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食品化学-蛋白质
食品化学中关于蛋白质的知识点，图文并茂，考点齐全。蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
编辑于2021-05-08 17:43:04
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蛋白质
概述
定义
食品中蛋白质是指人类从食品中摄取的对人体无毒副作用、易消化吸收且能满足人体生长、发育及生命活动过程中所需求的蛋白质
特征
复杂而且变化很大的复杂巨型分子，是组成细胞的基础物质
提供必需的氨基酸，正常情况下，食品提供的总热量中大约18％是由蛋白质提供的
作为生物催化剂，即酶和激素，以控制机体的生长、消化、代谢、分泌及能量转移等化学变化
是人体的免疫作用所必需的物质，可以形成抗体以防疾病的感染
有些蛋白质还会导致食物过敏
由不同的氨基酸通过肽键相互连接而成
氨基酸残基靠肽链连接，形成含多达几百个氨基酸残基的多肽链
这些聚合物的相对分子量大约在5000到几百万之间
分子量最小的自然界蛋白质是胰岛素，只有5000左右，上世纪五六十年代中国科学家合成牛胰岛素
食品中的蛋白质由碳、氢、氧、氮和硫等元素构成，有些蛋白质分子还含有铁、碘、磷或锌
完全水解的产物为氨基酸，它们的侧链结构和性质各不相同，大多数蛋白质是由20种不同氨基酸组成
20中aa+硒代半胱氨酸，由于其氨基酸的排列顺序不同和肽链的长短不同，因此使蛋白质品种和功能多样化
功能
所有的代谢过程离不开蛋白质催化剂（酶）
ATPase 催化 ATP + H2O → ADP + Pi
机械支持
胶原蛋白是一种纤维蛋白，它对皮肤和骨骼的支撑作用
胶原蛋白的合成需要维生素C，Vc是aa的辅因子
细胞中肌动蛋白组成的网状结构使细胞具有一定的形状和结构
运输与贮存
血红蛋白、肌红蛋白、转铁蛋白
免疫保护
如各种抗体
生长和分化的控制
阻遏蛋白是使细胞的DNA中某些特殊片段不被表达的重要控制组分
信号传导
如乙酰胆碱与细胞表面受体缩合成复合物，随后受体又与G蛋白相互作用，使G蛋白的α、β、γ亚基解体，然后G蛋白又与细胞内的效应物如酶、离子通道等相互作用，使之作出反应
跨膜运输
如钙离子、钾离子等跨膜运输
电子传递
总：蛋白质是细胞主要的结构成分之一，在生物过程中处于中心地位
分类
按形状
球状
分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，能结晶，大多数蛋白质属于这一类
纤维状
对称性差，分子类似细棒或纤维
可溶性纤维蛋白质
如肌球蛋白、血纤维蛋白原等
不可溶性纤维蛋白质
包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等
按组成
单纯蛋白质
仅含有氨基酸的蛋白质
根据溶解性的不同，单纯蛋白分为：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白和硬蛋白
结合蛋白质
由氨基酸和非蛋白质成分组成
结合蛋白质中的非蛋白质成分称为辅基
根据辅基的不同，结合蛋白质分为：糖蛋白、脂蛋白、核蛋白、磷蛋白、金属蛋白和黄素蛋白
食品体系中的作用
营养功能
工艺学功能
生物活性功能
食品安全功能
Cys除Hg，因为Hg原子可以在体内聚集，可以穿过脑屏障，造成中枢神经中毒
结构
氨基酸
20种天然氨基酸除脯氨酸（亚氨基酸）外，均为α-氨基酸
一般为L-构型，对应S构型
只有Cys是R，Gly不是手性
根据R基不同，分为非极性氨基酸、侧链不带电荷的极性氨基酸、碱性氨基酸和酸性氨基酸
营养学上分为：必需氨基酸和非必需氨基酸
必需aa（8）：Val,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Thr,Lys
半必需aa（2）：His，Arg
主要性质
旋光性
大多数氨基酸的α-碳原子是不对称的手性碳原子
和结构有对应关系
紫外吸收和荧光
酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸含有芳香环
紫外是电子吸收光谱，要给能量才能让电子从基态跃迁
蛋白质内源荧光
主要来自Trp, Tyr, Phe, 相对强度比为100 : 9 : 0.5
紫外和荧光都是Trp贡献最大
对于含有Trp, 蛋白质主要表现Trp的特征, 最大发射在320-350 nm之间
如果只有Tyr和Phe,蛋白质主要表现Tyr的特征, 最大发射波长在304 nm之间（如果只有Phe，荧光很弱）
解离
氨基酸在中性水溶液中主要以偶极离子或两性离子的形式存在（兼性离子）
氨基酸的疏水性
