酶

酶，本图汇总了 概念与特点、结构与功能、 化学组成、酶的专一性、酶促反应动力学、酶活力、酶活性的调节方式的内容，欢迎大家学习。

酶

• 结构与功能
  • 活性部位 和 必须基团
    • 活性部位
      • 参与对底物的结合与催化作用—活性中心
      • 特点：①活性部位在酶分子整体结构占比很小； ②是酶整体三维立体结构的一部分，其 多方面与底物分子有较好的互补性； ③含有特定的催化基团； ④具有柔性； ⑤通常是酶上的一个裂隙。
    • 必须基团
      • 位于活性中心之外，维持酶构象 所必须的基团和酶的活性部位的催化 基团、结合基团
  • 同工酶
    • 指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子 结构组成、理化性质、免疫性能和调控特性等方 面有所不同的一组酶
• 酶的专一性
  • 类型
    • （1）结构专一性 ①绝对专一性——只作用于一种特定的底物 ②相对专一性——作用于一类结构相近的底物 ❶族（基团）专一性：底物被作用的化学键一侧的基团 ❷键专一性：作用于底物特定的化学键
    • （2）立体异构专一性 ①旋光异构专一性 ②几何异构专一性
  • 学说
    • 锁与钥匙学说：能解释立体异构专一性，但不能解释酶 如何同时催化可逆反应的正、逆反应，如何既能与底 物结合，又能与产物结合。
    • 过渡态互补学说：酶与底物相互影响，底物诱导酶构象 的变化，酶也可以使底物的结构发生变化，二者均形 成过渡态，才能形成互补结合的复合物。 （中间复合物学说）E+S⇌ES⇌E+P
    • 诱导契合学说：底物诱导酶的构象发生变化
  • 作用机制
    • 酶通过降低反应活化能使反应速率加快。
• 酶促反应动力学
  • 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐释
  • 方程式：v=Vₘₐₓ[S]/[S]+K适用于单底物、单产物反应
  • ①当[S]«Kₘ时，米氏方程变为v=Vₘₐₓ[S]/Kₘ，一级反应； ②当[S]»Kₘ时，米氏方程变为v=Vₘₐₓ，零级反应； ③当[S]=Kₘ时，米氏方程变为v=Vₘₐₓ/2，混合级反应
  • Kₘ称为米氏常数。 Kₘ值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度。 Kₘ是酶的特征物理常数，在固定的反应条件下， Kₘ的大小只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。 Kₘ值小表示亲和程度大。
  • 影响因素
    • 抑制剂
      • 不可逆抑制剂——与酶的必须基团以共价键结合； 可逆抑制剂——与酶蛋白以非共价键结合
      • ①竞争性抑制剂，Kₘ变大，Vₘₐₓ不变； ②非竞争性抑制剂，Kₘ不变，Vₘₐₓ变小； ③反竞争性抑制剂，Kₘ变小，Vₘₐₓ变小，双倒数斜率不变。
