导图社区 细胞骨架
- 263
- 16
- 4
- 举报
细胞骨架
细胞生物学之细胞骨架思维导图，包括微管的类型、装配和功能，微丝的功能和装配机制，中间纤维的特点和蛋白结构等内容。
编辑于2022-05-10 22:09:46- 细胞骨架
- 相似推荐
- 大纲
细胞骨架
整体概况
定义：是指存在于真核细胞中、由蛋白质亚基组装而成的纤维状网络体系，主要包括微丝（microfilament, MF）、微管（microtubule, MT）和中间丝（intermediate filament, IF）等结构组分。
作用及例子
1.结构与支撑的作用 2.空间组织体—细胞器 3. 细胞内运输---神经元（膜泡） 4.细胞运动—鞭毛和纤毛；变形虫 5.细胞分裂—胞质分裂环
基本类型及其分布
A：微丝 B：微管 C：中间丝 D：三种细胞骨架结构的叠加
微管及其功能
微管的结构组成与极性
微管（microtubule, MT ） ：一种内/外径分别为15/24 nm的中空的管状细胞骨架纤维，由α/β微管蛋白形成的异二聚体组装而成。大部分微管在细胞质内形成暂时性的结构。 主要功能 ：微管参与细胞形态的发生和维持、细胞内物质运输、细胞分裂和细胞运动等过程。 微管蛋白（tubulin ） ：一个能聚合形成微管的球状细胞骨架蛋白家族。 α/β-微管蛋白异二聚体是微管组装的基本单位，它们相互作用的界面上呈互补关系。α/β-微管蛋白上都有一个GTP结合位点，但α-微管蛋白上结合的GTP不能被水解，称为不可交换位点（N位点），而β-微管蛋白上结合的GTP可水解，直接参与微管组装，称为可交换位点（E位点）。此外，微管蛋白上还有二价阳离子结合位点，一个秋水仙素结合位点，一个长春花碱结合位点。微管蛋白的C端均含有酸性氨基酸序列，因此微管表面带有较强的负电荷。有些微管蛋白亚基上特定的氨基酸残基可被乙酰化修饰。哺乳动物中至少有6个编码微管蛋白的基因；细菌和古细菌中的FtsZ蛋白与微管蛋白同源。 原纤丝（protofilament ）：微管的 横截面是由13个球形蛋白亚基构成的环状结构。微管的管壁是由α/β-微管蛋白异二聚体纵向排列而成的13根原纤丝合拢而成。由于相邻的原纤丝之间在排列上存在1nm左右的交错，以至微管蛋白沿微管的圆周呈螺旋状排列，在微管合拢的位置微管蛋白构成的螺旋被终止，出现α-微管蛋白和β-微管蛋白之间的横向结合，并产生 纵贯长轴的“接缝”。每一根原纤丝的两端都是不对称的，它们在微管的某一端都是α-微管蛋白，而在另一端都是β-微管蛋白，从而使得 整根微管在结构上 呈极性状态。人们通常将微管组装较快的一端称为 正极（拥有β- 微管蛋白），而另一端称为负极。 细胞内微管通常以 单管（细胞质微管和纺锤体微管）、 二联 体微管（纤毛和鞭毛中的轴丝微管）或 三联体微管（中心体或基体的微管）形式存在。 马达蛋白利用水解ATP产生的能量携带所运输的“货物”沿微管运动。
微管和微管蛋白（⭐）
包括蛋白质和mRNA在内的各种生物大分子、内质网和高尔基体等细胞器在细胞内通常都有特定的空间分布，而线粒体总是被运往细胞内能量需求较大的部位发挥作用。 微管的极性与细胞内的物质运输密切相关。物质沿着微管定向转移为细胞内各种细胞器和生物大分子的不对称分布以及细胞的形态发生与维持都提供了可能。
微管的组装和去组装
微管的体外组装与踏车行为
