导图社区 第一章蛋白质的结构和功能
根据人卫第九版生物化学与分子生物学第一章蛋白质的结构和功能相关整理，蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氯化合物。
整理人卫第九版生物化学与分子生物学第六章生物氧化，内容包括：线粒体氧化体系与呼吸链、氧化磷酸化与ATP的生成、氧化磷酸化的影响因素。
人卫第九版生物化学与分子生物学第二十三章DNA重组和重组DNA技术的思维导图，本人已调整修改，可以直接导出成pdf，调节页码，打印出来。如有疑问，可以点击主页添加联系方式。
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蛋白质的结构与功能
第一节蛋白 质的分子组成
蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（peptide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
概述
分类
按来源分
外源氨基酸
内源氨基酸
按营养学分类
必需氨基酸
非必需氨基酸
是否组成蛋白质
标准氨基酸
稀有氨基酸
非蛋白氨基酸
基本结构
基本组成单位：氨基酸
基本化学键：肽键
分布特点
分布广，含量高：约占人体固体成分45%，在细胞中可达细胞干重的70%以上
生物学功能
作为生物催化酶 代谢调节作用
免疫保护作用 物质的转运和存储
运动与支持作用 参与细胞间信息传递
氧化供能
每克样品含氮克数*6.25*100
调控作用
基因表达调控
代谢调控
运动和支持
组成人体蛋白质的20种L-α-氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
氨基酸可根据侧链结 构和理化性质进行分类
酸性氨基酸
有极性，亲水性强。两个侧链基团里都含有羧基（-COOH）和一个氨基（-NH2）
天冬氨酸(Asp,A)
谷氨酸(Glu,E)
碱性氨基酸
有极性，亲水性强）：除却本身就有的一个羧基和氨基外，在侧链里有更多的碱性基团（氨基、双键）
赖氨酸(Lys,K)
精氨酸(Arg,R)
组氨酸(His,H)
非极性脂肪族氨基酸
R基团是一些非极性的脂肪链
甘氨酸(Gly,G)
丙氨酸(Ala,A)
缬氨酸(Val,V)
亮氨酸(Leu,L)
异亮氨酸(Ile,I)
脯氨酸(亚氨基酸)(Pro,P)
甲硫氨酸(Met,M)
极性中性氨基酸
亲水性，除却本身就有的一个羧基和氨基外，在侧链中含有其他极性基团,且R基不带电
丝氨酸(Ser,S)
苏氨酸(Thr,T)
天冬氨酸(Asn,N)
谷氨酰胺(Gln,Q)
半胱氨酸(Cys,C)
芳香族氨基酸
苯基的疏水性较强，R基团里有苯环or其他含有苯环的结构
苯丙氨酸(Phe,F)
酪氨酸(Tyr,Y)
色氨酸(Trp,T)
特殊氨基酸
脯氨酸（亚氨基酸）
半胱氨酸
胱氨酸
具有共同或特异的理化性质
两性解离的性质
解离程度取决于所处溶液的酸碱度
等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，
公式
紫外吸收性质
含有共轭双键的氨基酸 色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸（吸收能力）分光光度法，测定蛋白质含量的方法
色氨酸和酪氨酸对280nm的紫外线吸收最多
与茚三酮反应
生成蓝紫色化合物
旋光性
除了甘氨酸之外，其他的氨基酸含有一个手性的α碳原子
肽键和肽
寡肽
2-20个氨基酸
多肽
最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位
N末端
有自由氨基的一端
C末端
有自由羧基的一端
有些有活性，叫做生物活性肽
谷胱甘肽
神经肽
激素类多肽
生物活性肽
谷胱甘肽GSH 还原物，发生氧化反应（部位：-SH）
激素 多肽类
蛋白质
含有氨基酸残基50个以上，且有特定的空间结构的肽叫做蛋白质
氨基酸残基
肽链的氨基酸分子因为脱水缩合而集团不全，被称作氨基酸残基
生物活性肽具有生理活性及多样性
（一）谷胱甘肽（glutathione, GSH）
GSH与GSSG间的转换
（二）多肽类激素及神经肽
第二节 蛋白质 的分子结构
蛋白质的分子结构包括:
一级结构（primary structure）
二级结构（ secondary structure ）
三级结构（ tertiary structure ）
四级结构（ quaternary structure ）
高级结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二、多肽链的局部主链 构象为蛋白质二级结构
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、 Cα（α-碳原子）和Co（羰基碳）3个原子依次重复排列。
