酶与酶促反应思维导图

这是一篇关于酶与酶促反应思维导图，包含酶促反应动力学、酶的调节、酶的分子结构与功能等。

酶与酶促反应

酶的调节

目的

调节代谢活动

限速酶/关键酶

可通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶

调节方式

酶活性调节（快速调节）

酶原与酶原的激活

酶原

酶的无活性的前体

酶原激活

由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程

酶原→（特定条件下）水解一个或几个短肽→分子构象改变→形成或暴露酶的活性中心

实质

酶的活性中心形成或暴露

生理意义

使酶在特定的部位和环境条件下发挥作用，保证生理功能正常进行

避免细胞自身消化，对机体具有保护作用

胰腺炎

胰蛋白酶的自身消化作用引起

酶的贮存形式

同工酶的调节

指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶

特点

一级结构有差异，空间结构相同或相似

调节

生理意义

同工酶可作为遗传标志，用于遗传分析研究

同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断

变构酶的调节

变构调节

定义

一些代谢物可与某些酶分子活性中心以外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性

变构酶

能够通过变构调节改变活性的酶

分部

催化部位

含有催化基团（活性中心）

调节部位

与变构剂结合，改变酶的构象

变构酶分为寡聚酶或多聚酶

活性中心可独立位于一个亚基上（催化亚基）

调节部位可独立于一个亚基上（调节亚基）

eg：蛋白激酶A的变构调节

变构剂

使酶分子发生别构作用的物质

本质

小分子代谢物或辅助因子，少数为蛋白质

分类

别构激活剂

别构抑制剂

变构调节的协同效应

变构酶的协同效应

正协同效应

负协同效应

变构调节的特点

酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现

酶的变构仅涉及非共价键的变化

调节酶活性的因素为代谢物

为一非耗能过程

无放大效应

共价修饰调节

类型

磷酸化与脱磷酸化

乙酰化和脱乙酰化

甲基化和脱甲基化

腺苷化和脱腺苷化

-SH和-S-S互变

特点

酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在

有共价键的变化

有其他调解因素（如激素）的影响

耗能过程

存在放大效应

酶含量调节（缓慢调节）

定义

通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其催化活性，从而调节代谢反应的速度

酶蛋白合成可被诱导或阻遏

诱导剂

加速酶合成

阻遏剂

减少酶合成

诱导酶

可被诱导表达的酶

酶蛋白的降解

改变酶蛋白分子的降解速率

溶酶体

释放蛋白水解酶，降解蛋白质

蛋白酶体

泛素识别，结合蛋白质

蛋白水解酶降解蛋白质

酶促反应动力学

研究酶促反应速度及其影响因素

影响因素

底物浓度（S）

底物浓度（S）

中间产物学说

米氏方程

底物浓度与速率关系

Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度

Km和Vmax的意义

Km：反应速率最大值一半时的底物浓度

Km可以反映酶与底物亲和力的大小

Km越小，酶与底物的亲和力越大

可用于判断反应级数

Km是酶的特征性常数

根据Km的不同值判断不同的酶

Km可用于判断酶的最适底物

当酶有几种不同的底物存在时，通过测定。。

Vmax可以用来计算酶的转换数

酶的转换数（＝动力学常数K3）

当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数称为酶的转换数

Vmax＝K3【E】

意义

可用来比较每单位酶的催化能力

双倒数作图法

酶浓度（E）

酶浓度对反应速率

反应温度

PH值

作用

pH影响酶的构象

pH影响酶的催化基团的解离状态

pH影响底物分子的解离状态

酶蛋白变性

最适pH值

酶催化活性最高时溶液的pH

大多数酶最适在6.5～8.0

胃蛋白酶1.8

不是一个固定的常数

抑制剂I

可逆性抑制

特点

与酶非共价结合—物理方法（透析/超滤）可去除—酶活性恢复

分类

竞争性抑制

竞争性抑制剂和底物竞争结合酶的活性中心

原因

抑制剂结构和底物相似

增大【S】可减轻或消除抑制作用

eg

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶

磺胺类药物的抑菌机制

与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

非竞争性抑制

抑制剂与酶活性中心以外的必需基团结合

I和S不存在竞争关系，但抑制剂-酶-底物复合物不能释放产物→酶活性降低