微管的体外组装的过程 ： ①原纤丝装配： α/β-微管蛋白首先装配成原纤丝； ②侧面层装配：原纤丝侧向相互作用形成片层； ③微管延伸：由13根原纤丝合拢形成微管，α/β-微管蛋白从两端聚合（或解聚）使微管延长（或缩短）。当达到临界浓度时，微管的长度将保持不变。 踏车行为 ：当微管一端组装的速度与另一端解聚（去组装）的速度相等时，微管的长度保持稳定，即所谓的“踏车行为”。 微管去稳定蛋白 （stathmin ）：去磷酸化的stathmin结合一对α/β-微管蛋白，降低α/β-微管蛋白的有效浓度，促进解聚；磷酸化的stathmin则失去与微管蛋白结合的活性，提高α/β-微管蛋白的有效浓度，促进组装。细胞可以通过调节局部stathmin 的磷酸化状态来调控微管的组装与分布。
微管的动态不稳定性依赖于微管末端β- 微管蛋白上GTP 的有无：当体系中α/β-微管蛋白浓度大于临界浓度时，微管末端新的微管蛋白加入的速度大于GTP水解的速度，末端的β-微管蛋白上带有GTP，组装快于解聚；反之，则发生原纤丝弯曲，微管的末端倾向于解聚。 实际上，微管的快速组装与去组装行为对于微管行使其功能极为重要；但有些微管与某些蛋白质或细胞结构结合而保持相对稳定。
微管组装的过程与踏车行为
微管的动态不稳定性依赖于微管末端-微管蛋白上GTP 的有无
作用于微管的特异性药物
秋水仙素 （colchicine ）：低浓度的秋水仙素处理细胞，可立即破坏细胞内的微管或纺锤体的结构。秋水仙素在微管末端的结合影响该处的组装，但并不影响该处的去组装。 紫杉醇 （taxol ）：作用于秋水仙素相反，即不影响微管的组装，但阻止微管的去组装。一些影响细胞内微管组装与去组装的药物用于肿瘤的治疗。 微管组装与去组装的动态还与温度有关。通常以20℃为限，但有些微管在低温下仍保持稳定（冷稳定性微管）。
微管组织中心
微管组织中心 （microtubule organizing centers, MTOC ）：在活细胞中，能够起始微管成核组装并使之延伸的细胞结构，称为微管组织中心，如中心体、轴突、基体和其它特殊的部位（核膜外表面、细胞的两极、高尔基体的反面膜囊区和新断的微管）等。 中心体 （centrosome ）：由一对相互垂直的圆柱状（桶状）中心粒及周围无定形的电子致密的基质（PCM）组成，是微管组织中心。 中心粒 （centriole ）由9组平行排列的等间距的三联体（A、B和C）微管组成，A管为完全微管，B管和C管为不完全微管。
γ- 微管蛋白 对微管的起始组装有重要作用：微管直接起源于中心粒外围无定形致密周质区（PCM）。 成核模型 认为：由13个γ-微管蛋白在中心体的PCM中呈螺旋状排列形成的开放的环状复合物，决定着微管原纤丝的数目和极性。当微管组装时，γ-微管蛋白只与微管蛋白二聚体中的α-微管蛋白结合，这样，朝外的一端就一定是β-微管蛋白（即正极端）。 鞭毛和纤毛内部的微管起源于其基部的基体 。基体在结构上与中心粒基本一致，但C管止于中途。
微管的动力学性质
微管的稳定性与其所结合的细胞结构组分以及细胞的生理状态相关。 当细胞处于正常的生长状态时，微管的组装和去组装并不是同步进行的。 微管所表现的组装和去组装这种动力学不稳定性通常都发生在正极或中心体的远端。当微管的游离端与某些细胞结构结合后整根微管就会变得相对稳定。
微管结合蛋白对微管网络结构的调节
微管结合蛋白 （microtubule associated protein ，MAP ）：一类结合在微管表面的蛋白质，始终伴随微管的组装和去组装而存在，对微管的组织结构和功能具有调控作用。包括MAP1、MAP2、MAP3、MAP4和tau蛋白。 MAP通常都是单基因编码，具有一个或数个带正电荷的微管结合域，MAP通过其 一端带正电荷的微管结合域与带负电荷的微管表面结合，而另一端（常为N 端）的结构域突出于微管表面与相邻的微管或其它细胞结构相连，对微管网络的结构和功能进行调控。 突出于微管表面的N 端结构域的长短决定微管束相邻微管间横桥的距离。
