导图社区 2026年考研414【酶】
2026年考研414植物生理学和生物化学统考【酶】单元思维导图,分别涵盖酶的简介、分类、酶际分类、作用机制、酶活性调节以及举例等内容,总结细致全面,适合做复习资料。
编辑于2025-10-09 22:16:4705酶
名词解释——编号“6” 极其重要——简答题/论述题 重要——选择
简介
概念
酶
活cell合成,生物催化剂
底物
酶作用物质
产物
酶反应后,产生物质
催化特点
口诀“高一调和”
高
催化效率高
一
高度专一性
绝对专一性
1个
作用,特定底物+特定反应=特定产物
相对专一性
1类
作用,相同化学键/化学基团
调
严格调节,酶活力
和
反应条件,温和
常温常压、中性
酶易失活
化学本质
酶化学本质
大多数酶
蛋白质
有些RNA
核酶
核酶v核酸酶
核酶
RNA
核酸酶
Pro
分解核酸的酶
5特点
酸碱水解
产物:AA
蛋白酶水解
变性
失活
两性电解质
胶体性质
丁达尔
布朗
不能透半
口诀“不办布丁”
命名
习惯
底物
催化反应
底物+催化反应
酶来源/酶特点
系统
全部底物+催化反应性质+“酶”
分类
结构
单体酶
1条多肽链
仅,具有三级结构
寡聚酶
≥2亚基
组成
单纯酶
仅,多肽链
结合酶/全酶
酶蛋白+辅助因子
酶蛋白
蛋白
选择底物
→反应专一性
辅助因子/辅因子
非蛋白
传递
→反应性质(涉及代谢)
分类
类1
辅基
共价键
结合,紧密
透析,不能分离
辅酶
非共价键
结合,疏松
透析,能分离
金属离子
❌️直接结合蛋白
=酶催化活性,必需品
eg
血红蛋白含Fe2+
类2
“小无金”
小分子有机化合物
无机离子
金属有机化合物
注意
酶Pro,单独存在
无活性
辅助因子,单独存在
无活性
结合酶/全酶 (酶Pro+辅助因子),存在
有活性
功能
多功能酶
1多肽链→n种催化功能
多酶复合体
n种酶+非公价键→依次催化,1个代谢各个反应
酶国际分类
氧化还原酶
氧化还原
氧化酶、脱H酶
转移酶
基团转移
转氨酶、激酶
水解酶
水解反应
酯酶、Pro酶、淀粉酶
合成酶(连接酶)
2底物+,需要ATP水解供能
氨酰tRNA合成酶、天冬酰胺合成酶
裂合酶
底物-基团,产生双键
脱氨酶、脱羧酶、醛缩酶、水合酶
异构酶
改变,分子结构
差向异构酶、顺反异构酶
总结 ——尤其举例
"羊转向水源,能合成或裂变,异构"
作用机制
酶催化作用
降低活化能
高效降低
过渡态稳定
中间产物学说
酶活性中心
酶活性中心
酶特异性+底物→催化反应,特定三级结构区域
1或n多肽链上,几个重要AA残基相互靠近
构成
结合基团
特异性+底物
酶底物专一性
催化基团
酶催化效率
5特征
“小三位置柔弱”
酶活性中心
小
占,很小一部分
三
三维实体
位
酶分子表面,1凹穴或裂缝
柔
柔性
弱
底物
较弱次级键,+酶
酶专一性
高度专一性(同上)
酶作用专一性假说
锁钥学说
F
底物+酶,结构互补
底物+酶活性中心,契合,类比锁钥
学说总结
一一对应,直接结合, 无变化
❌️解释,酶Pro柔性
诱导契合学说
K
酶活性中心,柔性 →酶结合过程,底物诱导酶构象变化
底物+游离酶→不同构象
学说总结
与酶互补, 酶-底物复合物的活性中心
✅️解释,酶专一性
酶催化机制
领近效应&定向效应
领近效应
酶+底物,亲和度高
游离底物➡️酶活性中心
底物浓度⬆️
反应速度⬆️
定向效应
分子正确取向,有效碰撞,化学反应
分子取向正确⬆️
有效碰撞几率⬆️
化学反应⬆️
诱导契合
非共价相互作用
酶,构象变化
底物诱导酶,✅️结合底物(的构象变化)
底物,构象变化
酶+底物互补契合
eg
已糖激酶
无G
开放活性中心
有G
构象变化:2个结构域,夹子闭合
共价催化
暂时共价键
共价中间产物
稳定过渡态,⬇️活化能
反应⬆️
分类
亲核催化
亲电催化
记忆
亲核基团
His
咪唑基
Cys
巯基
Ser
羟基
亲电基团
H+、Mg2+、Mn2+、Fe3+等
eg