蛋白质二级结构
a-螺旋
影响因素
1.静电排斥作用
2.甘氨酸位阻小，可以连续存在，不能形成α螺旋
3.形成 a螺旋无脯氨酸
R不能过大
常见蛋白质的二级结构
螺旋旋转一圈3.6个残基，距离0.54nm
氢键：第一个氨基酸的羰基和第四个氨基酸残基的N-H形成氢键
a侧链都位于螺旋的外侧
多肽链主链骨架原子以 aC为转折点
右手螺旋
b-折叠
多肽链形成片层结构
氢键是维持二级结构的主要的化学键
有多条完全伸展平行排列通过链间氢键交联 或者一条中不同肽段靠链内氢键
平行式
反平行式
多由四个氨基酸残基构成，第二个是脯氨酸，还是第一个羰基养和第四个氨基氢
b-转角和无规卷曲
由一条多肽链回折形成的，一般由4个氨基酸残基，第二个常为脯氨酸
定义：出现180℃回折的结构
超二级结构
两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构
膜体
是具有特殊功能的超二级结构
肽单元
肽键不能旋转，有顺反
组成肽键的4个原子和与之相连的两个α碳原子位于同一个刚性平面叫做肽单元
氨基酸残基的侧链影 响二级结构的形成
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
三级结构
定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置
包括侧链
主要化学键
疏水键、离子键、氢键和 范德华力，二硫键等
外亲水，内疏水，三维结构
结构域
三级结构层次上的独立功能区
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域
四级结构
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构
实际上是亚基之间的相互作用，和空间排布，不涉及内部原子的相互作用
含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构
化学键
离子键，疏水键，氢键，范德华力。氢键和离子键是最主要的
亚基
许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链。每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基
第三节 蛋白质结 构与功能的关系
结构是功能的基础，功能是结构的体现
一级结构与功能
决定高级结构，高级结构决定蛋白质的功能
一级结构不同、生物学功能不同
一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能
一级结构关键部分变化，其生物活性也改变
功能依赖 特定空间结构
变构效应
因与某小分子物质相互作用发生构象变化，蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
构象病
一级结构不变，由于折叠发生错误，构象变化
疯牛病，阿尔茨海默症
如Hb两种构象的存在和转换
T型
对氧气的亲和力小
R型
对氧气的亲和力大
协同效应
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应
如果是促进作用则是正协同效应
蛋白质构象改变可引起疾病
蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。
人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。
第四节 蛋白质的理化性质
两性电离
等电点PI
电泳：蛋白质在电场中泳动而发生分离各种蛋白质的技术叫做电泳
胶体性质
蛋白质稳定的因素：颗粒表面电荷，水化膜
透析法
变性和复性
理化因素的条件下，空间构象被破坏，导致生物学功能丧失
降解是指肽键断裂
本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质一级结构
特征
生物活性丧失（主要的）
失去结晶的能力
溶解度降低易沉淀
疏水集团外漏
粘度增加，扩散系数降低
空间结构破坏导致分子不对称增加
易被蛋白酶水解
内部肽段暴露
凝固
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
沉淀
1.水化膜
肽段的疏水力，因此，有三级结构的蛋白质分子，表面的亲水基团会牢固吸附一层水形成水化膜
2.荷电
在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性（renaturation） 。
光谱吸收
紫外光谱区域有特征性吸收峰
在280nm波长处有特征性吸收峰
A280与浓度形成正比关系，可作蛋白质定量测定
呈色反应
双缩脲反应是蛋白质结构中肽键参与的反应
双缩脲反应常被用于检测蛋白质的水解程度