微管对细胞结构的组织作用
真核细胞内一些生物大分子的合成部位与行使功能的部位往往是不同的，因此，必然存在精细的物质转运系统和分选机制。在微管和一些模性细胞器之间常常会出现一些横桥样结构。许多细胞器或膜状小泡在细胞内沿着微管作定向运动。这种依赖于微管的膜泡运输是个需能的靶向过程。 依赖于微管的马达蛋白主要有驱动蛋白和胞质动力蛋白，它们能将储存于ATP中的化学能转化成机械能，沿着微管运输“货物”。
驱动蛋白及其功能
驱动蛋白（kinesin ） ：指能利用ATP水解所释放的能量驱动自身及所携带的“货物” （如膜性细胞器）沿微管运动的一类马达蛋白，与细胞内物质运输相关。 驱动蛋白的分子结构 ：在结构上与Ⅱ型肌球蛋白相似（如驱动蛋白-1），由2条具有马达结构域的重链（KHC）和2条与重链的尾部结合的具有“货物” 结合结构域的轻链（KLC）组成。驱动蛋白分子是一条长80nm的杆状结构，由头部（即重链的N端，具有2个球状的马达结构域）、颈部（重链）、杆状区（重链）和扇形尾端（即重链的C端和轻链构成，具有“货物” 结合结构域）组成。 驱动蛋白超家族蛋白（KIFs ）成员 ：已经确定的有14个家族（1~14阿拉伯数字表示，其中的亚族用英文字母表示）和一个暂时未成组的“orphan kinesin”。 大部分驱动蛋白可通过多肽链上一段卷曲螺旋相互作用而 形成同源二聚体，有的可形成异三聚体或同源四聚体。
驱动蛋白的行为与其 马达结构域 在多肽链中的位置有关： ① N-驱动蛋白： （KIF1~12 家族）马达结构域在N 端，向正极端移动； ② M-驱动蛋白：（KIF13家族）马达结构域在中部，结合在微管的正极端或负极端，使得微管处于不稳定状态（动粒微管两端的解聚）； ③ C-驱动蛋白：（KIF14家族）马达结构域在C端，向负极端移动。 驱动蛋白的功能 ：驱动蛋白1~3 家族的成员主要与大分子复合物和膜性细胞器的运输相关；其它驱动蛋白家族成员主要在于调节微管的动态不稳定性和微管网络的结构。
驱动蛋白沿着微管运动的机制： 驱动蛋白的马达结构域具有2 个重要的功能位点 ：ATP结合位点和微管结合位点。 驱动蛋白沿着微管运动的 分子模型有2种 ： ① 步行（hand over hand ）模型 ：驱动蛋白的2个头部交替向前，每水解1个ATP分子，落在后面的那个马达结构域将向前移动2倍的步距，即16nm。而原来领先的那个头部则在下一个循环时再向前移动。 ② “尺蠖” （inchworm ）模型 ：驱动蛋白2个头部中的一个始终向前，另一个永远在后，每步移动8nm（一个微管蛋白长度8nm）。
驱动蛋白沿微管的步行模型
细胞质动力蛋白及其功能
细胞内依赖于微管的物质运输
纤毛和鞭毛的结构与功能（自学部分）
纺锤体与染色体运动（自学部分）
微丝与细胞运动
相关定义
微丝（microfilament, MF）又称肌动蛋白丝（actin filament）或纤维状肌动蛋白（fibrous, F-actin），是真核细胞中由肌动蛋白单体组装而成的，直径为7 nm的纤维状结构。
微丝网络的空间结构与功能取决于微丝的组装/去组装以及与之相结合的微丝结合蛋白（MF binding protein）。微丝功能几乎与所有形式的细胞运动有关，诸如参与细胞变形运动、胞质分裂、吞噬作用、细胞迁移、肌肉收缩以及细胞内物质运输等活动。