    • 温度
      • 最适温度：此温度对应的酶促反应速率最大。
      • 最适温度的数值与反应时间、底物类型等因素有关。
    • pH
      • 改变酶高级结构，使酶失活
      • 影响酶的可解离基团的解离状态
      • 影响S以及ES的解离状态
      • 最适pH可因底物种类和浓度以及缓冲溶液成分改变而变化
    • 激活剂
      • 提高酶的活力。
      • 酶对激活剂有一定的选择性与浓度要求
• 酶活力
  • 单位（IU）
    • 在特定反应条件（25℃、最适pH、最适离子强度等）下，每分钟内催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
  • 比活力
    • 每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数
    • 比活力越高表明样品的纯度越高
• 酶活性的调节方式
  • ①改变酶的数量与分布
  • ②改变已有酶的活性 ❶改变酶的结构； ❷直接影响酶与底物的相互作用
  • 别构调控：调节部位可以与某些化合物可逆地 非共价结合，使酶的结构改变，进而改变酶 的催化活性。 效应物：对酶分子具有调节作用的化合物
  • 可逆的共价修饰：指某种酶在其他酶的催化下，其肽链中某些基团发生 可逆的共价修饰作用，导致该酶在（高）活性形式和非（低）形式之 间相互转变。 这种酶也称为共价调节酶。
  • 酶原：酶的无活性前体。 酶原的激活：在特定蛋白水解酶的催化下，对酶原的肽链进行切割， 形成酶的活性部位，变成有活性的酶。
• 命名与分类
  • 命名：系统命名法；习惯命名法
  • 分类
    • 氧化还原酶类
    • 转移酶类
    • 水解酶类
    • 裂合酶类
    • 异构酶类
    • 合成酶类
    • 易位酶类
• 化学组成
  • 单纯蛋白质：仅由氨基酸残基组成，不含其他化学成分，如淀粉酶
  • 缀合蛋白质（全酶）：除氨基酸残基组分外， 还含有金属离子、有机小分子、金属有机分 子等化学成分
    • 脱辅酶：全酶中的蛋白质部分
    • 辅因子：全酶的非蛋白质部分
• 概念与特点
  • 酶是生物催化剂，绝大多数酶是蛋白质，少部分是RNA（核酶）
  • ①具有高效性；②具有专一性；③易失活；④酶的活性受到调控。
  • 系统命名法；习惯命名法
• 酶原的激活实质：酶活性中心的形成或暴露的过程。
• ❶如别构调控、 可逆的共价修饰、 酶原的激活 ❷竞争性抑制剂
• Kₘ：E和S结合的亲和力； Vₘₐₓ：取决于有效的酶浓度
• 基态：能量较低的反应 物分子所处的状态； 过渡态：一种能量比基 态更高的状态
• 浮动主题
• 酶E 底物S 产物P 游离f
• 结合部位：S、P 催化
• 辅酶：属于有机小分子和金属有 机分子的辅因子 辅基：与脱辅酶牢固结合、甚至 通过共价键结合的辅酶或 金属离子
• 功能：①结合底物；②催化

