导图社区 酶与酶促反应
关于酶与酶促反应的思维导图，总结了酶的分子结构与功能、酶的工作原理、酶的调节、酶促反应动力学的知识，一起来看看吧。
生物化学与分子生物学--蛋白质的结构和功能，内容有氨基酸、蛋白质的分子结构、蛋白质的理化性质、结构与功能的关系、蛋白质的分子组成。
神经末梢的思维导图，本图介绍了感觉神经末梢、游离神经末梢、触觉小体、环层小体、肌梭，运动神经末梢（突触）有躯体运动神经末梢和内脏运动神经末梢，快来看。
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酶与酶促反应
酶的分子结构与功能
酶的分类
单体酶
仅有三级结构的酶
寡聚酶
多个亚基以非共价键连接
1
单纯酶
仅由氨基酸残基构成的酶
结合酶（全酶）
由酶蛋白和辅助因子构成
2
多功能酶
一条肽链具有多种催化功能
多酶体系
多种酶彼此聚合形成复合物
3
同工酶
催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质，免疫学性质不同的一组酶
乳酸脱氢酶
LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5
肌酸激酶
CK1（脑，BB型）、CK2（心肌，MB型，心肌梗死指标）、CK3（骨骼肌，MM型）
酶的分子组成
全酶
酶蛋白：决定反应的特异性
辅助因子（金属离子和有机小分子）：决定反应类型
辅基：和酶蛋白结合紧密，透析不可分离
辅酶：和酶蛋白结合疏松，透析可分离
对应的维生素要记忆准确
酶的活性中心
概念：必需基团在一定空间结构上彼此靠近，组成具有一定空间结构的区域，可将底物特异性的转化为产物
必需基团
活性中心内必需基团
催化基团
结合基团
活性中心外必需基团
酶的工作原理
酶的特性
高效性
特异性
绝对特异性
相对特异性
立体异构特异性
可调节性
不稳定性
通过过渡态提高反应速率
降低活化能
酶与底物形成中间产物
诱导契合作用，酶与底物密切结合
邻近效应与定向排列
表面效应的去溶剂化（不受外界影响）
酶的调节
酶的含量调节（长期缓慢）
调节酶生成
调节酶降解
酶的活性调节（快速调节）
酶原的激活：酶活性中心的暴露或修饰（破坏一级结构）
共价调节：酶基团或化学键基团可逆的改变酶活性
磷酸化和去磷酸化（激酶）
甲基化和去甲基化
乙酰化和去乙酰化
腺苷化和去腺苷化
S-H和S-S互变
别构效应（变构调节）：变构剂与酶活性中心外基团可逆结合，改变酶活性
变构酶：多为寡聚酶，可被变构剂调节，催化不可逆反应，不遵守米氏方程矩形双曲线
变构酶多为关键酶，大多数有催化亚基和结合亚基
酶促反应动力学
作用机制：降低反应活化能
v：不同[S]时的反应速度
vmax：最大反应速度
[S]:底物浓度
Km：米氏常数
催化机制：多元催化
酸碱催化
共价催化
亲核催化
亲电催化
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km为酶的特征性常数
Km与酶的结构、底物的结构、pH、温度、离子强度有关，与酶的浓度无关
Km表示酶对底物的亲和力（成反比）
抑制剂
不可逆抑制剂（共价键）
有机磷中毒：给予阿托品，解磷定
路易士气、有机砷、重金属离子：给予多巯基化合物，二巯基丙醇
可逆抑制剂（非共价键）
竞争性抑制作用
概念：抑制剂与底物结构相似竞争酶活性中心，阻碍酶底物复合物的形成，酶活性降低
特点：Vm不变、Km增大
例子：磺胺药和对氨基苯甲酸竞争抑制细菌二氢蝶酸合成酶，丙二酸和琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶，抗生素抑制蛋白合成，MTX、5-FU、6-MP抑制核苷酸合成
非竞争性抑制作用
概念：抑制剂结合酶活性中心外的调节位点，使抑制剂酶底物复合物不能释放出产物
特点：Vm减小，Km不变
例子：亮氨酸对精氨酸酶的抑制，麦芽糖对α淀粉酶的抑制，哇巴因对细胞膜Na+、K+-ATP酶的抑制
反竞争性抑制作用
概念：抑制剂与酶底物复合物结合，使之不能转变为产物，酶底物复合物减少，亲和性增加
特点：Vm减小，Km减小
例子：苯丙氨酸对胎盘型碱性磷酸酸抑制
影响酶促反应的因素
温度
pH
底物浓度
酶浓度
激活剂
使酶变得有活性或活性增加的物质
