导图社区 酶和酶促反应
关于酶和酶促反应的思维导图，同工酶 是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
蛋白质的结构和功能的思维导图，蛋白质是由许多氨基酸通过肤键相连形成的高分子含氮化合物。一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能。
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酶和酶促反应
酶的分子结构与功能
酶的不同形式
单体酶: 单一亚基构成
酶寡聚酶: 由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
多酶体系: 由几种不同功能的酶彼此聚合形成多酶体系或称多酶复合物。
多功能酶或串联酶:一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肤链中，这类酶称为多功能酶。
酶的分子组成中常含有辅助因子
单纯酶: 仅含有蛋白质的酶称为单纯酶
结合酶: 由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成的酶（酶蛋白决定反应的特异性 ，辅助因子决定反应的种类与性质）
某些辅酶(辅基)在催化中的作用
氢原子 NAD+ 维生素PP
氢原子 NADP+ 维生素PP
氢原子 FMN 维生素B2
氢原子 FAD 维生素B2
醛基 TPP 维生素B1
酰基 CoA 泛酸
酰基 硫辛酸 硫辛酸
烷基 钴胺素辅酶类 维生素B12
二氧化碳 生物素 生物素
氨基 磷酸吡哆醛 吡哆醛
一碳单位 四氢叶酸 叶酸
金属离子的作用
1.参与催化反应，传递电子 2.在酶与底物间起桥梁作用 3.稳定酶的构象 4.中和阴离子，降低反应中的静电斥力等
金属离子是最多见的辅助因子 金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不 易丢失。 金属激活酶：金属离子为酶的活性所必需，但与酶的 结合不甚紧密。
酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
活性中心内的必需基团（结合基团，催化集团）
活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和(或) 作为调节剂的结合部位所必需。
同工酶
同工酶 是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
酶的工作原理
酶的一般特点
在反应前后没有质和量的变化
只能催化热力学允许的化学反应
只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
酶促反应特点
酶对底物具有极高的催化效率
酶的特异性的类型
绝对专一性 只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应生成一种特定结构的产物 。如脉酶仅能催化尿素水解生成CO2和NH3。
相对专一性 有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构而是依据底物分子中的特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于会有相同化学键或化学基团的一类化合物。
酶的活性与酶量具有可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
酶具有不稳定性
酶的化学本质主要是蛋白质。在某些理化因素(如高温、强酸、强碱等) 的作用下，酶会发生变性而失去催化活性。
酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能实现的
活化能: 底物分子从基态转变到过渡态所需的能量。
酶与底物结合形成中间产物
诱导契合作用使酶与底物密切结合
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应
酶的催化机制呈多元催化作用
1.酸-碱催·化作用
2.亲核催化和亲电子催化作用
1)亲核催化作用
2)共价催化作用
3) 亲电催化
酶促反应动力学（研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述）
底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
Km与Vm是重要的酶促反应动力学参数
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力
Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
酶的转换数可用来表示酶的催化效率
Km值与Vmax常通过林-贝氏作图法求取 1.双倒数作图法，又称为林-贝氏作图法
底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系
温度对酶促反应速率的影响具有双重性
温度对酶促反应速率具有双重影响。
酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度
pH通过改变酶和底物分子解离状态影响酶促反应速率
酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH
抑制剂可降低酶促反应速率(凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。)
特点：抑制剂对酶有一定选择性引起变性的因素对酶没有选择性
抑制作用的类型
不可逆性抑制
可逆性抑制（抑制剂通常 以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。）
竞争性抑制（抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物 ，这种抑制作用称为竞争性抑制作用）
I与S结构类似，竞争酶的活性中心;
抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度:
动力学特点 :Vmax不变，表观Km增大。
反竞争性抑制抑制剂 只与酶一底S物复合物结合; 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度;动力学特点: Vmax降低，表观K降低。
非竞争性抑制(非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点)
酶的调节（调节对象:关键酶）
调节方式：酶活性的调节(快速调节）
别构调节 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。 别构酶 别构部位
别构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应
共价修饰 酶蛋白胀链上的一些基团可在其他酶的催化下与某些化学基团共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰或称酶的化学修饰调节。
磷酸化与脱磷酸化 (最常见）
酶原 有些酶在细胞内合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称为酶原。
酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
生理意义
酶原激活的生理意义 1.避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化。2.酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行3.酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
酶含量的调节 (缓慢调节)
叶酸
结合酶(conjugated enzyme): 由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成 的酶
