酶浓度对反应速度的影响：酶促反应速度V与酶浓度[E]成正比，当[S]»[E]时， v=k[E]。
底物浓度对酶促反应速度的影响：动力学曲线呈矩形双曲线
温度对酶促反应的影响：酶促反应速度达到最大时的温度，称为最适温度
pH的对酶促反应速度的影响：最适pH：酶活性最大时的环境的pH
激活剂对酶促反应速度的影响：使酶活性升高或使无活性的酶变为有活性的酶的物质，称为酶的激活剂，大多是金属离子，如Mg2+、K+等，唾液淀粉酶的激活剂是Cl-。
抑制剂对酶促反应速度的影响
抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为抑制剂。
酶与底物结合方式不同
不可逆抑制
抑制剂通过共价键与酶的必需基团结合引起酶活性的抑制。这种抑制剂不能用透析、超滤等除去而使酶活性恢复。
可逆性抑制
抑制剂以非共价键与酶或ES可逆性结合，使酶活性降低或丧失。此种抑制剂可用透析或超滤的方法除去，使酶活性恢复。
可分为三种
竞争性抑制作用
抑制剂与酶的底物结构相似，与酶竞争活性中心，阻碍酶与底物结合，使酶催化活性降低。
特点
抑制剂的结构与酶的底物的结构相似，竞争结合酶的活性中心而引起抑制。
抑制剂与酶活性中心的结合是可逆的，抑制程度取决于体系中抑制剂与底物浓度的比值。
非竞争性抑制作用
抑制剂可与酶活性中心外的必需基团可逆性结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。但 [ESI]不能释放产物。
反竞争性抑制作用
抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，减少产物的生成。
米氏方程：Vo=Vm[S]/(Km+[S])，Km为米氏常数。
Km（米氏常数）
Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度,单位是mol/L ,可近似地反映酶与底物的亲和力。
Km值是酶的特征性常数，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境（T、pH、离子强度等）有关，与酶浓度无关。
同一酶对于不同底物有不同的Km值（判断酶的最适底物）。