微丝的组成及其组装
微丝的结构与成分
微丝的主要结构成分：肌动蛋白（actin） 肌动蛋白在细胞内有2种存在形式： ① 球状肌动蛋白（G-actin）：肌动蛋白单体 ② 纤维状肌动蛋白（F-actin）：由多个单体组装而成。 肌动蛋白单体：球状，但中间有一裂缝。裂缝内部有1个核苷酸（ATP或ADP，但常为ATP ）的结合位点和1个二价阳离子（Mg2+或Ca2+，但常为Mg2+）的结合位点。 肌动蛋白在进化上高度保守但功能上差异大：尽管来源于不同生物的肌动蛋白具有很高的同源性，但微小的差异可能会导致功能上的变化。
微丝是一条直径约为7 nm的扭链，由肌动蛋白单体组装而成：在电镜下观察，整根微丝在外观上是由2股纤维以右手螺旋同向盘绕而成，螺距为36 nm。在纤维内部，每个肌动蛋白单体周围都有4个单体，上、下各1个，另外2个位于一侧。 微丝在结构上具有极性：肌动蛋白分子上的裂缝使得该蛋白本身在结构上具有不对称性，在整根微丝上每一个单体上的裂缝都朝向微丝的同一端，从而使微丝在结构上具有极性。具有裂缝的一端为负极，而相反一端为正极。 微丝与微丝结合蛋白互作：在细胞内，多种微丝结合蛋白与微丝的表面相互作用，调节微丝的结构和功能
在哺乳动物和鸟类中至少已分离到6种肌动蛋白：4种为α-肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌所特有，它们均组成细胞的收缩性结构； 另2种为β-肌动蛋白和γ-肌动蛋白，存在于所有肌细胞和非肌细胞中。其中β-肌动蛋白通常位于细胞的边缘，而γ-肌动蛋白与张力纤维有关。对于一个正在迁移的细胞，β-肌动蛋白在细胞的前缘组成微丝。
结构
微丝的组装及其动力学特性
肌动蛋白单体组装成微丝的过程： ① 缓慢成核期：肌动蛋白单体与起始复合物结合，缓慢形成一段可供肌动蛋白继续组装的寡聚体（至少2~3个单体）。Arp2/3起始复合物包括2种肌动蛋白相关蛋白（Arp2/3）和5种其它蛋白。 ② 快速延长期：肌动蛋白单体具有ATP酶活性，可利用水解ATP释放的能量来快速组装单体。当微丝的组装速度快于肌动蛋白水解ATP的速度时，在延长的微丝末端形成一个由肌动蛋白-ATP亚基组成的帽，使微丝比较稳定，利于继续组装；相反，当末端的肌动蛋白亚基所结合的是ADP时，则利于解聚。 ③ 稳定期：即组装与去组装的肌动蛋白数目相当，微丝的长度保持不变。
微丝的功能依赖于肌动蛋白的组装与去组装的动态平衡。通常，只有结合ATP的G-肌动蛋白才能参与F-肌动蛋白的组装；微丝正极（＋）的组装速度比负极（－）快。
临界浓度（Cc）：当纤维正极组装的速度与负极解聚的速度相同即纤维的长度保持不变时，组装体系中肌动蛋白单体的浓度称为临界浓度。 踏车行为（⭐）（treadmilling）：在体外组装过程中有时可以见到微丝正极由于肌动蛋白亚基的不断组装（添加）而延长，负极则由于肌动蛋白亚基去组装（解聚）而缩短，这种现象称为踏车行为。
踏车行为 示意图
影响微丝组装的特异性药物： 细胞松弛素（cytochalasin）：一组真菌的代谢产物，切断微丝，结合末端，阻抑聚合，对解聚无明显影响，用于是破坏微丝网络，阻止细胞运动。 鬼笔环肽（phalloidin）：一种毒蘑菇产生的双环杆肽，只与F-肌动蛋白结合，阻止微丝解聚，保持微丝稳定，用于显示微丝分布，阻止细胞运动。
微丝网络结构的调节与细胞运动
非肌肉细胞内微丝的结合蛋白
肌动蛋白结合蛋白（actin binding protein）：与肌动蛋白单体或肌动蛋白丝结合的蛋白，对微丝的组装、物理性质及其功能具有调控作用。
