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大学生物化学第一章蛋白质结构与功能
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第14章DNA的生物合成读书笔记
蛋白质结构与功能
蛋白质分子的组成
元素组成及特点
元素组成
C.H.O.N.S.P（主要）
Fe.Mn.Zn.Mo.I.Cu（少量）
特点
蛋白质均含N,含量稳定，平均为16%
n克样品中蛋白质含量=每克样品中含N克数×6.25×n
毒奶粉事件
危害
蛋白质摄入不足——虚胖（营养不良）
长期摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统损害等
蛋白质基本单位—氨基酸
氨基酸——蛋白质的基本组成单位
组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸
氨基酸的结构
结构通式
NH2-HCR-COOH
结构特点
只少有一个游离的氨基和羧基连在同一个C原子上（α-氨基酸）
氨基酸分类，共20种（侧链不同）
非极性侧链氨基酸（8种）
极性中性侧链氨基酸（7种）
酸性氨基酸（2种）
碱性氨基酸（3种）
特殊氨基酸
含硫氨基酸
芳香族氨基酸
支链氨基酸
亚氨基酸
氨基酸的理化性质
两性解离及等电点
解离方式：取决于所处溶液酸碱度
等电点：氨基酸解离成阴阳离子的趋势和程度相等时的pH值
紫外吸收
色、酪氨酸最大吸收峰在280nm附近
茚三酮反应
茚三酮与氨基酸水合物共热，生成蓝色沉淀，最大吸收峰在570nm处
氨基酸在蛋白质分子中的连接方式
肽键
氨基+羧基（两个不同氨基酸上的）
肽
氨基酸脱水缩合形成的化合物
几肽=几分子氨基酸
十个以内氨基酸连成的肽：寡肽 大于十：多肽
多肽链：N端→C端
生物活肽
谷胱甘肽
多肽类激素及神经肽体
体内许多激素属寡肽或多肽
蛋白质分子结构
蛋白质的一级结构
定义
多肽链中氨基酸的排列顺序
主要化学键
肽键、二硫键
肽单元（肽键平面）
蛋白质的二级结构
蛋白质中某一段肽链的局部空间
氢键
主要形式
α-螺旋
螺旋每圈含3.6个氨基酸残基，跨距0.15nm，螺旋0.54nm
螺旋以氢键保持稳固
各氨基残基的R基团均伸向螺旋外侧
β-折叠
是多肽链一种比较伸展、成锯齿状的肽链结构
两条肽链走向相同，成为顺向平行结构，反之称为反向平行结构（更稳定）
β-转角
肽链出现180°回折的部分
无规卷曲
用来阐述没有确定规定性的那部分肽链结构
蛋白质的三级结构
肽链中所有原子在三维空间的排布位置（只有含有三级结构才能称作蛋白质）
离子键、疏水键、氢键、范德华力等
结构域
大分子蛋白质的三级结构域分割成球状或纤维状的区域，各行使其功能
分子伴侣
子主题
蛋白质的四级结构
蛋白质中各亚基的空间排布及接触部位的布局和相互作用
亚基：每一条多肽链都有完整的三级结构
亚基之间的疏水作用、其次是氢键，离子键
蛋白质结构与功能的关系
一级结构与功能的关系
核糖核酸酶一级结构与功能的关系
胰岛素一级结构与功能的关系
血红蛋白一级结构与功能的关系
eg:镰刀型细胞贫血症
其他关系
血红蛋白空间结构与功能的关系
朊病毒蛋白空间结构与功能的关系
蛋白质的理化性质
蛋白质的两性解离和等电点
两性解离
等电点
蛋白质的胶体性质
分子直径可达1~100nm之间，胶体范围内
蛋白质胶体稳定的因素
颗粒表面电荷
水化膜
蛋白质的变性、沉淀和凝固
变性
变性的本质
破坏共价键和二硫键，不改变一级结构
导致变性的因素
高温高压、强酸强碱、重金属离子等
应用举例
临床医学上，变性因素常被应用来消毒灭菌
防止蛋白质变性是有效保存蛋白质制剂的必要条件
复性
去除变性因素后，蛋白质任可恢复或部分恢复其原有的构象和功能
沉淀
一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，析出
变性的蛋白易于沉淀，有时沉淀不一定变性
凝固作用
变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸／碱中
蛋白质的紫外吸收
蛋白质分子中含共轭双键的色、酪氨酸，在280nm波长处有特征吸收峰
蛋白质的CD₂₈₀与其浓度成正比关系，可作蛋白定量测定
蛋白质的显色反应
蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生
双缩脲反应
蛋白质及多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热
用来检测蛋白质水解程度
酚试剂反应
酪氨酸残基在碱性条件下能与酚试剂反应生成蓝色化合物
详情见课本第9页