为将1mol的氨基酸从乙醇溶液中转移到水溶液中时所产生的自由能变化
正值→侧链疏水
主要化学性质
与氨基的反应:与醛类的反应
美拉德反应
与羧基的反应:酯化反应,脱羧（产CO2）反应
酯化-酿酒，浓香型-己酸乙酯
由氨基与羧基共同参与的反应
形成肽键：氨基酸的羧基与另一个氨基酸之间发生缩合反应，形成肽分子
与茚三酮的反应：在微碱性条件下，水合茚三酮与氨基酸共热可发生反应，最终产物为紫蓝色化合物。 但脯氨酸只能够形成黄色的化合物
侧链的反应
Cys侧链有巯基，与重金属配位，形成沉淀（动物蛋白中Cys多）
Trp侧链是吲哚，可以与亚硝酸反应，产生CO
Tyr可以高温聚合，产生二聚酪氨酸
制备
蛋白质水解
天然蛋白质用酸、碱或系列酶催化水解，使蛋白质转化为游离的氨基酸
人工合成法
化学反应时一般生成消旋的产物，即L-型、D-型氨基酸是同等数量的
微生物发酵法
微生物将碳水化合物、无机元素等转化为某些氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸等
味精：谷氨酸钠
肽
肽是氨基酸通过肽键连接形成的、相对分子质量＜常见蛋白质的氨基酸聚合物
二肽、三肽、寡肽（分子量＜10000）、多肽
多肽与蛋白质分子之间没有明确的相对分子质量间隔
肽的性质和氨基酸有些相似，并受组成它的氨基酸的种类和数目的影响，使各肽的性质和生理功能有很大的区别
有的低分子肽也有味感，属于风味物质，在食品中起着一定的风味作用
多肽与氨基酸一样具有酸碱性
多肽即使在50%高浓度下和较宽的pH值范围内仍能保持溶解状态，同时还具有较强的吸湿性和保湿性
多肽溶液渗透压的大小处于蛋白质与同一组成氨基酸混合物之间
蛋白质
结构层次
作用力
非共价键或次级键的弱相互作用，包括盐键（离子键 ）、氢键、疏水作用、范德华力
化学键
共价键
肽键
一级结构
二硫键
三、四级结构
非共价键
氢键
二、三、四级结构
疏水作用
盐键
范德华力
三、四级结构
稳定三维结构
氢键、盐键、疏水作用、范德华力，均为非共价键
氢键对维持二级结构特别重要
疏水作用对维持三级结构特别重要
氢键、范德华力虽然键能小，但数量大
这些非共价键不仅稳定了蛋白质的三维结构，对蛋白质的功能也有重要影响作用
二级结构
指蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象
具有重复结构，通过形成链内或链间氢键可以使肽链卷曲折叠形成各种二级结构元件，主要α螺旋、β折叠片、β转角和无规卷曲
α-螺旋
多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构
螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6个氨基酸残基
α-螺旋由氢键构成一个封闭环，其中包括三个残基，共13个原子
两个氨基酸之间的距离为0.15nm；每个残基沿轴旋转100°
二面角φ=-57°， Ψ=-47°
主链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个肽基的C=O与其前面3个肽基之后的N-H形成氢键
特点
有一定刚性
侧链分布有一定规律
是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件
天然蛋白质中，几乎所有由L型氨基酸构成的α螺旋都是右手螺旋，因为在左手螺旋中β碳与羰基过于接近，空间位阻大，不如右手螺旋稳定
螺旋长度差别大，从4，5个氨基酸到40多个氨基酸都有发现，平均长度大约是10个残基
形成因素
与氨基酸组成和序列有极大关系
脯氨酸由于其参与形成的肽键不具有酰胺氢，无法形成链内氢键，而且Cα-N键不能旋转，所以是α螺旋的破坏者，肽链中出现脯氨酸就中断α螺旋，形成一个“结节”。
甘氨酸侧链太小，构象不稳定，是α螺旋的破坏者
α-螺旋侧链有序堆积，对后期形成范德华力有用
血红蛋白--血红素与氧气进行可逆结合，大分子的优点是功能基团和结构基团能明显分开，搭好了结构架子之后能换功能基团
β-折叠
一种肽链相当伸展的结构
肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性
肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面
在平行折叠片中，氢键与链的长轴不垂直，有明显的弯折，作用力不强
在反平行折叠片中，氢键与链长轴接近垂直，作用力大更稳定
在球状蛋白质中，形成β-折叠片的各个β-折叠股在一级结构上不是连续的
β转角、β凸起（转弯）
α螺旋和β折叠不能翻转回来，会无限延伸
自然界的蛋白质大多数是球状蛋白质
多肽链必须具有弯曲、回折和重新定向的能力，以便形成结实、球状的结构
