导图社区 01 蛋白质的结构与功能
生物化学_第一章_蛋白质的结构与功能
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蛋白质
结构
分子组成
氨基酸：20种，通常为L-α氨基酸（甘氨酸除外）
理化性质
氨基酸具有两性解离的性质
等电点：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等
含有共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
含共轭双键的氨基酸：色氨酸、酪氨酸
280mm的波长处有光吸收值
茚三酮反应生成蓝紫色化合物（与脯氨酸反应为黄色）
通过肽键连接形成多肽或蛋白质
寡肽：2~20个氨基酸
氨基酸残基：肽链中的氨基酸因脱水缩合而基团不全
N-端为肽链起始，C-端为肽链末尾
蛋白质的残基通常在50个以上，多肽的残基在50以下
生成三级结构以上才为蛋白质
生理活性及多样性
谷胱甘肽
GSH的巯基具有还原性，保护蛋白质或酶免遭氧化
与外源性的嗜电子毒物或药物结合，阻断其与DNA、RNA或蛋白质的结合
多肽类激素或神经肽体
催产素
加压素
促肾上腺皮质激素
促甲状腺释放激素
分子结构
一级结构
决定空间构象，进而决定其功能
肽键、二硫键
二级结构
肽键主链骨架原子：N（氨基氮原子）、C（α-碳原子）、C（羧基碳原子）依次重复排列
参与肽键形成的六个原子在同一平面
肽键（C-N）不能自由旋转
α-碳原子分别与N和C（羰基碳）相连的单键可以自由旋转
α-螺旋
右手螺旋
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈
螺距0.54nm
每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键
β-折叠形成片层结构
每个肽单元以Ca为旋转点，一次折叠成锯齿状结构
通过肽键间的羰基氧和亚氨基氢形成氢键来稳固β-折叠
β-转角和Ω-环还存在于球状蛋白质中
β转角的第二个残基通常为脯氨酸
三级结构
指整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置
次级键：疏水作用、离子键、氢键、范德华力
模体：蛋白质分子中具有空间构象和特定功能的结构成分
αα、αβ、ββ
结构域是三级结构层次以上具有独立结构和功能的
蛋白质的多肽链必须折叠成正确的空间构象
分子伴侣
四级结构
亚基：在蛋白质上，每条多肽链都具有完整的三级结构
亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接
亚基间的结合力主要为：氢键、离子键
功能
结构与功能的关系
主要功能
1. 构成细胞和生物体结构
2. 物质运输
3. 催化
4. 信息交流
5. 免疫
6. 氧化
7. 维持酸碱平衡
8. 维持血浆渗透压
执行功能的方式
蛋白质与小分子相互作用
蛋白质与核酸相互作用
蛋白质相互作用
MHC参与的分子识别
抗原抗体特异性结合
一级结构是高级结构与功能的基础
一级结构是空间构象的基础
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能
氨基酸序列改变引起疾病
镰刀型细胞贫血症
功能依赖特定空间结构
血红蛋白与肌红蛋白结构相似
肌红蛋白是氧气的存储空间，只有在氧气分压极低的情况才释放氧气
血红蛋白亚基构象改变可影响亚基与氧的结合
正协同效应：一个亚基与配体结合后影响寡聚体中另一亚基与之结合的能力
别构效应：小分子与蛋白质结合影响蛋白质的结构
蛋白质构象改变引起疾病
疯牛病：软病毒改变细胞内蛋白质的结构引起淀粉样纤维沉淀
两性电离性质
胶体性质
表面电荷
水化膜
变性与复性
变性：理化性质的改变和生物学功能的丧失
表现
1. 溶解度低
2. 粘度增加
3. 结晶能力消失
4. 生物学功能丧失
5. 易被蛋白酶水解
方式
加热
乙醇
低温乙醇，蛋白质沉淀，不变性
有机溶剂
强酸
强碱
重金属离子
生物碱试剂
变性蛋白易于沉淀，但沉淀蛋白不一定变性
水化膜被破坏
凝固是变形后进一步的发展的不可逆结果
复性：变性程度较低，去除变性因素可恢复原来状态
紫外线光吸收
在280nm处，含有共轭双键的氨基酸（色氨酸、酪氨酸）
吸收能力的大小：芳香族氨基酸含量
茚三酮反应
蓝紫色复合物
双缩脲反应
紫色或红色
