导图社区 蛋白质分子组成思维导图
这是一篇关于生物化学与分子生物学学习笔记，知识点归纳总结的思维导图。该思维导图归纳总结了蛋白质分子组成的基本知识。
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蛋白质分子组成
蛋白质
生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础
含量最丰富的生物大分子
约占人体固体成分的45%
细胞干重的70%以上
某些组织含量更高，如脾、肺及横纹肌等高达80％
分布广泛
组成
主要有C(50-55%)、H(6-7%)、O(19 -24%)、N(13-19%)和S(0-4%)
还含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Al等，个别还有I
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%
体内的主要含氮物质
功能
作为生物催化剂
代谢调节
免疫保护
物质的转运和存储
运动与支持作用
参与细胞间信息传递
维持正常的血浆渗透压
氨基酸
L-α-氨基酸是蛋白质的基本结构单位
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-α-氨基酸，如鸟氨酸，瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸
20种氨基酸残基的某些基团可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等翻译后修饰
改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位等性质和功能
如Pro通过Vc和羟化酶形成羟Pro
人体内蛋白质是以20种氨基酸为原料合成的多聚体
侧链的结构和理化性质分类
极性中性氨基酸
Ser
醇羟基，催化反应；易出现于酶活性中心
Cys
巯基失去质子的倾向大，其极性最强；形成二硫键（共价键）；
蛋白质中有不少Cys以胱氨酸形式存在
Asn
酰胺基
Gln
Thr
醇羟基，催化反应；易出现于酶活性中心；2C*,α，β
非极性脂肪族氨基酸
Gly
无旋光性，介于极性与非极性间，甜味
Leu
R为异丁基
Ile
2个C*，βC和αC
同分异构体
Pro
α-亚氨基酸；吡咯环；刚性结构，易出现于β-转角
蛋白质合成时可被修饰成羟Pro
Met
含S
Val
R为异丙基
Ala
R为甲基
多出现于β-折叠结构
含芳香环的氨基酸
Phe
疏水，无极性
Tyr
酚羟基，催化反应；易出现于酶活性中心；苦味；解离程度较大
Trp
吲哚环
酸性氨基酸
侧链含负性解离基团的的氨基酸，带负电，等电点约3
Asp
Glu
鲜味
碱性氨基酸
侧链含正性解离基团的的氨基酸，带正电，等电点>7
Arg
胍基
Lys
His
咪唑基
氨基酸具有共同或特异的理化性质
两性电解质，两性解离的性质
解离方式取决于溶液的酸碱度
等电点pI
氨基酸两性解离趋势及程度相等成为兼性离子时的溶液pH
α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2的平均数
若有3个解离基团，取兼性离子两边的pK的平均值
含共轭双键的氨基酸可吸收紫外线
Y,W最大吸收峰在280nm波长附近
吸收值与蛋白质含量成正比
大多数蛋白质含有Y,W残基
测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法
与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
条件
弱酸性，加热
机理
茚三酮水合物还原后结合氨（氨基酸分解），再与茚三酮缩合
蓝紫色的化合物最大吸收峰570nm
峰值的大小与氨量成正比
氨基酸的定量分析方法
特殊
Pro，黄色
Asn，Gln等R含酰胺基团的，棕色
氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质/肽
肽键
酰胺键的一种
反式结构，稳定
一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键
寡肽
2-20个氨基酸相连而成
多肽
通常含21~50的氨基酸相连形成
氨基末端/N-端
羧基末端/C-端
氨基酸残基
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全
许多氨基酸残基组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定生物学功能的多肽
氨基酸残基数通常在50个以上
生物活性肽
谷胱甘肽GSH
E,G,C组成的三肽
第一个肽键是非α肽键
G的γ-羧基与C的α-氨基组成
C的SH是主要功能基团
SH具有还原性，还原剂。保护体内蛋白质或酶分子中SH不被氧化，保持活性
GSH—GSH氧化酶——GSSG—GSH还原酶——GSH
生理作用
解毒
还原剂，参与氧化还原
保护巯基酶的活性
维持红细胞膜结构的稳定
消除氧化剂的破坏作用
多肽类激素及神经肽体
许多激素属寡肽或多肽
促甲状腺素释放激素
特殊三肽
N-端的谷氨酸环化成为焦谷氨酸
C-端的脯氨酸残基酰化成为脯氨酰胺
催产素(9肽）、加压素(9肽）、促肾上腺皮质激素(39肽）等
神经肽
神经传导过程中起信号转导作用
脑啡肽(5肽）、β-内啡肽(31肽），强啡肽(17肽），孤啡肽(17肽）等
缺Vc影响羟化酶功能，从而影响胶原蛋白的稳定，患坏血病
