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大学生物化学第三章蛋白质的三维结构包括概述、测定方法、二级结构、纤维状蛋白质等内容,需要的自取。
有机化学思维导图包括烷烃、烯烃烘烃、二烯烃、芳烃、卤代烃、醇和酚、醛酮酮、羧酸、羧酸衍生物及 B ﹣二羰基化合物的化学性质的化学反应,参考有机化学高鸿宾主编第四版,适用于期末复习和考研等
有机化学思维导图包括烷烃、烯烃炔烃、二烯烃、芳烃、卤代烃、醇和酚、醛酮醌、羧酸、羧酸衍生物及β-二羰基化合物的化学性质的化学反应,参考有机化学高鸿宾主编第四版,适用于期末复习和考研等
亲核反应包括单分子SN1和双分子SN2反应机理影响因素,消除反应包括单分子E1和双分子E2反应机理和影响因素及取向,以及取代和消除反应两者之间的竞争关系。参考有机化学高鸿宾主编第四版卤代烃章节。
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蛋白质的三维结构
概述
一个蛋白质中或一个蛋白质的任意一部分中的原子空间排列称为它的三维结构(不稳定,易变性)
蛋白质构象主要由弱相互作用稳定
氢键
范德华力
疏水相互作用
离子对
二硫键
肽链
肽链具有刚性和平面的性质
共振后果是肽键具有部分双键性质,不能绕键轴自由旋转
与肽键关联的6个原子构成肽基或肽单位,具有刚性平面性质,称酰胺平面或肽平面
在一个平面内,羰基的氧原子与酰胺氮的氢原子呈反式构型
氮上的氢永远不解离,肽链以锯齿状的方式构成了链的主体
影响二面角变动的因素
R基侧链基团的大小和性质
非键合原子之间的最小接触距离
多肽主链的折叠受到空间位阻的限制
测定蛋白质三维结构的方法
X切削液衍射可用于晶体结构的测定
经典,准确,样品需结晶,大分子结构分析
核磁共振可用于生物大分子动态结构的研究
经典,准确,可测定高浓度溶液样品大分子结构分析
研究溶液中蛋白质构象的其他方法
紫外差光谱
荧光和荧光偏振
简单方便,主要用于结构变化研究
圆二色性
简单方便,主要用于二级结构分析
冷冻电镜
最新技术,准确,样品需结晶并冷冻。大分子结构分析
蛋白质的二级结构
α螺旋
结构
一个α螺旋段中相邻螺圈之间形成氢键,氢键的取向几乎与螺旋轴平行
手性
α螺旋体有右手螺旋和左手螺旋之分,具有旋光能力
β构象把肽链组织成片层结构
多肽链骨架伸展成锯齿结构,而不是螺旋结构
平行
反平行
β转角和Ω环是蛋白质中部分规正的二级结构
β转角是180°转折的结构,涉及4个氨基酸残基第一个残基与第四个残基形成一个氢键,使其稳定
无规卷曲也有确定的构象
纤维状蛋白质
α-角蛋白是α螺旋蛋白质
丝心蛋白和β-角蛋白是β折叠片蛋白质
丝心蛋白多肽链序列,主要是由小侧链的甘氨酸、丝氨酸和丙氨酸所组成,并且每隔一个残基就是Gly
丝纤维具有柔软的特性,丝心蛋白不能拉伸
胶原蛋白是一种三股螺旋
弹性蛋白是结缔组织中的另一种硬蛋白
血纤蛋白原在凝血中起作用
蛋白质超二级结构和结构域
超二级结构是二级结构的组合体
由两个或多个相邻的二级结构额单元和它们的连接部件组合在一起,彼此相互作用,形成种类不多的、内能继续降低的、有规则的二级结构组合或二级结构簇或串
结构域是三级结构中相对独立的局部折叠区
多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体
球状蛋白质与三级结构
三级结构的形成
蛋白质分子的肽链中所有肽键和氨基酸残基(包括侧链R基)的空间位置
球状蛋白质三级结构的特征
多数球状蛋白质以螺旋和折叠片构成分子的核心
球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次
球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体
球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部,亲水侧链暴露在分子表面
球状蛋白质分子的表面有一个空穴(裂沟、凹槽或口袋)
四级结构和亚基缔合
概念
亚基
具有三级结构的多肽链
四级结构
亚基通过非共价相互作用彼此缔合在一起的方式或组织方式
特征
在蛋白质的四级结构中,一般每个多肽链均以亚基的形式存在,亚基具有完整的三级结构
四级结构的稳定性主要依靠亚基之间的疏水键,氢键,离子键等次级键力
亚基可以是相同的,也可以是不同的
亚基数目一般是双数的,并且以2或4个亚基为最多
在结构和功能上的优越性
增强结构稳定性
提高遗传经济性和效率
使催化基团汇集在一起
具有协同性和别构效应
协同性
正协同性
负协同性
别构效应
多亚基蛋白质一般具有多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响
蛋白质的变性、折叠和结构预测
蛋白质的变性
物理性质变化
吸光性,溶解性,黏度等
化学性质变化
功能基团反应性
生物活性变化
减少或完全丧失
结构发生变化
有时能部分复性
营养性不变但消化性增强
影响因素
物理
热
紫外线
超声波
机械作用
化学
酸碱
有机溶剂
重金属离子
生物碱试剂
结构预测
二级结构预测
Chou-Fasman算法
三级结构预测
折叠的计算机模拟