大多数非肌细胞的微丝是一种动态结构，它们持续地进行组装和去组装，这与细胞形态的持续变化和细胞运动有密切的关系。 体内肌动蛋白的组装在2个水平上受到微丝结合蛋白的调节： ①可溶性肌动蛋白的存在状态；②微丝结合蛋白的种类及其存在状态。 细胞内微丝网络的组织形式和功能通常取决于与其结合的微丝结合蛋白，而不是微丝本身。
微丝结合蛋白作用方式来分
肌动蛋白单体结合蛋白
储存在细胞内的肌动蛋白单体常与单体结合蛋白结合在一起，只在存在需求信号时才加以利用。
胸腺素β4是由仅43个氨基酸残基组成的小肽，主要与（带ATP的）肌动蛋白单体结合并封闭其聚合位点，使单体隔离，阻断微丝的正、负极两端的组装。 前纤维蛋白（抑制蛋白）（profilin）主要与肌动蛋白单体底部（正极端）结合，阻断负极端的组装，相对促进正极端的组装。
成核蛋白： 成核过程受Arp2/3复合物和形成蛋白等的催化
Arp（肌动蛋白相关蛋白）2/3复合物：Arp2/3复合物中的Arp2/3类似于微丝正极端肌动蛋白2个亚基的结构，从而可启动肌动蛋白的成核过程，新的肌动蛋白亚基在正极端加入，而Arp2/3复合物则位于纤维的负极端； Arp2/3复合物可结合在微丝的中部启动分支的组装，促进微丝网络的形成。 形成蛋白（formin）：该蛋白家族启动肌动蛋白的成核和组装过程，结合于正极提高微丝的组装速度，保护正极端免受加帽蛋白的干扰
加帽蛋白： 与微丝的末端结合从而阻止微丝解聚或过度组装的蛋白。在微丝的负极端常有Arp2/3复合物或原肌球调节蛋白（tropomodulin）结合而稳定；在微丝的正极端常有CapZ或凝溶胶蛋白（gelsolin）结合而加帽。
交联蛋白：决定微丝排列成束状还是网状
成束蛋白将相邻的微丝交联成束状结构。成束蛋白的2个肌动蛋白结合域之间的区域都是僵直的。丝束蛋白（fimbrin）和绒毛蛋白（villin）等交联而成的微丝束为紧密包装型，肌球蛋白不能进入，因而没有收缩能力。α辅肌动蛋白交联形成的微丝束相邻的纤维之间比较宽松，肌球蛋白可以进入与微丝相互作用，这种类型的微丝束是可收缩的。 成网的蛋白将微丝交联成网状或凝胶样结构。细丝蛋白（filamin）和血影蛋白（spectrin）的2个肌动蛋白结合域之间的区域都是柔软的，或者本身就是弯曲的。
割断及解聚蛋白
凝溶胶蛋白（gelsolin） 可将较长微丝切成片段，使肌动蛋白由凝胶状态向溶胶状态转化。微丝片段的形成或加速微丝的解聚或加速微丝的组装。丝切蛋白/肌动蛋白解聚因子（cofilin/ADF）能与肌动蛋白单体或微丝结合，提高微丝的解聚速度
细胞皮层： 细胞内微丝主要集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝交联蛋白交联成凝胶态三维网络结构。
细胞皮层有助于维持细胞形状。 皮层内一些微丝与质膜蛋白连接，从而限制膜蛋白的流动性。 细胞的多种运动，如胞质环流、阿米巴运动、变皱膜运动、吞噬以及膜蛋白的定位等都与皮层内肌动蛋白的凝胶态-溶胶态转化相关。
应力纤维： 紧贴在黏着斑的细胞质膜内 侧的大量成束状排列的微丝。
应力纤维中相邻的微丝呈反向平行排列并且呈现周期性带纹。 应力纤维通过黏着斑与细胞外基质相连，可能在细胞形态发生、细胞分化和组织建成等方面发挥作用。
细胞伪足的形成与细胞迁移
以成纤维细胞为例，细胞在基质表面或相邻细胞表面的迁移过程通常包含以下几个相继发生的事件： ①细胞前端伸出突起 ②突起附着在基质表面 ③以附着点为支点前移 ④细胞后部的附着点与基质脱离使细胞尾部前移
