          • 多肽人工合成
      • III. a-氨基、羧基共同参与的反应
        • 茚三酮反应
          • 形成蓝紫色复合物
          • Pro（脯氨酸）不与茚三酮反应
          • 与AA反应特别灵敏，可作显色剂使用，也可测定样品中氨基酸的含量。
          • 提取指纹
        • 成肽反应
      • IV. 侧链R基参与的反应
        • 酪氨酸的酚羟基
        • 组氨酸的咪唑基
        • 精氨酸的胍基
        • 色氨酸的吲哚基
        • 甲硫氨酸的甲硫基
        • 半胱氨酸的硫基
          • 硫基与各种金属离子都可以反应形成络合物
          • 蛋白质中经常以氧化形态胱氨酸存在，两个半胱氨酸氧化形成胱氨酸。
          • 胱氨酸中的二硫键也可被继续氧化或还原，断裂二硫键
    • 光学活性和光谱性质
      • 紫外吸收光谱
        • 主要是芳香族氨基酸有吸光能力（200nm～400nm）
          • 酪氨酸最大光吸收波长：275nm
          • 苯丙氨酸最大光吸收波长：257nm
          • 色氨酸最大光吸收波长：280nm
        • 蛋白质由于含有这些氨基酸，其最大吸收波长在280nm
  • 4、氨基酸混合物的分析分离
    • A. 分配层析法
    • B. 分配柱层析
    • C. 纸层析
    • D. 薄层层析
    • E. 离子交换层析
    • F. 气液层析
    • G. 高效液相层析