导图社区 生化第一篇知识点总结
这是一篇关于医学生化学第一篇的思维导图，主要内容包括：蛋白质，核酸，酶，维生素的组成，结构，作用等等，有助于同学们梳理和掌握相关概念和要点。
这是一篇关于胸腔积液的思维导图，主要内容包括：病因和发病机制，临床表现，实验室检查，诊断步骤，胸膜反应的识别与处理相关知识点总结。
这是一篇关于循环系统疾病的思维导图，主要内容包括：心力衰竭，心律失常，动脉粥样硬化和冠状动脉粥样硬化性心脏病，高血压，心脏瓣膜病，心肌疾病相关知识点。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
第一篇
蛋白质
元素：H C S O N(16%)
蛋白质含量/g=N/g*6.25
20氨基酸
pro cys met asp glu lys arg his tyr phe trp gly ala val asn gln ser thr
考点
属于环状亚氨基酸的是：脯氨酸
所含α－碳原子不是手性碳的氨基酸是：甘氨酸
含有两个羧基的氨基酸是：天冬氨酸，谷氨酸
含羟基氨基酸是：酪氨酸，丝氨酸，苏氨酸
含巯基氨基酸是：甲硫氨酸，半胱氨酸
蛋白质合成后才由前体转变而成的氨基酸是：羟脯氨酸
含有两个氨基的氨基酸是：赖氨酸
氨基酸性质
等电点
此时溶解度最小容易分离
趋势和程度相同的兼性离子的溶液的PH
280nm，含有苯环 ， trp更加明显
茚三酮，蓝紫色，570nm
GSH
glu ,cyr,gly
第一个肽键是非α肽键，由谷氨酸γ羧基和半胱氨酸的氨基组成
S基是最重要的
作用
还原性，保护酶和蛋白质。
嗜核性，防止机体受到毒物的危害
结构
一级
从N端到C端氨基酸残基的排列顺序
肽键，二硫键
二级
某一段肽链，主链骨架原子的排列顺序
α螺旋
酸的碱的氨基酸，pro, glu, cys, thr 不行
右手螺旋
每个肽键的N-H和第四羰基O形成氢键，方向与轴平行
两端常出现一个疏水基和一个亲水基
R基团出现在外侧
β折叠
锯齿状排列，相反或相同走向
R基团交替出现在上下
Ω环/无规则卷曲
β转角
氢键
肽单位
六个原子同平面
三级
整条链所有原子的排布
疏水键，盐键，氢键，范德华力
结构模型
锌指结构
锌，α螺旋，β折叠，cys, his
亮氨酸拉链
leu, α螺旋，隔6个
结构域，分子伴侣
四级
亚基的排布
每一个亚基都具有完整的三级结构，但单独一个亚基不能发挥生物作用
离子键，氢键
一级结构是高级结构的基础；蛋白质执行功能是通过相互作用完成的
分子病
基因突变导致
镰刀型贫血——突变；肌营养不良——缺失
蛋白质构象病
一级结构不变
疯牛病，人纹状体脊髓变性病，阿尔兹海默病，亨廷顿病
HB和MB
血红蛋白——S型，肌红蛋白——直角双曲线
血红蛋白是有四个亚基组成的四级结构。肌红蛋白是单链三级结构
正负协同效应，别构效应，别构剂，别构蛋白，
理化性质
相同:两性电离，显色反应，280nm
胶体
稳定
相同电荷的排斥作用。水化膜的隔离
变性和复性
二硫键，非共价键，一级结构不变
溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，活性丧失，容易被酶水解
消毒灭菌低温贮藏
加热，强酸强碱，加压，乙醇等
沉淀和凝固
疏水基暴露沉淀，变性容易沉淀，但沉淀不一定变性。凝固不可逆
分离，纯化，分析
分子筛又叫做凝胶过滤
沉淀——丙酮，乙醇，0-4℃; 盐析——硫酸铵，硫酸钠，中和电荷破坏水化膜；免疫——抗原抗体复合体
核酸
DNA与RNA的差别有环戊糖，嘧啶
核酸的一级结构是从5'到3'的碱基排列顺序
DNA
空间结构
二级结构
双螺旋结构
高级结构
盘绕折叠染色体
染色质纤维
核小体
染色体的基本组成单位，一段DNA双链和4种组蛋白组成
核心组蛋白
组蛋白
H2A, H2B,H3,H4
核心颗粒
双链DNA
组蛋白H1
连接段DNA
