导图社区 氨基酸和核酸
了解肽的命名、结构和多肽结 构的测定方法;了解酶的组成及分类,掌握酶催化反应的特异性分类和命名掌握氨基酸的结构、构型、性质;了解氨基酸的分类和命名;了解蛋白质的分类,掌握蛋白质的结构和性质;了解构成核酸的单体-核苷酸的结构,掌握核酸的结构和生物功能。
本章介绍了烷烃的结构、命名、物理性质、化学性质、乙烷和丁烷的构象等内容,总结全面细致,适合做为复习资料。
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第14章DNA的生物合成读书笔记
氨基酸和核酸
核酸
组成
碱基
两种核苷
核糖核酸
脱氧核糖核酸
核苷酸
结构
一级结构
二级结构
三级结构
生物功能
多肽
肽和肽键
一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水形成的酰胺叫做肽,其形成的酰胺键叫做肽键
无论肽链有多长,在链的两端,一端有游离的氨基(N端),另一端有游离的羧基(C端)
命名
根据组成肽的氨基酸顺序称为某氨酰某氨酸
合成
保护氨基和羧基
活化反应基团
生物活性
氨基酸
分类和命名
分类
按氨基、羧基的相对位置
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
按氨基和羧基数目
中性氨基酸
氨基=羧基
碱性氨基酸
氨基>羧基
酸性氨基酸
羧基>氨基
按烃基类型
脂肪族氨基酸
芳香族氨基酸
含杂环氨基酸
根据氨基酸的来源或性质命名
构成
除氨基酸外,所有的氨基酸分子的α-碳原子都具有手性碳原子,都具有旋光性,主要为L型
性质
两性(酸碱性)
形成内盐
成盐
氨基酸的存在形式
羧基解离程度与氨基和水中的氢离子结合程度不同
等电点
调节溶液的pH值,使氨基和羧基的离子化程度相等时溶液的pH值称为氨基酸的等电点
以pI表示,与蛋白质的结构有关,与环境pH无关
注意
等电点为电中性而不是酸碱中性(pH≠7),在溶液中加入电极时其电荷迁移为零
等电点时,偶极离子在水中的溶解度最小,易结晶析出
反应
氨基的反应
氨基酰化
蛋白质中氨基酸以酰胺形式存在
氨基烷基化
二硝基氟苯在多肽结构分析中用作测定N端的试剂
与亚硝酸反应
范斯莱克氨基测定法——定量放出N2,测定氮气的体积可以计算出氨基酸中氨基的含量
羧基反应
叠氮化合物与另一氨基酸酯作用即能合成二肽(可以保持产品光学纯度)
与茚三酮反应
脯氨酸不与茚三酮反应
蓝色或蓝紫色
蛋白质
根据形状
纤维蛋白
球蛋白
根据化学组成
单纯蛋白质
水解最终产物是α-氨基酸
结合蛋白质
α-氨基酸+辅基
糖蛋白—辅基为糖
核蛋白—辅基为核酸
血红素蛋白—辅基为血红素
根据功能
活性蛋白
酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等
非活性蛋白
贮存蛋白、结构蛋白
氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键
次级键
氢键
盐键
疏水作用
范德华引力
二硫键
空间结构
二级结构多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽的空间排列
α-螺旋
一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另外一酰胺键中氨基的氧形成氢键而绕成螺旋形结构
β-折叠
依靠两条肽链,或一条肽链内两股肽链之间的C=O和N-H形成氢键而成
β-转角
无规卷曲
在二级结构上进一步盘曲
主要依靠二硫键
四级结构
缔合现象中的空间结构问题
指两条以上具有独立三级结构的多肽链通过共价键的相互作用结合而成的特定空间立体结构
理化性质
两性和等电点
胶体性质
蛋白质分子中含有许多亲水基
蛋白质颗粒表面带电荷
沉淀
盐析法
可逆沉淀
重金属法
不可逆沉淀
脱水剂
变性
蛋白质在某些理化因素的作用下,共价键不变,空间结构受到破坏,从而改变其理化性质,并失去生物活性
实质是破坏了蛋白质的空间结构,不引起一级结构的改变
变性条件
物理因素
干燥、加热、高压等
化学因素
强酸、强碱、重金属盐等
变形后特点
丧失生物活性
溶解度降低
容易被水解
显色反应
与水合茚三酮反应
呈现蓝紫色
缩二脲反应
蛋白质的NaOH溶液中加入硫酸铜稀溶液会呈现红紫色
黄蛋白反应
蛋白质中含有苯环的氨基酸,遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物
米勒反应
蛋白质中酪氨酸的酚羟基遇到硝酸汞的硝酸溶液变红色