Vmax降低，Km不变

特点

反竞争性抑制

抑制剂只能与酶和底物的中间复合物结合，抑制酶活性，使中间产物量下降

Vmax降低，Km降低

特点

不可逆性抑制

与酶共价键结合—物理方法不能去除—酶活性不能恢复

激活剂A

反应速度和初速度

酶促反应速度

在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示

初速度

底物的消耗量很小（一般在5%以内），底物浓度远大于酶浓度时的反应速度

酶

定义

酶是具有催化作用，化学本质为蛋白质和核酸的生物大分子，酶是生物催化剂

重要性

保证新陈代谢的高度有序进行

酶活性异常导致疾病

参与细胞转导与代谢调控

参与物质代谢及能量代谢调控

实际应用

应用于工农业生产及日常生活

指导疾病治疗

开发药物

酶的分子结构与功能

酶的类型

单体酶

单一多肽链

寡聚酶

多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成

多酶体系

几种具有不同催化功能的酶彼此聚合

酶的分子组成

单纯酶

全酶（缀合酶）

蛋白部分

酶蛋白

辅助因子

包括

金属离子

类型

金属酶

金属离子与酶结合紧密

金属激活酶

金属离子与酶结合不甚紧密

作用

参与催化反应，传递电子

细胞色素C氧化酶 →Fe，Cu

在酶与底物间起桥梁作用

己糖激酶→Mg-ATP复合物

稳定酶的构象

羧基肽酶→Zn

中和阴离子，降低反应中的静电斥力

淀粉酶Cl中和电荷

小分子有机化合物

分类（与酶蛋白结合的紧密程度）

辅酶

结合疏松，可用透析或超滤除去

辅基

结合紧密，不能用透析或超滤除去

特点

种类有限，一般为维生素类或衍生物

一些酶含有机分子辅酶和金属离子

作用

辅助因子决定酶所催化的类型（反应专一性）

酶蛋白决定所催化底物类型（底物专一性）

特点

酶蛋白种类多，辅助因子种类少

同一种辅酶可以和多种不同酶蛋白结合形成不同的全酶

一种酶蛋白往往只和特定的辅助因子结合

酶的活性中心

酶蛋白一级结构是决定其特异的三维空间结构以及催化功能最重要的化学结构，是酶发挥催化功能的结构基础

定义

酶分子中直接与底物结合，并将之催化生成产物的酶分子的局部空间区域，是酶分子中执行催化功能的部位

活性中心＝底物结合部位+催化部位

特点

活性部位在酶分子总体中只占相当小一部分

三维空间结构，一定的柔性和运动性

辅基与辅酶也参与活性中心的组成

活性部位位于酶表面的一个裂隙内，制造出疏水环境，从而有利于与底物结合

次级键→酶-底物中间复合体

决定酶的特异性及活性

酶的必需基团

必需基团

定义

酶分子中参与构成酶的活性中心+维持酶的特定构象所必需的基团

分布

活性中心

结合基团

与底物相结合

催化基团

催化底物转变成产物

活性中心以外

维持酶活性中心应有的空间构象

作为调节剂调节结合部位

酶的特性

高度专一性（对底物高度特异性）

分类

立体化学专一性

立体异构专一性

只能催化一种立体异构体发生反应

L-谷氨酸脱氢酶→只催化L-谷氨酸

只能生成一种立体异构体

乳酸脱氢酶催化丙酮酸只产生L-乳酸

几何异构专一性

只作用于顺反异构体之一

延胡索酸酶只催化延胡索酸（反丁烯二酸）生成L-苹果酸

非立体化学专一性

相对专一性

键专一性

脂肪酶，磷酸酶，氨基肽酶

基团专一性

蛋白水解酶类

绝对专一性

一种酶只作用于一种底物，发生特定反应，生成一种产物

脲酶

机理

锁钥学说

只能解释绝对专一性

诱导契合学说

酶与底物相互接近时两者在结构上相互诱导，相互变形和相互适应，进而结合成酶-底物复合物

酶具有不同于一般催化剂的显著特点

酶具有一般催化剂的特征

降低活化能

酶是生物催化剂：酶促反应具有极高的效率

极大降低反应的活化能

酶通过促进底物形成过渡态而提高反应效率

酶与底物结合形成中间产物

诱导契合作用使酶与底物密切结合

酶-底物复合物

E+S＝【E-S】→P+E

酶-底物中间复合物使底物结构处于不稳定状态或过渡状态，大大降低S的活化能

酶与过渡态的亲和力＞酶与底物或产物亲和力

邻近效应与定向排列使底物正确定位于酶活性中心

邻近效应

酶与底物形成复合物后，底物与底物，催化基团与底物之间结合于同一分子（酶）表面的狭小区域，反应基团相互靠近，从而使有效浓度增加

→高底物浓度决定高反应速率

定向效应

反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应

邻近效应与定向效应对反应速度的影响

提高有效浓度

使底物浓度在活性中心附近更高

正确取位

酶对底物分子的电子轨道具有导向作用

分子内反应

酶使分子间反应转变为分子内反应

固定作用

表面效应使底物分子去溶剂化

酶的催化机制呈现多元催化作用

共价催化

亲核催化

亲电子催化

酸碱催化

组氨酸咪挫基—最活泼催化基团

酶催化机制多样性

酶通过多种机制降低反应体系活化能

不同酶催化机制不同

同一种酶往往通过数种机制协同作用