导图社区 蛋白质的翻译后加工
这是一篇关于蛋白质的翻译后加工的思维导图,主要内容包括:第七节 蛋白质定向与分拣,第六节 多肽链的剪切,第五节 多肽链的折叠,第四节 蛋白质拼接,第三节 共价修饰,第二节 N端氨基酸的去除,第一节 蛋白质翻译后加工的主要方式。
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蛋白质的翻译后加工
第一节 蛋白质翻译后加工的主要方式
翻译过程中,核糖体可以保护约30-40个氨基酸 残基. 一旦多肽链从核糖体中伸出,就开始多肽链 折叠和翻译后修饰。
翻译后加工的主要方式
1) 去除N端氨基酸
2) 共价修饰
3) 多肽链拼接
4) 多肽链折叠
5) 剪切和修剪
第二节 N端氨基酸的去除
第三节 共价修饰
磷酸化
主要发生在Ser(丝氨酸)、Thr(苏氨酸)、Tyr(酪氨酸)残基上
原核生物也可以发生在His(组氨酸)残基上
由蛋白激酶(Protein kinase,PK) 催化
可逆过程:蛋白磷酸酶(Protein phosphatase,PPase) 催化去磷酸化
乙酰化
组蛋白乙酰化与组蛋白去乙酰化过程处于动态平衡,并由组蛋白乙酰化转移酶( HAT)和组蛋白去乙酰化酶( HDAC)共同调控 。
组蛋白的乙酰化导致核小体结构的松弛,从而促进各种转录因子与DNA结合位点特异性 结合,激活基因的转录。
在癌细胞中,HDAC的过度表达导致去乙酰化作用的增强。
甲基化
组蛋白甲基化过程的异常参与多种肿瘤的发生。
组蛋白去甲基化酶的发现(可逆甲基化)。
γ-羧基化
肝脏凝血酶原合成需要N端10个谷氨酸的γ羧基化。
辅酶维生素K
羟基化
胶原蛋白中的脯氨酸需要经羟基化修饰。
辅酶维生素C
糖基化
O-苷键在高尔基体形成; N-苷键在内质网形成
保护蛋白质;提供识别信号
脂基化
帮助膜蛋白定位在生物膜上
泛素化
真核生物特有
蛋白酶体降解标记
第四节 蛋白质拼接
切除蛋白质前体中的插入序列 (内含肽/内蛋白子,intein)、连接两侧的多肽片段 (外显肽/外蛋白子,extein),得到成熟的蛋白质。
反式拼接:两个基因片段各自独立的转录和翻 译,得到的多肽前体均含有内含肽,通过反式拼 接后将两个多肽前体上的外显子连接得到完整的、 有功能的蛋白质。
拼接机制
自我催化
释放出的内蛋白子可以作为核酸内切酶,催化自身DNA的转移 。
第五节 多肽链的折叠
一级结构决定高级结构
有些蛋白质的折叠需要分子伴侣的帮助
有些蛋白质的折叠需要二硫键异构酶 (PDI)
有些蛋白质的折叠需要脯氨酰顺反异构酶 (PPI)
第六节 多肽链的剪切
同一前体剪切产生多个蛋白质
非活性前体剪切产生有活性的成熟蛋白
第七节 蛋白质定向与分拣
概述
蛋白质合成以后需要进入细胞的不同部位,不正确的蛋白质定位将影响细胞的正常功能。
在核糖体上新合成的多肽被送到细胞的各个部分,行使各自的生物功能,这个转移和定位的过程称为蛋白质定向(targeting)与分拣 (sorting)。
信号肽学说
蛋白质具有内在的、指导其在细胞内转运和定位 的信号,这些信号由特定的氨基酸序列组成,称为信号肽,缺少信号肽的蛋白质将留在细胞质中。
途径
共翻译途径ER
特点
一般长约10-20个氨基酸
主要由疏水性氨基酸残基组成
N端有一个碱性氨基酸
C端一般含丙氨酸
Signal recognition particle (SRP)
RNA-protein complex
与信号肽序列结合
与内质网上的SRP受体结合
引导蛋白质到达内质网
过程
内质网
带有停止转移序列的新生肽链C端不能通过移位子, 因而锚定在内质网膜上。 C端带有KDEL序列的新生肽链以内质网腔为终点。 其它新生肽链进入高尔基体。
高尔基体
细胞表面形成分泌颗粒
溶酶体(Man-6-P)
细胞膜(脂肪酸)
翻译后途径
线粒体蛋白的定向
在游离的核糖体中翻译
N端的导肽序列
以去折叠状态穿过线粒体膜
叶绿体蛋白的定向
N端的输送肽序列
以去折叠状态穿过叶绿体膜
细胞核蛋白质的定向
细胞核定位序列(nuclear localization sequence, NLS)
暴露在分子表面
以完全折叠状态通过核孔
过氧化物酶体蛋白的定向
多数C端有过氧化物 酶体定向序列(PTS1): SKL/SKF;不被切除
少数为N端的九肽序 列(PTS2);切除
以完全折叠形式穿过过氧化物酶体膜