导图社区 生物化学“酶”思维导图
什么是酶?下图取自大学生物化学的相关内容,介绍了酶的定义作用、催化作用机理、酶和ATP的关系实验、ATP分子的结构功能等五部分的知识要点。疑难点重点标注,适用于考前复习!
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生物化学水盐代谢和酸碱平衡,水盐代谢和酸碱平衡
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酶
1. 酶的分子结构
1.1. 酶的分子组成
1.1.1. 单纯酶
1.1.2. 结合酶
酶蛋白
辅助因子
金属离子
小分子有机化合物
辅酶
辅基
1.2. 活性中心
1.2.1. 中心内必需基团
结合基团
催化基团
1.2.2. 中心外必须基团
维持活性中心构象
1.3. 同工酶
1.3.1. l-乳酸脱氢酶
1.3.2. 肌酸激酶
2. 酶促反应特点与机制
2.1. 酶与一般催化剂的共同点
2.1.1. 只能催化热力学上允许的化学反应
2.1.2. 在化学反应前后本身质和量不改变
2.1.3. 提高化学反应速度但不改变化学反应的平衡点
2.2. 酶促反应的特点
2.2.1. 高效性
2.2.2. 专一性
绝对专一性
即一种酶只作用于一种特定结构的底物,催 化一种特定反应,生成一种特定结构的产物
相对专一性
即酶作用于一类化合物或一种化学键
立体结构专一性
根据酶对底物的立体异构体有无选择性,可区分立体异构体专一性。
2.2.3. 不稳定性
2.2.4. 可调节性
2.3. 酶促反应的机制
2.3.1. 加速反应的机制都是降低反应的活化能
2.3.2. 酶与底物结合形成中间产物和诱导契合学说
3. 酶促反应动力学
3.1. 底物浓度
3.1.1. 反应速度与底物浓度关系的数学方程式
3.2. 酶的浓度
3.2.1. 当[S]»[E]时,则V与[E]成正比。
3.3. 温度
3.3.1. 低温抑制酶的活性
3.3.2. 高温破坏酶的活性
3.4. PH值
3.5. 激活剂
3.5.1. 必需激活剂
3.5.2. 非必需激活剂
3.6. 抑制剂
3.6.1. 不可逆性抑制作用
丝氨酸酶抑制剂
巯基酶抑制剂
3.6.2. 可逆性抑制作用
竞争性抑制作用
(1)抑制剂与底物的结构相似; (2)抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合; (3)抑制程度取决于[I]/[S]相对比例; (4)增加底物浓度,可以减少或解除抑制作用; (5)Km值增大,Vm值不变。
非竞争性抑制作用
(1)底物和抑制剂结构不相似。 (2)底物和抑制剂可同时与酶的不同部位相结合。 (3)抑制程度只取决于[I]。 (4)增加[S]不能去除抑制作用。 (5)Km值不变,Vmax值降低。
反竞争性抑制作用
km变小vm变小
4. 酶的调节
4.1. 结构调节
4.1.1. 变构
定义:一些小分子化合物与酶蛋白活性中心外的特定部位以非共价 键特异结合,改变酶蛋白构象,从而改变其活性,这种调节 称为酶的变构调节。
意义:防止产物过多,代谢物合理调配和有效利用
4.1.2. 化学修饰
定义:酶蛋白肽链上某些氨基酸残基可在另一种酶作用 下发生可逆的共价修饰,结合或脱去某些化学基团从 而改变酶的催化活性的调节方式
4.1.3. 酶原激活
酶原:某些酶在最初合成、分泌时没有活性,这种没有活性的酶的前体称为酶原 酶原激活:水解掉部分肽段,肽链构象发生改变而形成或暴露活性中心的过程
酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程
意义:1.避免细胞自身消化,在特定部位发挥作用 2.可视为酶的安全储存形式
4.2. 含量调节
4.2.1. 诱导与阻遏
1.诱导作用、诱导剂 2.阻遏作用、阻遏剂
4.2.2. 降解
1.溶酶体蛋白酶降解 2.依赖ATP的泛素蛋白酶降解
5. 酶的命名与分类
5.1. 习惯命名法
5.2. 系统命名法
6. 酶与医学的关系
6.1. 酶与疾病的发生
6.1.1. 酶的结构、含量与活性的异常均可能导致酶的活性或功能异常,进而引发某些致酶的活性或功能异常,进而引发某些疾病。
6.2. 酶与疾病的诊断
6.2.1. 血清酶活性测定用于临床疾病诊断。 酶作为试剂用于临床检验和科学研究。
6.3. 酶与疾病的治疗
6.3.1. 酶作为药物用于临床治疗
6.3.2. 通过抑制酶的活性治疗疾病