生化酶与酶促反应

关于生化酶与酶促反应的思维导图，主要内容有第一节酶的分子结构与功能、第二节酶的工作原理、第三节酶促反应动力学、第四节酶的调节。

第三章酶与酶促反应

• 第一节酶的分子结构与功能
  • 酶的分类
    • 单纯酶
      • 仅有肽键
      • 单体酶：一条肽链构成
      • 寡聚酶：由多个相同或不同的肽链（亚基）以非共价键连接组成的酶
      • 多酶体系：催化多种化学反应，也称多酶复合体
      • 多功能酶：一条肽链上同时具有多种不同的催化功能
    • 缀合酶
      • 酶蛋白
      • 辅助因子（非蛋白质部分）
        • 作为辅因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物
        • 辅酶
          • 起运载体的作用
        • 辅基
          • 一般对热较稳定，不能用透析方法与酶蛋白分开
  • 酶的活性中心：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物具有特定三维结构的区域。
    • 必需基因
      • 结合基因
      • 催化基因
    • 非必需基因
  • 同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
• 第二节酶的工作原理
  • 酶不同于一般催化剂的特点（酶促反应特点）
    • 1.酶对底物具有极高的催化效率 2.酶对底物具有高度的特异性:(1)绝对特异性，对底物分子（2）相对特异性，对肽键等（化学键或基团） 3.酶的活性与酶的含量是具有可调节性 4.酶具有不稳定性
  • 酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速度
    • 酶比一般催化剂更有效的降低反应的活化能
    • 酶与底物结合形成中间产物
      • 诱导契合作用使酶与底物密切结合
      • 邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
      • 表面效应使底物分子去溶剂化
    • 酶的催化机制呈现多元催化作用
• 第三节酶促反应动力学
  • 底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
    • Km米氏常数：1.（概念）Km值等于酶促反应速率最大反应速率一半时的底物浓度； 2.Km是酶的特征性常数 3.Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力 Km越大，酶底物亲和力越小， 4.Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 5.酶的转换数：当酶被底物完全饱和时（Vmax），单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变成产物的分子数
  • 底物饱和时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系（正比）
  • 温度对酶促反应速率的影响具有双重性（抛物线）
    • 不是特征性常数，与反应时间有关
  • pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
    • 不是特征性常数
  • 抑制剂可降低酶促反应速率
    • 不可逆性抑制剂与酶共价键结合：不可逆性抑制剂与酶活性中心的必须基团共价键结合使酶失活；如：有机磷农药（敌百虫，敌敌畏等）
    • 可逆性抑制剂与酶非共价键结合
      • 竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
        • 表观Km增大，Vmax不变，亲和力下降
      • 非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点
        • 表观：Km不变，Vmax下降
      • 反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
        • 表观：Km减小，Vmax下降
  • 激活剂可提高酶促反应速率
    • 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂
    • 1. 必需激活剂：为酶的活性所必需 2.非必需激活剂：不是酶的活性所必需
• 第四节酶的调节
  • 酶活性的调节是对酶促反应速率的快速调节
    • 别构效应剂
    • 酶的化学修饰调节
      • 磷酸化，去磷酸化
    • 酶原的激活
      • 酶原：无活性的酶的前体 酶原激活：酶原转变为有活性的酶 激活的本质：使酶活性中心形成或暴露 酶原存在的意义：保护机体
  • 酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
    • 酶蛋白合成可被诱导或阻遏
    • 酶的降解与一般蛋白质降解途径相同