片状伪足（lamellipodium）：指迁移（运动）的成纤维细胞的前缘，因微丝组装形成的宽而扁平的凸起。 丝状伪足（filopodium）：片状伪足常呈波形运动，在其前端还有一些比较纤细的突起，称为丝状伪足。丝状伪足内的微丝是同向紧密排列的平行束。 片状伪足和丝状伪足的形成依赖于肌动蛋白的聚合（组装），并由此产生推动细胞运动的力。
微绒毛
在小肠上皮细胞的游离面存在大量的微绒毛（microvilli），其轴心是一束平行排列的微丝，微丝束正极指向微绒毛的顶端，其下端终止于中间丝形成的端网结构（terminal web）。
胞质分裂环
胞质分裂环（收缩环）是有丝分裂末期在2个即将分裂的子细胞之间的质膜内侧形成的一个起收缩作用的环形结构。胞质分裂环是由大量平行排列的但极性相反的微丝组成。胞质分裂的动力来源于收缩环上肌球蛋白所介导的极性相反的微丝之间的滑动。随着收缩环的收缩，两个子细胞被缢缩分开。胞质分裂完成后，收缩环即消失
肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达
在细胞内参与物质运输的马达蛋白（motor protein），即能够利用水解ATP释放的能量驱动自身有规则地沿微丝或微管定向运动的蛋白，如沿微丝运动的肌球蛋白（myosin）、沿微管运动的驱动蛋白（kinesin）和动力蛋白（dynein）。 马达蛋白具有2种结构域：①与微丝或微管结合的马达结构域； ②与大分子复合物或膜性细胞器特异结合的“货物”结构域。
肌球蛋白的种类
Ⅱ型肌球蛋白（myosinⅡ）：由2条具有马达结构域和“货物”结构域的重链和4条起调节作用的轻链构成，形成一个高度不对称的结构（形似黄豆芽）。肌球蛋白的头部和组成微丝的肌动蛋白亚基之间的相互作用导致粗丝与细丝之间的滑动。
肌球蛋白分子的结构特征：所有的肌球蛋白分子都具有相似的马达结构域，但它们的C端和某些成员的N端扩展部分却是多种多样的。 基于马达结构域多肽链一级结构的同源性进行分类：至少可以将肌球蛋白超家族的成员分成18种家族，一些类群还可以进一步分成多个亚家族。
在进化过程中，不同类型肌球蛋白成员逐步适应于特殊的细胞功能： （1）Ⅰ型：将膜脂和微丝结构相连接，在一些细胞膜突起的形成过程中发挥作用；参与内吞作用以及吞噬泡的运输；某些成员对Ca2+通道的活性具有调控作用。 （2）Ⅱ型：在骨骼肌、心肌和平滑肌中能产生强大的收缩力；也在收缩环和张力纤维等具有收缩能力的细胞结构中发挥作用。 （3）Ⅲ型：与光感受器的信号分子相互作用。 （4）Ⅴ型：在细胞内膜泡和其它细胞器的运输方面发挥作用。 （5）Ⅵ型：参与内吞作用以及吞噬泡的运输；与耳朵感觉细胞中的微丝结构相关。 （6）Ⅶ型：参与黏着斑的动态变化；与耳朵感觉细胞中的微丝结构相关。 （7）Ⅸ和Ⅹ型：参与内吞作用以及吞噬泡的运输。 （8）XV型：一些成员与耳朵感觉细胞中的微丝结构相关，基因突变有可能造成听力障碍。
肌球蛋白的结构
肌球蛋白是沿微丝运动的分子马达，通常含有3个功能结构域：与运动相关的马达结构域（头部）和调控结构域（颈部）；与肌球蛋白复合体的组装相关或选择性地与所运输的“货物”结合的 “货物”结构域（尾部）。 ① 头部的马达结构域：包含1个肌动蛋白亚基结合位点（有一个裂隙）和1个具有ATP酶活性的ATP结合位点，负责将ATP水解所释放的化学能转换成机械能。当ATP与肌球蛋白结合时，头部的裂隙稍稍开启，马达结构域与微丝的亲和力下降。 ②颈部的调控结构域：即连接马达结构域和尾部杆状区的一段α螺旋，这里正是轻链（钙调蛋白家族）的结合部位，它在肌球蛋白分子上发挥杠杆作用； ③尾部的“货物”结构域：位于尾部杆状区的最末端区域，主要是携带要运输的“货物” 。 除Ⅵ型肌球蛋白外，所有类型的肌球蛋白都是沿微丝向正极端移动的。