β转角
由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成
主链骨架以180°返回折叠
第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N- H生成氢键，形成较稳定的环状结构
多数由亲水氨基酸残基组成
脯氨酸和甘氨酸经常存在于β转角中
特点
非重复性结构
还称为β弯曲或发夹结构
通过一段短的环链将二条相邻的β链连接在一起的结构，称为β发夹或发夹结构。这一名称来源于其形貌特征，犹如一弯折的发卡
在球状蛋白中广泛存在，可占全部残基的1/4
多数位于球状蛋白表面，空间位阻较小处
非重复性结构
β凸起
常作为反平行β折叠片的一种不规则情况存在
基本结构特征是在两个连续β型氢键之间的一个凸起区域，一股链上的二个残基对着另一股链上的一个残基
没有β转角那么狠，不能折回180°，2条肽链没有一一对应
无规则卷曲
没有一定规律的松散肽链结构，不能被归入明确的二级结构
看来杂乱无章，但对一种特定蛋白又是确定的，而不是随意的
在球状蛋白中含有大量无规卷曲，倾向于产生球状构象
有高度的特异性，与生物活性密切相关，经常构成酶的活性中心和其它蛋白质特异的功能部位， 对外界的理化因子极为敏感
柔性特别强，经常做酶的活性中心
总
蛋白质主链的折叠产生的有规则的构象
氨基酸残基侧链沿蛋白质二级结构的分布有规律
主要作用力是氢键，存在于肽链主链之间而不是氨基酸侧链基团之间
不同的氨基酸对形成某种二级结构有一定的偏好，同时对形成某种二级结构有一定的排斥
三级结构
由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系
相关的作用力
分子中各氨基酸残基的侧链相互作用维持
主要有氢键、疏水作用、离子键和范德华力等，尤其疏水作用，在蛋白质三级结构中起着重要作用
二硫键是维持三级结构唯一共价键，能把肽链的不同区段牢固地连接在一起
疏水性较强的氨基酸借助疏水作用和范德华力聚合成紧密疏水核，有极性的残基以氢键和盐键相结合
水溶性蛋白中，极性基团分布在外侧，与水形成氢键，使蛋白溶于水
非共价键微弱但数目庞大，是维持三级结构的主要力量
纤维状蛋白质
α-角蛋白
特点
富含α-螺旋的中央棒状区和两侧的非螺旋区
α-螺旋轴向，大体上与角蛋白的长向平行
侧链基团一般比较大，倾向于处在α-螺旋状态
伸缩性能好，因为α-螺旋像弹簧一样
稳定性由二硫键的保证
二硫键数目越大，由α-角蛋白组成的纤维刚性越强
相邻分子间的二硫键既可以抵挡张力，又可以作为，外力除去后，使纤维复原的恢复力
毛发
主要由α-角蛋白构成
α-螺旋→初原纤维→微原纤维→大原纤维→皮层细胞→毛发
烫发
二硫键的可逆控制
a.还原剂打开链间二硫键
b.湿热破坏氢键，使α-螺旋伸展
c.氧化剂建立新的二硫键
d.冷却使多肽链回到α-螺旋构象
丝心蛋白-β折叠片蛋白
结构特点
以β-折叠结构为主
典型反平行β折叠片，由反平行式β-折叠片以平行的方式堆积成多层结构
链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系
含大量Gly、Ala、Ser
氨基酸排列顺序十分有规律，每隔一个残基就是Gly
结构中相邻的Gly片层表面或Ala（Ser）片层表面彼此连锁
丝心蛋白结构是其具有高抗张强度和柔软的物理特性（上下结构靠范德华力，所以特别柔软）
功能
蚕丝和蜘蛛丝的构件蛋白
四级结构
大多数蛋白质特别是当其分子量大于100KD时，都由一个以上亚基组成，且以一定的几何形状结合在一起，这些亚基的空间排列构成蛋白质的四级结构
不是所有蛋白质都有四级结构，比如肌红蛋白就没有
形成多个亚基的原因：缺陷容易修复；对酶而言，多个亚基比一条链更有效
亚基之间通过非共价键相连
蛋白质具有一定的对称性
一般理化性质
酸碱
两性电解质，与溶液的pH有关，蛋白质的等电点
如果一个蛋白质到了等电点还没沉淀，说明它水溶性特别好，适合做乳化剂（比如β-乳球蛋白）
水解
在酸、碱、酶的催化下，肽键断裂，生成蛋白胨、肽，最后生成氨基酸
蛋白质比多糖稳，多糖主要糖苷键
颜色反应
双缩脲反应、茚三酮反应
有时候很多蛋白质本身就有颜色，比如SOD，含锰离子，粉红色；血红蛋白，含有血红素，红色
疏水性
蛋白质的平均疏水性；蛋白质的表面疏水性
和表面的疏水性aa相关，Tyr、Ala、Leu、Ile等，还和表面积有关系
变性
蛋白质构象
由氨基酸通过一定得顺序连接在一起，在通过分子内、分子间的各种作用力达到平衡，最后形成一定的空间结构
其构象是许多作用共同产生的结果，但一般不稳定
在体外靠热力学控制
概念原理
通常把蛋白质二级结构及其以上的高级结构
酸、碱、盐、热、有机溶剂、辐射、激烈振荡、热高压等的作用下发生的变化叫做蛋白质变性