磷酸丙糖异构酶
丙酮酸激酶
醛缩酶
酸碱催化
某些功能基团=酸/碱
→(底物+质子)/(底物-质子)
稳定,过渡态
反应⬆️
注意:His
His的咪唑基pka=6-7
中性ph,His
0.5质子化
碱
+e
0.5自由电子
酸
-e
最活泼催化功能基团
金属离子催化
稳定
过渡态中间物
在酶活性中心
底物排列更适宜
氧化还原反应
电子传递
eg
已糖激酶
酶活性中心的疏水微环境
非极性环境
2带e基团间,静电作用⬆️
比极性环境
eg
脂肪酸合酶
有,多个结构域
内部,疏水微环境
脂肪酸键延伸,提供空间
举例
溶菌酶
胰凝乳蛋白酶
酶促反应动力学
研究酶促反应速率+ 影响此速率的各因素科学
酶活力测定(原则)
酶活力
催化,一定化学反应,能力
酶活力表示
酶催化反应速度+单位t内/单位v内的△↓/△↑来表示
酶活力单位(U)
最适条件下(25℃+最适ph+充足底物)
(1μmol底物→产物)/分钟,所需酶量
1(IU)
=
1(μmol/min)
常用,酶量=酶活力单位(U)
酶比活
酶活力单位数/mg酶
IU/m
=
IU/ml
=
μmol/(min*mg)
酶比活⬆️
活性酶纯度⬆️
2015年39题
39.写出酶活力单位中IU和Katal单位的含义。
基本原则
测定酶促反应速度的初速度V0
初速度=酶催化活力
t↑,酶促反应v↓的原因
底物↓,产物↑,逆反应进行⬆️
产物↑➡️酶活性↓
酶部分失活
最适条件下测定
ph
钟形曲线(曲线先↑后↓)
最适ph,曲线最高
T
钟形曲线(曲线先↑后↓)
T↑,反应↑
T过高,酶蛋白变性
离子强度
合适缓冲液
反应体系中底物浓度>>酶量
酶催化效率高,只有...,酶才能整个反应期间处于饱和
反应速度v,无关,底物浓度C
正确测酶活力
酶活性影响
底物浓度C
V0-[S]曲线
一级反应
C低
C⬆️,V呈正比⬆️
混合级反应
C持续⬆️
C⬆️,V不呈正比⬆️
零级反应
C一定值
V=Vmax
米氏方程
解释,酶促动力学,特征
实验证据
参数意义
V0
酶促反应速率
Vmax
最大反应速率
[S]
底物浓度
Km
米氏常数
物理意义
V=1/2Vmax时,底物浓度[S]
单位
mol/L
=[S]单位
应用
鉴定,酶指标
有关,酶性质
酶特征常数
无关,酶浓度
有关,酶底物的亲和力
Km⬆️,亲和力⬇️
判断,酶最适底物
Km⬇️,最适底物⬆️
判断,反应方向
Km⬇️,反应进行容易⬆️
Kcat
转化数
酶+底物饱和时
每s,每1,酶分子→底物的分子数
Kcat⬆️
酶催化速率⬆️
测定Km、Vmax
双倒数作图法
公式
坐标
横坐标
纵坐标
斜率
横轴截距
纵轴截距
2019年38题
38.写出米氏方程,并简述米氏常数的物理意义。
PH
钟形曲线(曲线先↑后↓)
最适ph,曲线最高
最适ph
出现Vmax的环境ph
ph影响
酶分子构象
稳定性+解离状态
酶活力
eg
胃蛋白酶
正离子,活性
胰蛋白酶
负离子,活性
蔗糖酶
两性离子,活性
底物
解离状态
酶+底物形成
温度T
钟形曲线(曲线先↑后↓)
最适T
出现Vmax的T
T⬆️
活化底物分子数⬆️
反应速率⬆️
T一定值,继续T⬆️(T过高)
酶蛋白变性
反应速率⬇️
抑制作用
抑制作用
一些小分子干扰
V⬇️甚至停止
注意
小分子+酶
❌️酶蛋白变性
✅️酶活性⬇️/酶活性丧失
分类
可逆抑制
竞争性抑制
非竞争性抑制
反竞争性抑制
不可逆抑制
抑制剂
抑制剂
引起抑制作用的小分子
分类(同抑制作用)
可逆抑制剂
可逆抑制作用
抑制剂+酶蛋白,非共价结合
透析、超滤等方法
-抑制剂
酶复活
类比
辅酶,非共,透析能分离
竞争性抑制剂
特点
化学结构
≈底物
与底物竞争,酶分子上结合位点
酶-抑制物复合物
(底物+酶)↓➡️V↓
变化
Vmax不变
Km⬆️
解除
[S]⬆️
eg
丙二酸、琥珀酸
真题
2008年39题
39.以丙二酸抑制琥珀酸脱氢酶为例,说明酶竞争性抑制作用的特点