双螺旋结构模型
由两条多聚脱氧核苷酸链组成，反向平行，右手螺旋
互补碱基对
脱氧核糖和磷酸基团构成亲水骨架
碱基堆积力
RNA
编码RNA
mENA
种类最多，前体是hnRNA
m7G5PPPNm真核生物5‘端的帽结构
AAAnAA-OH真核和原核生物3’端的多聚腺苷酸尾结构
ORF——可读框，UTR——非翻译区
非编码RNA
调控性RNA
核酶/催化小RNA，核仁小RNA—rRNA的加工，核小RNA—识别接点切除内含子，胞质小RNA
组成性RNA
tRNA
稀有碱基
双氢尿嘧啶，假尿嘧啶核苷，甲基化的嘌呤
二级三叶草结构
三级结构L型
起始密码:AUG.CUG。终止密码:UAA.UAG,UGA。
rRNA
含量最多
原核核糖体
大/小——50/30
23和5/16
真核核糖体
大/小——60/40
28和5.8和5/18
一般单链存在，长的形成局部双螺旋二级结构和高级结构，比DNA复杂
紫外吸收（260nm）
DNA变性，复性，退火，核酸分子杂交
解链及Tm值
增色效应
最大变化值的一半
与DNA长短，碱基GC含量有关
小于20bp氨基酸片段的Tm值=4(G+C)+2(A+T)
酶
概念
结合酶
只有全酶具有活性
酶蛋白
决定酶促反应的特异性及其催化机制
一种辅因子可与多种酶蛋白结合，但一种酶蛋白只和一种辅因子结合
辅因子
决定反应类型
辅酶
与酶蛋白非共价键疏松结合
辅基
小分子有机化合物或金属离子（B族维生素的衍生物或卟啉化合物）
与酶蛋白共价键紧密结合
活性中心
必需基团
活性中心内
结合基团
识别并结合底物与辅酶
催化基团
催化反应
活性中心外
维持空间构象或作为调节剂的结合部位
同工酶
乳酸脱氢酶LDH
含Zn四聚体，两种亚基，五种组合
肌酸激酶CK
性质
极高的催化效率
高度特异性
绝对特异性
脲酶，琥珀酸脱氢酶
相对特异性
磷酸酶
可调节性
不稳定性
诱导契合学说
酶与底物结构相互诱导﹑相互变形和相互适应，进而相互结合。
邻近效应与定向排列
表面效应
速率
底物浓度/米氏方程
矩形双曲线
Km与Vm是酶促反应动力学的重要参数
Km
等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。它是酶的特征性常数，表示酶与作用物的亲和力大小成反比
Vm
可用于计算酶的转换数（越大催化效率越高），表示酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比。
测定/林-贝作图法
酶浓度
正比
最适温度
超过或低于酶的活性都下降
最适PH
肝精氨酸酶为9.8
激活剂
大多数金属离子，少数为阴离子如Cl-,有机化合物的如胆汁酸盐
必需激活剂
决定活性的有无
非必需激活剂
决定活性的高低
抑制剂
注意反应速率是用产物的量讨论的
不可逆性
有机磷农药——羟基
路易士气——硫基
可逆性
竞争性
抑制剂和底物竞争活性中心
特点
增加底物浓度解除抑制
动力学特点: Vmax不变,表观Km增大
丙二酸——琥珀酸脱氢酶；磺胺类药物——抑菌
非竞争性
抑制剂结合活性中心以外部位
动力学特点: Vmax降低.表观Km不变
亮氨酸——精氨酸酶；哇巴因——细胞膜Na,K-ATP酶；麦芽糖——α淀粉酶
反竞争性
动力学特点:Vmax降低,表观Km降低
苯丙氨酸——胎盘型碱性磷酸酶
调节
活性
别构调节
效应剂是底物本身时，曲线是S型，不遵循米氏方程
别构酶，别构部位
别构效应剂
代谢途径的终产物，中间产物，酶的底物或其他物质
化学修饰调节
形式：磷酸化和去磷酸化
酶原激活
实质是酶活性中心的形成和暴露
保护合成酶的器官的自身安全
如消化道蛋白酶
保证其在特定环境和部位发挥其催化作用
如凝血因子
含量
诱导和阻遏
降解
溶酶体途径
非ATP依赖性
膜结合蛋白，长半寿期和细胞外的蛋白
胞质途径
ATP依赖性泛素介导
异常或损伤及短半寿期蛋白质
维生素
图