从分子结构，多肽特有的折叠结构成为不规则卷曲或混乱伸展的结构，一般涉及二、三、四级结构的变化，不包括一级结构肽链的破坏
变性对蛋白质影响
溶解度降低（疏水基团暴露，发生相互作用，聚集产生沉淀），凝集沉淀，等电点、表面疏水性改变等（理化）
持水性下降，乳化性与起泡性改变（食品工艺学）
对蛋白酶的敏感性增加（有利于吸收）、各类化学反应提升（化学反应特性）
酶活、免疫活性丧失等（生物活性）
引起因素
加热
蛋白质在某一温度时，会产生状态的剧烈变化，这个温度就是蛋白质的变性温度
是Pr的特征常数，一般用DSC测量
较低温度下短时间变性可逆，较高温度长时间变性不可逆（蛋白质发生彻底变化，疏水aa暴露在蛋白质表面，容易引发聚合）
大多数蛋白质在45-50℃已观察到变性，55℃左右变性进行得较快
70-80℃以上，蛋白质二硫键受热而断裂,蛋白质变性作用的速度取决于温度的高低
典型的变性温度范围内，当温度提高10℃，变性反应速度约提高600倍，即温度系数为600
但许多化学反应温度为3~4
变性温度与蛋白质的结构密切相关
Ile、Pro增加蛋白质刚性，帮助稳定
酶容易变性，因为酶有很多无规则卷曲，柔性很大
不太高的温度下,蛋白质变性仅涉非共价键变化，蛋白质分子变形伸展
拓：如果一个物质靠氢键为主要作用力，那么这个变化经常可逆
加热通过影响蛋白质中的非共价键作用力而影响蛋白的变性
氢键和盐键对蛋白质变性作用不大，主要是疏水作用（三级结构）和熵的变化
氢键形成-放热，静电吸引（盐键）-放热，疏水作用-吸热
越加热，越有利于不稳态构象变化，熵增
应用
高温瞬时灭菌、超高温杀菌技术
利用高温大大提升蛋白质的变性速度，短时间内破坏生物活性蛋白质或微生物中的酶
与此同时其他营养素化学反应的速度变化相对较小，确保了其他营养素的较少损失
冷冻
鲜肉、鲜鱼、蛋黄和一些分离蛋白质靠冷冻贮藏，如不加保护和控制，发生冻结变性
例：11S大豆蛋白、乳蛋白在冷却或冷冻时可以发生凝集和沉淀
肌红蛋白最适温度30℃，低于30℃也会诱导变性
一些酶在冻结状态下也失去活性
一些氧化酶在较低温度下被激活
温度
一般温度越低，蛋白质稳定性越高
例外：肌红蛋白和突变型噬菌体T4溶菌酶分别在30℃和12.5℃时显示最高稳定性，低于或高于此温度时肌红蛋白和T4溶菌酶的稳定性↓，保藏温度低于0℃时，这两种蛋白质均遭受冷诱导变性
变性原因
水合环境变化，破坏维持结构作用力的平衡，一些基团水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质聚集或亚基重排
降低了疏水作用
冷冻引起浓缩效应，导致蛋白质分子内、分子间二硫键交换增加，导致蛋白质变性
浓缩效应使体系中盐浓度、pH等大幅改变
高静压
常见非热加工方式，一般可逆，且成本高
大多数蛋白质在100－1200MPa会发生变性
压力诱导变性主要原因
蛋白质是柔性且可压缩的，因为球状蛋白质分子结构中存在空穴
在（200－1000MPa）的高压下，能不可逆的破坏细胞膜和导致微生物中的细胞器的离解，使生长着的微生物死亡
作为食品加工的一种手段应用于灭菌，还可用于形成蛋白质凝胶和肉类嫩化
压力加工不同于热加工，不损害蛋白质的必需氨基酸，天然色泽和风味，也不会导致有毒化合物的形成
剪切
机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的α-螺旋结构，导致蛋白质变性
例：打鸡蛋的时候快一点，蛋白质变性，是很好的乳化剂
剪切的速度越大，蛋白质的变性程度越大
沙拉酱、冰淇淋等的生产中就涉及到蛋白质的机械变性过程
搅拌剧烈蛋白质会起气泡，如果蛋白质吸附到了气泡表面，气泡表面亲水，里面疏水，蛋白质为了适应，会导致aa的疏水基团暴露在外侧
酸、碱（pH）
在pH4～10比较稳定，超过这个范围变性
酰胺键易水解，易脱去胺
极端pH值时,蛋白质内部的离子基团产生强电子排斥作用，促进蛋白质分子的伸展、变性
分子展开程度在极端碱性pH高于在极端酸性pH
诱导的蛋白质变性多数是可逆
蛋白质中最不稳定的两个aa：Asn、Gln
高价态及金属阳离子
碱土金属Ca2+、Mg2 +是蛋白质中的组成部分，除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性
重金属离子如Cu2+、Fe2+、Hg2+和Ag+等，易与蛋白质分子的-SH形成稳定的化合物或者将二硫键转化为-SH，改变了稳定蛋白质分子结构的作用力，导致的稳定性改变和蛋白质变性
Hg2+、Pb2+等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应，也能导致蛋白质的变性
S和汞离子、铅离子、镉离子配对，所以重金属中毒吃动物蛋白，动物蛋白中富含Cys、Met