肌细胞的收缩运动
肌纤维的结构
肌肉收缩的滑动模型
肌纤维的结构
肌纤维（muscle fiber）：即一个骨骼肌细胞，内含由数百条更细的肌原纤维组成的集束，具有多个细胞核，外形呈纤维状。 肌原纤维（myofibril）：每根肌原纤维由呈线性重复排列的肌节组成 肌节（sarcomere）：肌原纤维的收缩单元，主要由粗肌丝和细肌丝组成。由于它们具有带状与条纹状图案，从而使得骨骼肌细胞呈现出横纹状外观。 粗肌丝（thick filament）：组成肌节的两种特征性纤维之一，主要由肌球蛋白构成。在横切面上粗肌丝被呈六角形排列的6根细肌丝所包围。 细肌丝（thin filament）：组成肌节的两种特征性纤维之一，主要由肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白构成。在横切面上细肌丝按六角形排列包围在粗肌丝周围。 粗肌丝与细肌丝之间有横桥：肌球蛋白的头部突出于粗肌丝的表面，并与细肌丝上肌动蛋白亚基结合，构成粗肌丝与细肌丝之间的横桥。 原肌球蛋白（tropomyosin, Tm）：由2条平行的长度40nm的多肽链绕成α螺旋构型。 Tm镶嵌于肌动蛋白丝的螺旋状沟槽内，覆盖相当于7个肌动蛋白单体的长度，对肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合行使调节功能。 肌钙蛋白（troponin, Tn）：含3种亚基，其中Tn-C能与Ca2+结合，Tn-T与原肌球蛋白有高度亲和力，Tn-I能抑制肌球蛋白马达结构域的ATP酶活性。细肌丝中每隔40nm有一个肌钙蛋白复合体结合到原肌球蛋白上。 将细肌丝锚定于Z盘或质膜上的蛋白质有：① CapZ：异二聚体，定位于Z盘，与肌动蛋白丝正极端结合，起稳定作用；②α-辅肌动蛋白：Z盘主要成分之一，可将微丝横向连接成束；③ 纽蛋白：存在于非骨骼肌中，介导微丝与细胞质膜结合。 在肌节中起结构作用的蛋白质还有：① 肌联蛋白（titin）：质量约百万，长度达1μm，具有弹性，连接粗肌丝与Z盘，使粗肌丝定位于肌节中央；② 伴肌动蛋白（nebulin）：从Z盘伸出，与肌动蛋白丝伴行，并调节其组装；③ 肌营养不良蛋白（dystrophin）：可能参与微丝与质膜的锚定作用，对防止肌纤维退化也很重要
肌原纤维的结构
细肌丝的分子结构
肌肉收缩的滑动模型
肌肉收缩的滑动学说（sliding theory）：肌肉收缩时肌节缩短，不是肌节内的粗/细肌丝长度的缩短，而只是由神经冲动引发的粗/细肌丝之间的滑动所致。
肌肉收缩的分子机制
1. 动作电位的产生：神经冲动通过神经-肌肉接点传到肌细胞，经T小管再传至肌质网。神经-肌肉接点（neuromuscular junction ）：神经元轴突末与肌纤维之间的连接位点，同时也是神经冲动从轴突经突触间隙向肌纤维传递的位点。 2. Ca2+的释放：神经冲动触发肌质网释放Ca2+至肌浆中。 3. 原肌球蛋白移位： Ca2+通过Tn复合体使原肌球蛋白移位到肌动蛋白螺旋沟槽的深处，暴露出细肌丝肌动蛋白与横桥结合活化位点。 4. 细肌丝与粗肌丝之间的相对滑动：在肌丝的滑动过程中，肌球蛋白将ATP中储存的化学能转换成肌丝滑动的机械能。到达肌质网的神经冲动一旦停止，肌质网就通过Ca2+泵将Ca2+回收，收缩周期停止。
中间丝（自学）