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酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。
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日语高考動詞の活用
酶
概念及化学本质
概念:酶是一类生物催化剂。
化学本质:几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸(核酶：具有催化功能的RNA)
酶的分子结构
单纯蛋白质的酶
结合蛋白质的酶
酶蛋白(蛋白质部分)
决定酶促反应的特异性
辅助因子(非蛋白质部分)
决定反应类型
＝全酶(有活性)
酶的辅助因子
按照与酶蛋白的结合程度
辅酶
与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
辅基
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
金属离子
是最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子
作用
（1）稳定酶蛋白活性构象（2）参与构成酶的活性中心 （3）连接酶和底物的桥梁（4）中和阴离子
小分子有机化合物
通常为维生素或其体内代谢转变生成的衍生物，其结构中常含有Vit或Vit类物质。
以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过程,可以传递电子、质子或转移基团
酶分子中的化学基团
必需基团
酶分子中与酶活性密切相关的基团（羟基、巯基、咪唑基和羧基）
活性中心
指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
结合基团
结合底物
催化基团
催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
其它
存在形式
单体酶
由1条多肽链构成的酶
寡聚酶
由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶
多酶体系
由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物
多功能酶
仅含有1条多肽链， 但具有多种催化功能。肽链中的每一个结构域具有一种催化功能。
同工酶
催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质及电泳行为都不相同的一组酶(寡聚酶)
LDH同工酶
LDH1(H4),LDH2(H3M),LDH3(H2M2),LDH4(HM3),LDH5(M4)
肌酸激酶
CK1（BB型）,CK2（MB型）
CK2常作为临床早期诊断急性心肌梗死的一项生化指标
意义
当组织细胞病变时，该组织细胞特异的同工酶可释放入血。因此，血浆中同工酶活性、同工酶谱分析有助于疾病诊断和预后判定
酶促反应的特点及催化机制
特点
高效性
特异性
绝对特异性
即一种酶只作用于一种特定结构的底物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。
相对特异性
即酶作用于一类化合物或一种化学键
立体异构特异性
根据酶对底物的立体异构体有无选择性，可区分立体异构体专一性
可调节性
不稳定性
催化机制
降低反应的活化能
酶与底物结合形成中间产物与诱导契合学说
E + S ↹ES→ E + P
酶的命名与分类
习惯命名法；系统命名法
酶与医学的关系
酶与疾病的发生
eg：苯丙酮酸尿症，白化病
酶与疾病的诊断
血清酶活性测定用于临床疾病诊断。 酶作为试剂用于临床检验和科学研究。
酶与疾病的治疗
酶作为药物用于临床治疗
通过抑制酶的活性治疗疾病
如磺胺类药物是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂
氯霉素通过抑制某些细菌转肽酶活性来抑制其蛋白质合成达到抗菌作用。
酶的调节
酶的结构调节
变构调节
一些小分子化合物与酶蛋白活性中心外的特定部位以非共价键特异结合，改变酶蛋白构象，从而改变其活性，这种调节称为酶的变构调节
生理意义
防止产物过多；代谢物合理调配和有效利用
化学修饰调节
酶蛋白肽链上某些氨基酸残基可在另一种酶作用下发生可逆的共价修饰，结合或脱去某些化学基团从而改变酶的催化活性的调节方式
酶原的激活
酶原
某些酶在最初合成、分泌时没有活性，这种没有活性的酶的前体
酶原激活
水解掉部分肽段，肽链构象发生改变而形成或暴露活性中心的过程
机理
酶原在特定条件下一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽，分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心
实质
酶的活性中心形成或者暴露的过程
避免细胞自身消化，在特定部位发挥作用；可视为酶的安全储存形式
酶蛋白含量的调节
酶蛋白合成的诱导与阻遏
诱导作用、诱导剂
阻遏作用、阻遏剂
酶蛋白的降解
溶酶体蛋白酶降解
依赖ATP的泛素蛋白酶降解
酶促反应动力学
概念:研究酶促反应的速度以及各种因素（底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂等）对酶促反应速度影响的科学。
影响因素
酶浓度
当[S] » [E]时，则 V 与 [E]成正比。
底物浓度
当[S] » [E]时，底物浓度的变化对反应速度影响的作图呈矩形双曲线
米－曼氏方程式
v=Vmax[S]/(Vm+[S])
Km值的推导
当反应速度为最大反应速度一半时，Vmax/2＝Vmax[S]/Km + [S]→Km＝[S]
Km和Vmax的意义
1.Km值是酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度 2.Km是酶的特征常数 3.Km可以近似地代表E与S的亲和力 4.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，从Vmax可以计算酶的转换数
Km和Vmax的测定
1/V=Km/Vmax•1/[S]+1/Vmax→y=kx+b
应用
酶的鉴定——根据Km相同与否判定是否同一个酶 酶的纯化——根据Km稳定与否判定酶是否被纯化 计算欲使反应速度达到某一特定反应速度时的合理[S]
温度
低温：抑制酶活性；高温：破坏酶活性 最适温度：酶促反应速度最快而酶未变性时的环境温度。
PH
影响酶、底物、辅助因子等的解离程度；影响酶蛋白空间结构。
激活剂
能使酶促反应速度加快的物质
分类
必需激活剂（使酶由无活性变为有活性）
非必需激活剂（酶活性提高）
抑制剂
使酶活性降低而又不使酶变性的物质
区别于酶的变性
抑制剂对酶有一定选择性
引起变性的因素对酶没有选择性
抑制作用
竞Ｋ大，非Ｖ小，反竞ＫＶ都变少
不可逆抑制
抑制剂与酶活性中心必需基团以共价键结合，不能用透析、超滤等物理方法将其除去恢复酶活性。
有机磷农药中毒
机制
有机磷抑制胆碱酯酶（与酶分子上的羟基结合）→酶失活→乙酰胆碱积蓄→中毒
解毒
可用解磷定解毒
重金属离子/路易士气中毒
重金属离子和路易士气抑制巯基酶，与酶分子的巯基结合
可用二巯基丙醇解毒
丝氨酸酶抑制剂
巯基酶抑制剂
可逆性抑制
概念
抑制剂与酶非共价结合，可用透析、超滤等方法除去而恢复酶活性。
类型
竞争性抑制作用
（1）抑制剂与底物的结构相似； （2）抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合； （3）抑制程度取决于[I]/ [S]相对比例； （4）增加底物浓度，可以减少或解除抑制作用； （5）Km值增大，Vm值不变
非竞争性抑制作用
（1）底物和抑制剂结构不相似。 （2）底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合。 （3）抑制程度只取决于[I]。 （4）增加[S]不能去除抑制作用。 （5）Km值不变，Vmax值降低。
反竞争性抑制作用
这类抑制剂只可与ES复合物结合,不能与 E直接结合,主要抑制催化功能, 不影响底物结合位点。