His是有两个咪唑N，有一个特别容易形成配体
Chaotropic salts(变性)和kosomtropic slats（稳定）
低浓度的盐（＜ 0.2 M），一般稳定蛋白质的结构；高浓度的盐＞1.0 M, 比如Na2SO4, Na3PO4, NaF稳定蛋白质结构，称作kosomtropic slats或kosomtropes
NaClO4、NaSCN、NaI使蛋白质结构不稳定，称作Chaotropic salts 或chaotropes
F− < SO42- < Cl− < Br− < I− < ClO4− < SCN− < Cl3CCOO−, the Hofmeister series or chaotropic series
前三个与蛋白质结合弱，不影响蛋白质水合，只会让蛋白质更稳
阴离子的影响比阳离子大，能稳定蛋白质的都是与蛋白质结合比较弱的
一般氯离子、氟离子、硫酸根是蛋白质结构的稳定剂，而硫氰酸根、三氯乙酸根则是蛋白质结构的去稳定剂
有机溶剂
非极性有机溶剂对疏水基团的溶解度更高，可以破坏疏水作用
有机溶剂和疏水基团相似相溶，破坏了疏水作用
介电常数↓氢键相互作用↑，盐键↑（但因为同时增大了静电吸引力和排斥力，所以影响不大）
与水互溶的有机溶剂，如乙醇和丙酮能与水相互作用而改变介质（水）的介电常数，从而改变了蛋白质的静电作用力（两个方面）以及氢键
低浓度下，可以稳定也可以导致蛋白质变性；高浓度下一般都是导致蛋白质变性
变形剂和还原剂
尿素和胍盐的高浓度（低浓度不行，与Pr结合能力弱，需要高浓度结合）水溶液破坏了疏水相互作用，或者在高浓度下（6-8 M）直接与变性蛋白质分子结合，导致变性，但是可逆（因为破坏了氢键）
表面活性剂如十二烷基硫酸钠（SDS）与变性蛋白质分子作用极强，能在较低浓度下（3-8 mM）使蛋白质完全变性, 且变性不可逆
还原剂（如半胱氨酸、抗坏血酸、β-巯基乙醇、二硫苏糖醇等）可以还原二硫键，从而改变蛋白质的原有构象，造成使蛋白质的不可逆变性
Vc，谷胱甘肽过氧化酶活性中心--硒代半胱氨酸
因素的交互作用
多因素复合作用而导致蛋白质变性的，称为蛋白质变性因素的交互作用
两种不同的因素在诱导蛋白质变性中往往具有协同效应
酸度越高的产品可以选择较为温和的杀菌条件
溶菌酶在高变性剂浓度与低温下发生变性，也可以在低变性剂浓度与高温下发生变性
功能性质
定义
指蛋白质除营养特性以外的，在食品加工、贮藏和销售中对食品需宜特性有利的物理和化学性质
如蛋白质的胶凝、溶解、泡沫、乳化
蛋白质的功能性质大多数影响着食品的感官质量，尤其在质地方面，也对食品成分制备、食品加工或储存过程中的物理特性起重要作用
功能性质不是相互独立、完全不同，而是存在相互联系
例如胶凝作用既涉及了蛋白质分子之间的相互作用（形成空间网状结构），又涉及蛋白质分子同水分子之间的作用（水的保留）
黏度、溶解度均涉及蛋白质与蛋白质之间，蛋白质与水之间的作用
酪蛋白是特别好的乳化剂
四大类
水合性质
取决于蛋白质与水的相互作用，包括水的吸收和保留、湿润性、膨胀性、黏合性、分散性和溶解度等
食品蛋白质吸附水、保留水的能力，能影响蛋白质黏度和其他性质，影响食品质地结构，最终影响产品数量
通过蛋白质分子表面上的各种极性基团与水分子的相互作用产生
极性氨基酸、离子化氨基酸、蛋白质的盐等由于极性基团对水有更强的结合能力，结合的水量相应较大
影响水合作用的因素
氨基酸组成
不同类型氨基酸残基结合水能力不同
荷电氨基酸残基水合能力最强，极性氨基酸残基次之，非极性氨基酸水合能力很弱甚至无法水合
1分子带电荷的氨基酸，平均下来可以结合6个水分子，而且结合得最强
丝氨酸、苏氨酸等极性氨基酸，可以结合2分子水
（缬氨酸、异亮氨酸等）疏水氨基酸可以结合1分子水
蛋白质结构
食品质地、蛋白质颗粒的微观结构、蛋白质分子的微观结构均会影响蛋白质的水合作用
4级结构蛋白质，基团之间的缝隙会有结合水、流体动力学水还有截留水
pH
影响蛋白质电离作用和带电性，从而改变蛋白质分子对水的结合能力
在等电点时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质-水相互作用最弱，呈现最低水合作用
高于或低于等电点时，由于净电荷和排斥力的增加，蛋白质肿胀并结合较多的水
离子强度
低盐浓度，特别是阴离子通过与蛋白质弱的结合，增强蛋白质的水合作用
盐浓度更高时，降低蛋白质水合作用，导致蛋白质脱水，从而降低溶解度，称为盐析
水分活度
Aw=0.7~0.8，蛋白质是单层水分子
Aw=0.9，蛋白质结合多分子水层（化合水）
Aw＞0.9，结合流体力学水，水进到蛋白质的缝隙中（四级结构）
温度
随着温度↑，氢键作用和离子基团水合作用↓，蛋白质结合水的能力随T↑而↓
钙离子螯合剂
钙离子抑制水合能力