酶

• 结构与功能
  • 活性部位 和 必须基团
    • 活性部位
      • 参与对底物的结合与催化作用—活性中心
      • 特点：①活性部位在酶分子整体结构占比很小； ②是酶整体三维立体结构的一部分，其 多方面与底物分子有较好的互补性； ③含有特定的催化基团； ④具有柔性； ⑤通常是酶上的一个裂隙。
    • 必须基团
      • 位于活性中心之外，维持酶构象 所必须的基团和酶的活性部位的催化 基团、结合基团
  • 同工酶
    • 指能催化相同的化学反应，但酶本身的分子 结构组成、理化性质、免疫性能和调控特性等方 面有所不同的一组酶
• 酶的专一性
  • 类型
    • （1）结构专一性 ①绝对专一性——只作用于一种特定的底物 ②相对专一性——作用于一类结构相近的底物 ❶族（基团）专一性：底物被作用的化学键一侧的基团 ❷键专一性：作用于底物特定的化学键
    • （2）立体异构专一性 ①旋光异构专一性 ②几何异构专一性
  • 学说
    • 锁与钥匙学说：能解释立体异构专一性，但不能解释酶 如何同时催化可逆反应的正、逆反应，如何既能与底 物结合，又能与产物结合。
    • 过渡态互补学说：酶与底物相互影响，底物诱导酶构象 的变化，酶也可以使底物的结构发生变化，二者均形 成过渡态，才能形成互补结合的复合物。 （中间复合物学说）E+S⇌ES⇌E+P
    • 诱导契合学说：底物诱导酶的构象发生变化
  • 作用机制
    • 酶通过降低反应活化能使反应速率加快。
• 酶促反应动力学
  • 研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐释
  • 方程式：v=Vₘₐₓ[S]/[S]+K适用于单底物、单产物反应
  • ①当[S]«Kₘ时，米氏方程变为v=Vₘₐₓ[S]/Kₘ，一级反应； ②当[S]»Kₘ时，米氏方程变为v=Vₘₐₓ，零级反应； ③当[S]=Kₘ时，米氏方程变为v=Vₘₐₓ/2，混合级反应
  • Kₘ称为米氏常数。 Kₘ值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度。 Kₘ是酶的特征物理常数，在固定的反应条件下， Kₘ的大小只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。 Kₘ值小表示亲和程度大。
  • 影响因素
    • 抑制剂
      • 不可逆抑制剂——与酶的必须基团以共价键结合； 可逆抑制剂——与酶蛋白以非共价键结合
      • ①竞争性抑制剂，Kₘ变大，Vₘₐₓ不变； ②非竞争性抑制剂，Kₘ不变，Vₘₐₓ变小； ③反竞争性抑制剂，Kₘ变小，Vₘₐₓ变小，双倒数斜率不变。
    • 温度
      • 最适温度：此温度对应的酶促反应速率最大。
      • 最适温度的数值与反应时间、底物类型等因素有关。
    • pH
      • 改变酶高级结构，使酶失活
      • 影响酶的可解离基团的解离状态
      • 影响S以及ES的解离状态
      • 最适pH可因底物种类和浓度以及缓冲溶液成分改变而变化
    • 激活剂
      • 提高酶的活力。
      • 酶对激活剂有一定的选择性与浓度要求
• 酶活力
  • 单位（IU）
    • 在特定反应条件（25℃、最适pH、最适离子强度等）下，每分钟内催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
  • 比活力
    • 每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数
    • 比活力越高表明样品的纯度越高
• 酶活性的调节方式
  • ①改变酶的数量与分布
  • ②改变已有酶的活性 ❶改变酶的结构； ❷直接影响酶与底物的相互作用
  • 别构调控：调节部位可以与某些化合物可逆地 非共价结合，使酶的结构改变，进而改变酶 的催化活性。 效应物：对酶分子具有调节作用的化合物
  • 可逆的共价修饰：指某种酶在其他酶的催化下，其肽链中某些基团发生 可逆的共价修饰作用，导致该酶在（高）活性形式和非（低）形式之 间相互转变。 这种酶也称为共价调节酶。
  • 酶原：酶的无活性前体。 酶原的激活：在特定蛋白水解酶的催化下，对酶原的肽链进行切割， 形成酶的活性部位，变成有活性的酶。
• 命名与分类
  • 命名：系统命名法；习惯命名法
  • 分类
    • 氧化还原酶类
    • 转移酶类
    • 水解酶类
    • 裂合酶类
    • 异构酶类
    • 合成酶类
    • 易位酶类
• 化学组成
  • 单纯蛋白质：仅由氨基酸残基组成，不含其他化学成分，如淀粉酶
  • 缀合蛋白质（全酶）：除氨基酸残基组分外， 还含有金属离子、有机小分子、金属有机分 子等化学成分
    • 脱辅酶：全酶中的蛋白质部分
    • 辅因子：全酶的非蛋白质部分
• 概念与特点
  • 酶是生物催化剂，绝大多数酶是蛋白质，少部分是RNA（核酶）
  • ①具有高效性；②具有专一性；③易失活；④酶的活性受到调控。
  • 系统命名法；习惯命名法
• 酶原的激活实质：酶活性中心的形成或暴露的过程。
• ❶如别构调控、 可逆的共价修饰、 酶原的激活 ❷竞争性抑制剂
• Kₘ：E和S结合的亲和力； Vₘₐₓ：取决于有效的酶浓度
• 基态：能量较低的反应 物分子所处的状态； 过渡态：一种能量比基 态更高的状态
• 浮动主题
• 酶E 底物S 产物P 游离f
• 结合部位：S、P 催化
• 辅酶：属于有机小分子和金属有 机分子的辅因子 辅基：与脱辅酶牢固结合、甚至 通过共价键结合的辅酶或 金属离子
• 功能：①结合底物；②催化