2011年38题
非竞争性抑制剂
特点
酶分子上结合位点
与底物不同
抑制物、底物,随机+酶
三元复合物ESI
❌️产物
-,酶催化活性
变化
Vmax⬇️
Km不变
解除
[S]⬆️,无效
eg
重金属离子
巯基酶,非竞争抑制剂
解除
+巯基化合物,eg巯基乙醇/Cys
反竞争性抑制剂
特点
❌️直接+酶
+ES复合物=ESI复合物
(底物+酶),改变酶构象
✅️+抑制剂
变化
Vmax⬇️
Km⬇️
解除
/
eg
氰化物
-,芳香硫酸酯酶
不可逆抑制剂
不可逆抑制作用
不可逆抑制剂+酶活性中心功能基团,共价键
透析、超析等
不能除
类比
辅基,共,透析不能分离
常见
有机磷农药
eg
硫酸、敌百虫、二异丙基氟磷酸
+乙酰胆碱酯酶活性部位Ser-OH,共价
乙酰胆碱
昆虫、脊椎动物,神经递质
二异丙基氟磷酸
-,胆碱酯酶
激活剂
酶活性⬆️物质
无机离子
K+、Mg2+、Fe3+等
有机小分子
Cys、还原性谷胱甘肽
生物大分子
Pro激酶
酶活性调节
调节酶
调节活性,酶
别构调节
概念
酶的别构调节
酶非催化部分+化合物,可逆非共价
构象变化
酶活性变化
效应物/调节物
酶分子发生别勾作用,物质
别构酶
有别构调节作用,酶
结构
多亚基酶
每1亚基2构象
R型松弛态构象
✅️+底物/调节物
T型紧张型构象
❌️+底物/调节物
组成
酶活性中心
结合部位
催化部位
催化机制
调节部位
别勾中心、别够部位
活性调节
作用机理
齐变模型
1别构酶,所有亚基,1种构象
全R/全T
构象变化,同步
序变模型
1调节物+1亚基
亚基三级结构,变化
临近亚基,构象,不同程度变化
多亚基。别构酶
不同构象
动力学特点
变构酶反应,初反应对[S]作图
动力学特点:
❌️米氏方程,✅️S形曲线
生理意义
[S]小变化
别构酶,灵敏、有效
调节V
确保集体代谢正常进行
别够效应/协同效应
1亚基变化→其他亚基变化
酶活性
调节代谢
分类
正协同效应
V⬆️
正调节物
负协同效应
V⬇️
负调节物
可逆共价修饰
可逆共价修饰
自身,AA残基,可逆共价修饰,活性↔非活性
细分主题 1
2种,修饰基团
共价结合
水解
常见共价修饰方法(6种)
磷酸化
/
去~
最普遍
腺苷酰化
/
去~
鸟苷酰化
/
去~
甲基化
/
去~
乙酰化
/
去~
-S-S-氧化
/
-S-S-还原
“鸟先淋雨,甲乙2人后淋雨”
eg
磷酸化,最普遍
发生
调节酶,肽链,特殊的Ser-OH基团
蛋白质 激酶
催化,ATP上的磷酸基团→→调节酶Ser
=共价键,磷酸丝氨酸
蛋白 磷酸酶
催化,磷酸丝氨酸→水解→释放磷酸基团
恢复,Ser-OH基团
2特点
调节物效应⬆️
体内,最经济有效,快速,调节方式
2022年31题
?
酶原激活
酶原激活
体内,新,酶,无生物活性
蛋白 水解酶,专一作用
切部分肽段,构象变化
=活性酶
酶原
无酶活性的Pro
酶原激活
专一性蛋白质,水解
无活性酶原→有活性酶,过程
整个过程
蛋白质,专一性水解
+
=酶活性中心
不可逆
意义
cell中,某些酶,酶原形式
合成+储存
保护cell,合成这些酶的细胞,免受损伤
机体需要,迅速分泌并激活,参与生理过程
eg
胰疑乳蛋白酶
合成
胰脏细胞
→
分泌到
小肠
→
胰蛋白酶
特定位点,水解
→
构象变化
=酶活性中心,有活性
2010年38题
38.什么是酶原激活?它有何生物学意义?
调节Pro
调节Pro
直接激活/抑制,酶活性,控制反应
进行Pro
eg
钙调蛋白(CaM)
Ca2+浓度⬆️
→
CaM,无活性
→
【CaM】+【Ca2+】=【Ca2+-CaM】
→
CaM,有活性
→
【Ca2+-CaM】+靶酶
→
靶酶激活
同工酶
同工酶
催化,化学反应
相同
酶结构+性质
不同
eg
乳酸脱氢酶的同工酶
催化,丙酮酸→乳酸
脊椎动物至少5种形式
H4
H3M1
H2M2
H1M3
M4
H4~0 M0~4
2023年28题
?