肉类加工中常用一些钙离子螯合剂（多聚磷酸盐和柠檬酸盐等）来提升肌肉蛋白质的水合能力，从而提高保水性和嫩度
持水力或保水性
指蛋白质吸水并将水截留在蛋白质组织中的能力，被截留的水包括吸附水、物理截留水和流动动力学水
蛋白质的持水力和绞肉制品的多汁性、嫩度、柔软性有关，也与焙烤食品和其他凝胶类食品的质构有关
虽然蛋白质的持水力与其结合水能力有关，但有很大不同
嫩牛肉物理截留水很多
蛋白质水合能力对各类食品品质形成的意义
很多富含蛋白质的干货食品涨发和品质改良的关键
对蛋白质分散性、湿润性、溶解性、持水性、凝胶作用、增稠、黏度、凝结、乳化和起泡等功能性质有重要影响
是许多食品将水分保留于食品体系，不出现干缩、变硬等劣变现象，保持食品新鲜和口感的重要基础
结构性质
蛋白质分子之间的相互作用有关的性质，如溶解度、胶凝作用、组织化和形成面团等
溶解性
溶解度及溶解机制
蛋白质的溶解度是蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用达到平衡的热力学表现形式
蛋白质分子之间的引力促使蛋白质从水中析出，蛋白质分子之间的斥力以及蛋白质分子与蛋白质水分子之间的相互作用促使蛋白质溶解在水中
蛋白质的溶解度与氨基酸残基平均的疏水性（疏水性aa与极性aa的比例）和电荷频率有关
影响因素
pH
溶液pH低于或高于蛋白质的pI都有利于蛋白质水溶性增加
加强蛋白质与水分子之间的相互作用，增强蛋白质链之间的相互排斥作用
牛血清蛋白（BSA）在等电点也具有很好的溶解度，是很好的乳化剂
酪蛋白溶解度高，是好乳化剂，能配合到牛奶的80%，食用量大
有机溶剂
有些有机溶剂如乙醇或丙醇可引起蛋白质变性沉淀
降低水的介电常数（静电作用增强，同时增强吸引力和排斥力），蛋白质之间可通过氢键增强相互作用（疏水作用被破坏）
离子强度
当中性盐浓度范围小于0.5M时，一般可增大蛋白质在水中的溶解度
浓度增大，对溶解度明显降低（阴离子对蛋白质溶解度的影响远大于阳离子）
Hofmeister series
温度
温度在0--40℃时，随温度的增大蛋白质溶解度增大；温度大于40℃时，温度增大，溶解度降低
胶凝作用
概念与原理
变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程称为胶凝作用
比如坏牛奶加热凝固，形成凝胶
果冻主要是水，热量小
两个过程
蛋白质变性而伸展
伸展的蛋白质之间相互作用而积聚形成有序的蛋白质网络结构（网络结构是形成凝胶的必需）
蛋白质的胶凝作用不仅可用来形成固态黏弹性的凝胶，还可以提高持水性、增稠性、黏着性、乳化性和泡沫稳定性
食品蛋白质凝胶可分为
加热后再冷却形成的凝胶，多为热可逆
氢键形成的凝胶，如明胶（胶原蛋白水解）可逆
在加热下形成的凝胶，多不透明且不可逆
以疏水作用形成网络，越加热越强，强到分不开，不可逆
由钙盐等二价金属盐形成的凝胶
不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶
食物类蛋白质，调到酸性pH加热都会形成凝胶，都是靠疏水作用，不可逆
如果靠配位键形成，能可逆
不同变性因素导致的蛋白质凝胶过程基本相似，但机制略有差异
热诱导、高压诱导、离子诱导、酸/碱诱导、酶诱导
影响蛋白质凝胶的因素
蛋白质浓度与结构
蛋白质溶液浓度达到一定水平是蛋白质形成凝胶的必要条件——临界凝胶浓度
大豆蛋白、卵清蛋白和明胶的临界凝胶浓度分别为8%、3%和0.6%
蛋白质浓度越高，形成的凝胶越强
在相同蛋白质浓度和凝胶条件下，蛋白质的分子质量↑，形成的凝胶强度↑
pH
在等电点附近，蛋白质最容易形成凝胶
添加物
某些不同种类的蛋白质放在一起加热可产生共凝胶作用形成凝胶
蛋白质能和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶
添加盐类，特别是钙离子可以提高凝胶进度和凝胶的强度
蛋白质组织化
蛋白质是构成食品结构和质地的基础，无论是生物组织（鱼和肉的肌原纤维蛋白），还是配制食品（如面团、香肠、肉糜等）
蛋白质的组织化：改变植物蛋白、乳蛋白的组织结构，使它们具有咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，并且在以后的水合或加热处理中，蛋白质能保持良好的性能
蛋白质组织化方法
热凝固和薄膜形成
纤维的形成（纺丝）
热塑性挤压
表面（界面）性质
涉及蛋白质在极性不同的两相间产生的作用，主要有蛋白质的起泡、乳化等
界面和蛋白质变性
蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后，可以发生不可逆的变性
在蛋白质和水体系中，远离界面的水分子处于低能态，它们不仅与另外一些水分子而且还和蛋白质相互作用
靠近界面的水分子处于高能态，与另外一些水分子相互作用
蛋白质的变性起始于蛋白质大分子向界面扩散
界面上高能量的水将首先与蛋白质作用，许多蛋白质间的氢键因此断裂，使结构微伸展
水进一步浸入分子内部而导致内部疏水基团暴露，蛋白质的亲水基和疏水基分别定向于水和非水相，于是吸附在界面的蛋白质发生了变性
蛋白质具有较松散结构→在界面上吸附容易
蛋白质结构较紧密，或者被二硫键所稳定，或者不具备相对明显的疏水区和亲水区→不容易吸附到界面→耐界面变性
柔性蛋白在界面，有尾、环、列车状构型
具有良好界面特性的蛋白需具备的特点
可以快速吸附至界面（这个界面可以气-液，有机相-水相，液-液）
能快速开展并在界面定向
一旦到了界面，能与邻近分子相互作用，形成具有强的黏合和弹性膜，从而可以抵抗热和机械运动
蛋白质是两亲分子，作为乳化剂和小分子乳化剂不同。酪蛋白对于冰激凌是必须的，虽然用小分子乳化剂也能形成气泡，但是破裂得很快；酪蛋白不但能形成气泡，而且气泡很稳定
乳化性质
概念
蛋白质能使互不相容的两相（液态），其中一相以微小的液滴或液晶形式均匀地分散到另一相中形成具有相当稳定性的多相分散体系的性质
基础是蛋白质的两亲性
测定方法
乳化能力
乳化活性指数
乳化稳定性
影响因素
蛋白质结构（主要因素）
一般蛋白质柔性越高，乳化性质约优
柔性取决于无规则卷曲含量的多少
pH（主要因素）
在等电点具有较高溶解度的蛋白质，在等电点时的乳化性质优于其他pH点
如明胶、蛋清蛋白、血清清蛋白
溶解度及离子强度
盐主要是通过影响蛋白质的溶解度而影响其乳化性质
但是水溶性好的也不一定是个好乳化剂
表面特性
起泡性
概念
起泡性是指蛋白质在气-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入并稳定的能力
食品体系中蛋白质起泡的现象非常常见，如搅打奶油、蛋糕、冰淇淋、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等
鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定
这些产品中大多数蛋白质是重要的表面活性剂，它们帮助分散气相的形成和稳定
蛋白质作为起泡剂主要决定于蛋白质的表面活性和成膜性
形成泡沫通常采用的方法
鼓泡法：将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度的蛋白质溶液中产生泡沫
搅拌法：在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫
释压法：将一个预先被加压的气体溶于要生成泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫
如果处理时，蛋白质部分水解或变性，有利于起泡性和乳化性
起泡性测定方法
起泡力
在一定浓度下单位质量的蛋白质能够持留气体的体积
通常形成的泡沫和起始蛋白质溶液的体积之比表示
泡沫稳定性
指蛋白质泡沫抵抗各种应力（离心、加热、冷却、静置等）而保持稳定的能力
通常用静置法进行测定
影响蛋白质起泡性的因素
蛋白质结构、浓度，pH，盐类，糖类，脂类，温度，起泡方法
起泡性和稳定性被不同的因素控制
控制起泡性的是吸附速度、蛋白质结构（柔性、水溶性）
控制稳定性的是流体性质
起泡性好的蛋白质，一般稳定性很差，比如β-乳球蛋白；稳定性好的蛋白质（一般不溶），一般起泡性差；所以采用混合物
感官性质
涉及蛋白质在食品中产生的浑浊度、色泽、风味结合、适口性、咀嚼性、爽滑感等
蛋白质的风味结合作用
概念
蛋白质分子可与食品中的一些风味化合物发生结合而使后者持留在食品体系
可与豆腥味、酸败味和苦涩味物质等不良风味物质结合，降低了蛋白制剂的食用性质
可与肉的风味物质、其他需要的风味物质结合，使食品在保藏和加工过程中保持其风味
物理吸附：通过范德华力和毛细血管作用吸附
化学吸附：静电吸附、氢键吸附、共价吸附
当风味物质与蛋白质相结合时，蛋白质的构象会发生变化
影响因素
任何能改变蛋白质构象的因素都能影响其与风味物的结合
水分
促进极性挥发物的结合，对非极性化合物没有影响
温度
热变性蛋白显示较高结合风味物的能力
盐
盐溶和盐析
pH
碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合
在食品加工过程中的变化
热处理
蛋白质水解，破坏共价键，Asn、Gln脱氨基作用
有利方面
绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高
适宜加热条件下，蛋白质发生变性以后，原有圆球状肽链因受热而副键断裂，原来折叠部分的肽链松散，容易受到消化酶作用→提高消化率和必需氨基酸的生物有效性
适度热处理能使一些酶如蛋白酶、脂酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶等失活，保证食品在保藏期间不发生酸败、质构变化和变色
食品中存在的大多数天然蛋白质毒素可通过加热而变性钝化
微生物污染产生的大多蛋白质毒素，肉毒杆菌毒素在80℃下30min可被破坏
金黄色葡萄球菌产生的肠毒素，必须经100 ℃ 煮2h，218－248℃加热30min才能失活
豆类和油料种子蛋白质中含有胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶抑制剂，将降低蛋白质的消化率，同时含有外源凝集素，能导致血红细胞的凝集
豆类和油料种子经烘烤和大豆粉经湿热处理后能使外源凝集素和蛋白酶抑制剂失活，提高蛋白质的消化率
有害方面
蛋白质及蛋白质食品在不添加外来物质的条件下进行高温处理，即可引起氨基酸脱硫、脱酰胺、异构化和其他化学变化，甚至有时会伴随产生有毒物质
低温处理
冷却（冷藏）
将温度控制在稍高于冻结温度上，蛋白质较稳定
冷冻
将温度控制在低于冻结温度以下，对食品风味多少有点损害
蛋白质在冷冻条件下的变性程度，一般与冻结速度有关，冻结速度越快，冰晶越小，变性程度越小
常采用快速冷冻法避免蛋白质变性，保持食品原有风味
脱水处理
目的：保藏、减轻重量、增加稳定性
不利
高温下除去水分可导致蛋白质溶解度和表面活性急剧降低
干燥条件对粉末颗粒的大小以及内部和表面孔率的影响，将会改变蛋白质的可湿润性、吸水性、分散性和溶解度
辐照处理
使水分子离解成游离基和水合电子，再与蛋白质作用，如发生脱氢、脱氨或脱二氧化碳反应
强辐射下，水分子可以被裂解为羟游离基，与蛋白质作用产生蛋白质游离基，它的聚合导致蛋白质分子间交联
一般剂量的辐射对氨基酸和蛋白质的营养价值影响不大
水解
酸、碱和蛋白酶都能使肽键断裂而使蛋白质发生水解并形成一系列中间产物（胨、多肽、寡肽等），甚至成为氨基酸
常见的水解方式：酸水解、碱水解、酶水解
常用于水解蛋白质的酶包括植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶），动物蛋白酶（如胰酶）和微生物蛋白酶（如中性蛋白酶）
氧化
商业上利用过氧化氢、过氧化乙酸、过氧化苯甲酰为“冷灭菌剂”和漂白剂，此过程中可引起蛋白质发生氧化变化
氧化最敏感的氨基酸残基是含硫氨基酸和芳香族氨基酸
蛋白质氧化反应的发生，会导致蛋白质营养价值↓，甚至产生有害物质
易氧化的程度顺序：蛋氨酸>半胱氨酸>胱氨酸、色氨酸
赖氨酸、丙氨酸等的形成（热碱处理）
对食品进行碱处理，尤其同时热处理，对蛋白质的营养价值影响很大，半胱氨酸或胱氨酸→脱氢丙氨酸中间体
蛋白质经碱热处理后，会生成新的氨基酸，导致赖氨丙氨酸、羊毛硫氨酸、鸟氨丙氨酸以及分子间或分子内的共价交联键的形成
碱热处理下，氨基酸残基异构化，L型变为D型，营养价值↓，Pr功能性质也改变
脱酰胺
概念：在一定条件下使蛋白质分子中的谷氨酰胺或天冬酰胺转变成谷氨酸或天冬氨酸的过程
可以提升蛋白质溶解度、起泡性、乳化特性等功能性质，可提升蛋白质消化性，降低蛋白质过敏原性
Pr脱酰胺作用可以通过酸、热、挤压、阳离子交换树脂或酶，进行诱导
异构化
一定条件下，天然氨基酸从L型部分转化为D型
脱硫
蛋白质中甲硫氨酸在微生物代谢酶的作用下分解形成含硫风味化合物甲硫基丙醛、甲硫醇，并进一步氧化产生二甲基二硫、二甲基三硫
糖基化
广泛发生在生物体内，主要用酶将单糖或寡糖通过Ser、Thr残基的羟基，以及Asn残基的氨基连接到蛋白质分子上
食品体系中蛋白质的糖基化主要就是美拉德反应
通过美拉德反应可以将单糖、二糖、多糖甚至糖类衍生物连接到蛋白质上
糖基化对蛋白质的功能性质有改变
与多酚反应
多酚与蛋白质的共价结合机理主要：邻醌机制、碳正离子机制
多酚与蛋白质共价相互作用主要对食品的影响体现在：感官特性、对多酚的影响、对蛋白质的影响
与亚硝酸盐反应
酸性条件下，食品中的亚硝酸盐能与仲胺作用生成亚硝胺
游离的或结合的氨基酸如脯氨酸、色氨酸、酪氨酸、半胱氨酸等是这一反应的活泼底物
亚硝酸具有致突变作用
腌肉制品中的发色反应
丙烯酰胺生成
加工储藏
美拉德反应中风味化合物的形成
水产品变质
当水产品污染的微生物繁殖到一个程度，可以分泌蛋白酶，分解蛋白质成游离aa，再将aa的氨基、羧基脱去，生成低分子风味化合物
谷氨酸产生γ-氨基丁酸
赖氨酸产生尸胺
鸟氨酸产生腐胺
组氨酸产生组胺，色氨酸产生吲哚
乳制品风味的形成
未消毒牛乳因产生丙酮、乙醛、丁酸、甲基硫化物等，呈生乳气味
经过杀菌处理，产生乳香味
牛乳和乳制品中二甲基硫化物是重要的香气成分
干酪成熟过程过程中风味物质形成途径
蛋白质→氨基酸
脱羧作用
胺类
脱氨作用、转氨作用
胺类、醇、醛
脱硫作用、降解反应
硫化物、甲基硫化物